Aminoácidos
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AMINOÁCIDOSAaron Veana
Andrea Rangel
Ariana Peralta
Nara Hernandez
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ESTRUCTURA DE UN AMINOÁCIDO
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AMINOÁCIDOS PROTEICOS
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CLASIFICACIÓN
1) Grupos R no polares o hidrófobos 2) Grupos R polares sin carga 3) Grupos R con carga positiva 4) Grupos R cargados negativamente
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GRUPOS R NO POLARES Menos solubles al agua que los aminoácidos
polares
5 hidrocarburos alifáticos 2 con anillos aromáticos 1 con azufre
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GRUPOS R POLAR SIN CARGA
Contienen grupos funcionales neutros que pueden establecer enlaces de hidrogeno con el agua
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GRUPO R CON CARGA POSITIVA
Los grupos R poseen carga positiva a pH7
Poseen 6 átomos de carbono
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GRUPOS R CARGADOS NEGATIVAMENTE
Poseen un segundo grupo carboxilo completamente ionizado, cargado negativamente a pH 6 a 7
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AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
Se conocen aproximadamente 150 aminoácidos que se encuentran en diferentes células y tejidos en forma libre o combinada pero nunca en las proteínas
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FUNCIONES
Los aminoácidos constituyen la estructura proteica y determinan muchas de las propiedades proteicas, todas las proteínas independientemente de la función que desempeñen o de la especie de origen, están constituidas por un conjunto básico de 20 aminoácidos., ordenados en diversas secuencias específicas.
Las proteínas desempeñan gran diversidad de funciones: actúan como catalizadores, como elementos estructurales, en los sistemas contráctiles, como reserva de elementos nutritivos y como vehículos de transporte, y también actúan como hormonas y elementos de protección.
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ENLACE PEPTÍDICO
Enlace amida entre el grupo α-amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo α-carboxilo (–COOH) de otro aminoácido.
• Proteína= Polipéptidos o Cadenas Polipeptídicas
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ENLACE PEPTÍDICO
El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH.
• Residuo: cada aminoácido componente de un polipéptido
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CARACTERÍSITCAS
Enlaces entre carbonos α y grupos α-amino y α-carboxilo pueden rotar libremente
Enlace trans
Los grupos –C=O y –NH de los enlaces peptídicos son polares y están involucrados en enlaces de hidrogeno
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FORMA Y ESTRUCTURA
Enlaces no covalentes ayudan a mantener la forma de las proteínas:
– Van Der Waals– Puentes de
hidrogeno– Enlaces Iónicos
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HÉLICE- Α
Asemeja a una escalera en espiral
Forma cuando una cadena polipeptídica simple gira sobre sí misma, formando un cilindro rígido.
Cada 4 aminoácidos se forma un enlace de hidrogeno uniendo –C=O de un enlace a –NH de otro
1 vuelta= 3-6 aminoácidos De acuerdo al enrollamiento
puede ser dextrógira o levógira.
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HOJA-Β Las láminas β se generan cuando
se forman enlaces de hidrógeno entre los segmentos de las cadenas polipeptídicas adyacentes.
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ESTRUCTURA PRIMARIA
La secuencia de aminoácidos en una proteína.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adoptada gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.
Se observa plegamiento alfa y beta.
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ESTRUCTURA TERCIARIA
Es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Es la disposición de los dominios en el espacio.
• Está estabilizada por:• Enlaces covalentes entre Cys• Puentes de hidrógeno• Interacciones iónicas• Interacciones de Van Der Waals• Efecto Hidrófobo
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
Es la forma en la que se asocian las distintas subunidades constituyentes, si es que existen.
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DESNATURALIZACION
•La estructura tridimensional de una proteína en condiciones fisiológicas se conoce como estructura nativa.
•La desnaturalización consiste en el despliegamiento de la estructura nativa, quedando en estructura primaria.
•El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalización.
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Muchas moleculas proteicas solo retienen su actividad biologica dentro de una temperatura y ph limitado, la exposicion a Ph extremos o temperaturas elevadas les hace experimentar el proceso de desnaturalizacion.
La consecuencia mas significativa de la desnaturalizacion es que las proteinas pierdan su actividad biologia
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Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos y químicos
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EL PUNTO ISOELÉCTRICO
Es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta cero.
zwitterión es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene cargas formales positivas y negativas sobre átomos diferentes
pKa es la fuerza que tienen las moléculas de disociarse
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AMINOÁCIDOPUNTO ISOELÉTRICO Glicina 5,97 Alanina 6,07 Valina 5,97 Leucina 5,98 Isoleucina 6,02 Fenialanina 5,48 Tirosina 5,66 Triptófano 5,89 Serina 5,68 Treonina 5,87 Cisteína 5,07 Metionina 5,74 Ácido Aspártico 2,77 ÁcidoGlutámico 3,22 Histidina 7,59 Lisina 9,74 Arginina 10,76 Asparginina 5,41 Glutamina 5,65 Prolina 6,48
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SESIÓN DE PREGUNTAS
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¿Cuál es la estructura general de un aminoácido?
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Un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo, un grupo
amino, un hidrogeno y la cadena lateral
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Menciona como se clasifican los aminoácidos
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Cadena lateral:
No polarPolar sin cargaCarga positivaCarga negativa
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Los aminoácidos con una cadena lateral que contiene un grupo carboxilo, ¿se les denomina bases o ácidos?
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Ácidos
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Los aminoácidos con una cadena lateral que contiene 6 átomos de carbono, ¿se les denomina bases
o ácidos?
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Bases
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¿Cuántos son los aminoácidos comúnmente hallados en las
proteínas?
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20
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.¿Qué forma la unión de varios aminoácidos?
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Proteínas
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Menciona 3 principales funciones en que participen los aminoácidos
(proteínas)
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Actúan como catalizadores, elementos estructurales, reserva
de elementos nutritivos, vehículos de transporte, hormonas, etc.
![Page 44: Aminoácidos](https://reader036.fdocuments.co/reader036/viewer/2022070318/557b7c99d8b42aff318b4cbe/html5/thumbnails/44.jpg)
Los agentes que provocan la desnaturalización de una
proteína se llaman:
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Agentes desnaturalizantes
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¿Qué es un residuo?
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TRABALENGUAS
Poquito a poquito Paquito empaca poquitas copitas en pocos paquetes
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Cada aminoácido componente de un polipéptido.
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¿Qué tipo de enlace forman los enlaces peptídicos mas
comúnmente conforme a su posición?
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Enlace trans
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¿Cuántos aminoácidos se encuentran en una vuelta de hélice-α?
![Page 52: Aminoácidos](https://reader036.fdocuments.co/reader036/viewer/2022070318/557b7c99d8b42aff318b4cbe/html5/thumbnails/52.jpg)
3-6 aminoácidos
![Page 53: Aminoácidos](https://reader036.fdocuments.co/reader036/viewer/2022070318/557b7c99d8b42aff318b4cbe/html5/thumbnails/53.jpg)
Mencione un ejemplo donde podríamos encontrar el
plegamiento tipo hélice-α.
![Page 54: Aminoácidos](https://reader036.fdocuments.co/reader036/viewer/2022070318/557b7c99d8b42aff318b4cbe/html5/thumbnails/54.jpg)
Queratina (piel y anexos) Miosina (músculo)
![Page 55: Aminoácidos](https://reader036.fdocuments.co/reader036/viewer/2022070318/557b7c99d8b42aff318b4cbe/html5/thumbnails/55.jpg)
¿Qué tipo de estructura es esta?
![Page 56: Aminoácidos](https://reader036.fdocuments.co/reader036/viewer/2022070318/557b7c99d8b42aff318b4cbe/html5/thumbnails/56.jpg)
Estructura secundaria
![Page 57: Aminoácidos](https://reader036.fdocuments.co/reader036/viewer/2022070318/557b7c99d8b42aff318b4cbe/html5/thumbnails/57.jpg)
El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada
recupera su estructura nativa se llama
![Page 58: Aminoácidos](https://reader036.fdocuments.co/reader036/viewer/2022070318/557b7c99d8b42aff318b4cbe/html5/thumbnails/58.jpg)
Renaturalización