Post on 03-Oct-2015
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FUNCIN PROTEICA
Licda. Carmen Julia Mazariegos
Bioqumica I
UNIN REVERSIBLE PROTENA-LIGANDO
Protenas de Unin al Oxgeno
Mioglobina - Hemoglobina
Las protenas son molculas dinmicas Cambio de conformacin.
Cmo interactan las protenas con otras
molculas?
Estructura cuaternaria Interaccin entre polipptidos.
Funcin proteica Interaccin con otras molculas.
INTRODUCCIN
Unin reversible a otras molculas Ligando.
Sitio de unin Complementario al ligando.
Interaccin protena ligando (PL) es especfica.
Protenas son flexibles cambios conformacionales
Adaptacin estructural encaje inducido.
Protenas multimricas
Regulacin
INTRODUCCIN PUNTOS CLAVE
Ligando.
Sitio de Unin.
Encaje Inducido.
Hemo.
Porfirina
Protena alostrica.
Desoxihemoglobina.
Carbaminohemoglobina
Efecto Bohr
GLOSARIO
GRUPO HEMO
Caractersticas Bioqumicas
Metales de transicin Fe.
Incorporado a un grupo
prosttico.
Unido en forma Fe2+.
MB Y HB
Familias de protenas Globinas
Mioglobina: 153 aa
Comn en msculos (rojo).
Almacena oxgeno utiliza cuando el msculo trabaja.
Un nico polipptido + un grupo hemo.
Compuesta por hlices alfa.
INTERACCIN PL
Funcin: unirse a oxgeno y liberarlo (unin reversible).
INTERACCIN PL
Funcin: unirse a oxgeno y liberarlo (unin reversible).
Kd = [M] de L cuando la mitad de los sitios de unin al ligando estn ocupados.
Saturacin, Insaturacin, Media Saturacin.
Entre ms estrechamente una protena se una a un ligando (afinidad), menor [L] ser necesaria para que la mitad de los sitios de unin se encuentren ocupados y por tanto, menor Kd.
INTERACCIN PL
Kd para cada protena.
Qu protena tiene mayor afinidad por el ligando A?
INTERACCIN PL
GRUPO HEMO
CO y NO pueden unirse con mayor afinidad.
MB Y HB
Hemoglobina:
Compuesta de cuatro cadenas polipeptdicas (2 alfa 141 aa y 2 beta 146 aa), cada una unida a un grupo hemo.
NOMBRE DE LOS RESIDUOS
Sangre arterial 96% saturacin.
Sangre venosa 64% saturacin.
LA HB
TRANSPORTA O2 EN LA SANGRE
CAMBIOS CONFORMACIONALES
La hemoglobina existe en dos estados
CAMBIO
CONFORMACIONAL
UNIN COOPERATIVA
La Hb debe unir oxgeno eficientemente en los pulmones (pO2 13,3 kPa) y liberarlo en los tejidos (pO2 4 kPa).
Transicin: T (baja afinidad) y R (alta afinidad).
Cooperatividad (mltiples subunidades)
PROTENAS ALOSTRICAS
Protenas alostricas Moduladores.
La unidad de una molcula de O2 a una subunidad individual altera la afinidad para el O2 de las subunidades adyacentes.
La cooperatividad que se observa en la hemoglobina es homotrpica.
ECUACIN DE HILL
Descripcin cuantitativa de la unin cooperativa.
Coeficiente de Hill (nh), medida del grado de cooperatividad. Igual a 1: No cooperativo.
Mayor a 1: Cooperatividad +
Menor a 1: cooperatividad negativa.
ESTABILIZACIN DEL ESTADO T
HbS
Anemia Falciforme. Polimorfismos. Variaciones en genes. HbS Desoxigenada Sustitucin Val 6
Glu 6
CONCLUSIONES Grupo Hemo
Hb vs Mb
Curva de unin a la hemoglobina
p50
Alosterismo: Homotrpico (unin cooperativa) y
heterotrpico.
Efecto del pH.
Efecto del BPG
Anemia falciforme
Hemoglobina providencia