Química de ProteínasQuímica de Proteínas2011 12011 1

blanca.ortiz@siu.udea.edu.coblanca.ortiz@siu.udea.edu.co

Forma ZwitteriónicaForma Zwitteriónica

Centro QuiralCentro Quiral

CCOOOO-- CarboxilatoCarboxilato

Polaridad Intermedia

ApolarHidrofóbico

a-iminoácido

-OOC -OOC -OOC

-OOC-OOC -OOC

ApolarHidrofóbico

aromáticos

-OOC

-OOC

-OOC

Polares CargadosHidrofilicos

Débilmente básico

básicos

ácidos

-OOC

-OOC

-OOC

-OOC-

-OOC

Polares NO CargadosHidrofilicos

Grupos Carbonilo/amido

Polaridad intermedia Grupo tiol

Grupos hidroxilo

-OOC -OOC

-OOC

-OOC-OOC -OOC

-OOC

En bacterias y arqueobacterias, estas enzimas realizan funciones catabólicas y de oxidación-reducción, mientras que en eucariotas tienen funciones antioxidantes y anabólicas.

Cisteína Selenocisteína = Sec = UCodón de parada = UGA

-OOC

La pirrolisina es un aminoácido natural codificado en el genoma, derivado de lisina; empleado por algunas bacterias metanógenas. Se encuentra codificada en el ADN por el codón de parada UAG.Fue descubierta en el año 2002 por varios investigadores de la Universidad Estatal de Ohio en la arquea Methanosarcina barkeri.

lisinaPirrolisina = Pyl = OCodón de parada = UAG

Figure 1.1.1. The standard genetic code and known variant nuclear codes. (1) Candida, a unicellular yeast. (2) Micrococcus. (3) ciliated protozoans and green algae. (4) Mycoplasma. (5) suppressor codon in bacteria. (6) Euplotes. (7) the selenocysteine codon (8) Spiroplasma. (9) Micrococcus. (10) resume codon in ssrA RNA (Lehman 2001).

AminoácidoAbreviatura

1 Lisina Lys K

2 Arginina Arg R3 Acido aspártico Asp D

4 Histidina Hi H5 Acido glutamínico Glu E

6 Asparagina Asn N

7 Glutamina Gln Q

8 Treonina Thr T

9 Tirosina Tyr Y

10 Alanina Alg A

11 Valina Val V

12 Isoleucina Ile I

13 Leucina Leu L

14 Prolina Pro P

15 Metionina Met M

16 Triptofano Trp W

17 Glicina Gly G

18 Cisteina Cis C

19 Serina Ser S

20 Fenilanina Phe F

21 Selenocisteina Sec U

22 Pirrolisina Pyl O

Reducción←

←Oxidación

AsparaginaAsparagina18061806

TreoninaTreonina19381938132 años132 años

G/LG/L18201820

RR18951895

75 años75 años

4-hidroxiprolinaepsilon-N,N,N-trimetillisina

3-metilhistidina5-hidroxilisinao-fosfoserina

gama-carboxyglutamatoepsilon-N-acetillisina

omega-N-metilargininaN-acetilserina

N,N,N-trimetilalaninaN-formilmetionina

Aminoacidos poco comunes presentes en las proteínas

Modificaciones postraduccionales

DopaminaDopamina CitrulinaCitrulina Ornitina Ornitina

4-Hidroxiprolina4-Hidroxiprolina

5-Hidroxilisina5-Hidroxilisina

γγ-Carboxiglutamato-Carboxiglutamato

ColágenoColágeno ProtrombinaProtrombina

NeurotransmisorNeurotransmisor Biosíntesis UreaBiosíntesis Urea

Isomería L y D

Deshidratación o condensación

Híbrido de resonancia

Enlace Distancia (Å)N–N 1.45N=N 1.23N≡N 1.09C–C 1.54C=C 1.34C≡C 1.20O–O 1.48O=O 1.21

Enlace sencillo: 1.49Enlace peptídico: 1.32Enlace doble: 1.27

ψ

Φ:phi Ψ:psi

Φ

Φ

ψ

Iónicas

http://en.citizendium.org/wiki/Image:BetaSheetByDEVolk.jpg

331010 helice helice3.0 aa3.0 aa6.0 A6.0 A

αα helicehelice3.6 aa3.6 aa5.4 A5.4 A

ππ helicehelice4.4 aa4.4 aa5.2 A5.2 A

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

ββ- Antiparalela- Antiparalela ββ-Paralela-Paralela

NHNH++33

COOCOO--

Der.Der. Izq.Izq. ββ-Barril-Barril SillaSilla

Giro Giro ββ

Lupa Lupa βαββαβ

Citocromo C

Monomérica: proteínas formadas por un solo polipéptido

Multimérica:Proteínas formadas por dos o mas sub-unidades polipeptídicas

Homomérica: Sub-unidades idénticas.

VMT

2120

Heteromérica:Dos o mas sub-unidades diferentes

Inmunoglobulinao Anticuerpo

Hemoglobina

Fam

ilia

H3N+-CH-CH2-CH2-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COO-

COO- CH2SH Hγ γ EE CC GG

Tripéptido ➺ Glutatión (GSH) Oxido-reducción GSSG

Pentapéptidos: Encefalinas: Met-encefalina y Leu-encefalina, neuropéptidos cerebrales, percepción del dolor.

Nonapéptidos: Vasopresina, hormonal =regula reabsorción renal de agua. Oxitocina, hormonal = secreción de leche.

14 aas: Hormona estimulante de melanocitos (α-MSH), Factores de crecimiento.

Ejemplo: la piel y el cabello. ejemplo la insulina, hemoglobina y anticuerpos.

Dominios

Fab

Piruvatoquinasa

Cremallera de Leucinas

Anillos de zincRNA

Proteína

RNAProteína

Ortólogos: Genes que comparten el último ancestro común y cuya divergencia se debe a la especiación. Los mismos genes en distintas especies.

Parálogos: Genes que debido a una duplicación, ya no comparten el último ancestro. Frecuentemente tienen funciones distintas.

Homólogas/OrtólogasDos estructuras son homólogas si son morfológicamente semejantes y si esta semejanza se debe a que derivan de una estructura ancestral común. Es el caso de las alas del pterodactylus, el murciélago y el ave.

Análogas/ParálogasDos estructuras son análogas si son morfológica y/o funcionalmente semejantes y si esta semejanza se ha adquirido de un modo filogenéticamente independiente. Es el caso de las alas de las mariposas y las alas de los murciélagos y las aves.

Proteínas conservadoras: cambio de un aa por otro de características similares ej: V x I

Proteínas NO conservadoras: cambio de un aa por otro diferente ej: D x A

Restos invariantes: Cuando un No. determinado de aas se encuentran siempre en la misma posición y se le asigna un papel esencial tanto en la estructura como en la función de la proteína.

Secuencia normal: ejemplo con una frase

UNO MAS UNO SON DOS

Adición de una A después de la primera N: cambia el cuadro de lectura

UNA OMA SUN OSO NDO S

Deleción (pérdida) de la primera O: cambia el cuadro de lectura

UNM ASU NOS OND OS

Adición de A y deleción de A: se recupera el cuadro de lectura

UNA OMS UNO SON DOS

Adición de tres letras (AAA)

UNO AAA MAS UNO SON DOS

Citocromo C