Aminoacidos 1
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2.1. Aminoácidos de importancia por su función biológica 2.1.1. Transaminación y desaminación 2.1.2 Biosíntesis e importancia biológica de aminas cuaternarias en plantas y animales
2.2. Principales proteínas y función biológica. 2.2.1. Clasificación 2.2.2. Anabolismo de proteínas
2.2.3 Catabolismo de proteínas.
II. Función Biológica de las Proteínas
AMINOÁCIDOS
… Sillares de construcción
Todas las proteínas están compuestas de aminoácidos
•Existen 20 aminoácidos comunes, llamados proteicos
•Son compuestos que poseen un grupo amino (-NH2) y un grupo ácido carboxílico (-COOH) en su estructura.
•Son precursores de péptidos y proteínas, y en ellos el grupo amino y el grupo carboxilo, se encuentran unidos al mismo átomo de carbono, conocido como carbono- (-aminoácidos).
1. ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS
Grupo carboxilo(disociado)
Grupo amino(protonado)
Cadenalateral
Carbono
Excepto glicina, al Carbono alfa se adhieren 4 grupos diferentes:
CENTRO QUIRAL
El carbono- (a excepción de la glicina) por ser un carbono quiral presenta dos enantiómeros (L- y D-)
L-Alanina D-Alanina
C
COO-
+H3N H
CH3
C
COO-
CH3
NH3+H
•Los 20 -aminoácidos presentes en las proteínas son de la serie L- y en su representación de Fischer poseen el grupo amino hacia la izquierda.
• La diferencia entre los aminoácidos viene dada por el resto -R, o cadena lateral, unida al carbono-.
COO-
C+H3N H
CH OH
CH3
COO-
C+H3N H
CH CH3
CH2
CH3
L-Treonina
L-Isoleucina
R
R
2. CLASIFICACIÓN
Si la clasificación es en base a la POLARIDAD DE LA CADENA se clasifican en:
HIDROFÓBICOS
Insolubles en agua
Cadenas laterales no polares
HIDROFÍLICOS
Solubles en agua
Polares
Cargados negativamente
Cargados positivamente
O bien, atendiendo a la naturaleza del grupo -R los aminoácidos pueden clasificarse en:
•Neutros o apolares
•Polares sin carga
•Polares con carga negativa
•Polares con carga positiva
NEUTROS O APOLARES (8). Poseedores de cadenas laterales no polares.Alanina, leucina, valina e isoleucina.- Cadenas laterales de hidrocarburos alifáticos.
…NEUTROS O APOLARES Metionina.- Cadena lateral de éter tiólico (C-S-C).Prolina es el único aminoácido cíclico, pues el grupo -R se cierra sobre el N del grupo -amino Fenilalanina y triptófano contienen grupos aromáticos.·
. Asparragina y glutamina, poseen cadenas laterales portadoras de un grupo amida, y por hidrólisis dan lugar, respectivamente, a aspartato y glutamato, dos aminoácidos con carga negativa.
POLARES SIN CARGA (7). Su resto -R es polar pero sin carga
Cisteína debe su polaridad a la presencia de un grupo tiólico (-SH).
Glicina posee la cadena más simple, un átomo de hidrógeno.
Tirosina posee un grupo fenólico
…POLARES SIN CARGA
Serina y treonina son portadores de un grupo hidroxilo (-OH).
POLARES CON CARGA NEGATIVA (2). Su resto polar posee carga negativa a pH fisiológico, debida a la presencia de un grupo carboxilo (-COOH) , el ácido glutámico y el ácido aspártico.
POLARES CON CARGA POSITIVA (3).- Poseen restos -R cargados positivamenteLisina posee una cadena lateral de butilamonio, la Arginina presenta un grupo -R de guanidina Histidina es portadora de un grupo -R de imidazolio.
A pH fisiológico de 7.0
La cisteína tiene un importante papel estructural por la posibilidad de formar enlaces disulfuro con otro residuo de cisteína, formando el aminoácido conocido como Cistina
* La cisteína participa en el centro activo de muchas enzimas
NHC
C NHC
C
CH2
SH
CH2
SH
H O H O
N C
C
C
N
CH2 S S CH2 C
N
C
H
O
O
H
CN
Dentro del conjunto de los aminoácidos naturales, existen unos que pueden ser sintetizados por las células humanas a partir de otras sustancias (no esenciales)
También hay aminoácidos que debemos tomarlos en la dieta (esenciales), ya que nuestras células no pueden sintetizarlos o, cuando menos, no en cantidad suficiente para satisfacer la demanda del organismo.Los aminoácidos esenciales son:
Valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptófano y lisina.
3. PROPIEDADES
3.1 Propiedades ácido-base de los aminoácidos y los péptidos
Debido a que están presentes ambos grupos: grupo ácido COO- y básico NH3
+, un aminoácido puede formar un ion (+) ó (-)
COOH
C H
CH3
H3N+
COO-
C H
CH3
H2N
Ion (+) Ion (-)
El pH del medio en el que se encuentre el aminoácido es esencial para determinar sus propiedades ácido-base
Esto es un aspecto importante pues de ello dependen las propiedades químicas y la funcionalidad biológica de los péptidos y proteínas que forman.
Las propiedades ácido-base de un aminoácido vienen determinadas por los grupos protonables que posea.
Aminoácidos que, poseen grupos –R protonables
·
Un aminoácido puede actuar bien como ácido o como base (sustancias anfóteras), pudiendo tener hasta tres grupos con carácter ácido-base:
1. -amino2. -carboxilo y,3. en algunos casos, el resto -R.
Lo importante es que estos grupos poseen un carácter ácido-base débil, lo que hace que, dependiendo del pH, el correspondiente equilibrio pueda desplazarse en un sentido o en otro (hacia la forma protonada o hacia la desprotonada
Existe un pH al cual la carga neta del aminoácido es cero (si lo colocamos en un campo eléctrico no se desplazará hacia ninguno de los polos).
El pH al cuál un aminoácido posee carga neta cero recibe el nombre de punto isoeléctrico (pI),
COOH
C H
CH3
H3N+
COO-
C H
CH3
H3N+
COO-
C H
CH3
H2N
Carga (+) Carga neta= 0
pI
Carga (-)
C
COO-
+H3N H
CH2
CH2
CH2
NH3+
C
COO-
+H3N H
CH2
CH2
CH2
NHCO
NH2
C
COO-
+H3N H
CH2
CH2
SH
C
COO-
+H3N H
CH2
CH2OH
Aminoácidos no proteicos: intermediarios metabólicos
Ornitina Citrulina
Homocisteína Homoserina
C
COO-
+H3N H
CH2
OH
HO
Aminoácidos no proteicos: DOPA
L-DOPA(dihidroxifenilalanina)
Catecolaminas
Hormonastiroideas
Melanina
El enlace peptídico
Las proteínas son polímeros formados de aminoácidos
Los aminoácidos se encuentran unidos en los péptidos y las proteínas mediante un enlace amida (-CO-NH-):
Este enlace se forma por reacción entre el grupo -COOH de un aminoácido y el -amino del siguiente (con pérdida de una molécula de agua)
El enlace peptídico
Puede describirse el armazón de una cadena polipeptídica como constituido por una serie de planos, con posibilidad de giro en los C. De esta forma podemos escribir la estructura de un péptido como una sucesión de planos en la que los grupos -R se van alternando
Estructura espacial de un péptido. Los grupos R se alternan por encima y debajo del plano general de la molécula.