27/02/13 Aminoácidos alifáticos | Química | Xuletas

www.xuletas.es/ficha/aminoacidos-alifaticos/ 1/4

Enviado por Programa Chuletas y clasificado en Química de Universidad

Escrito el 14 de Junio de 2007 en español con un tamaño de 18,76 KB

Inicio / Directorio / Química / Química de Universidad /

Aminoácidos alifáticosGrupos alifaticos

Existen 20 diferentes de que forman parte de las . Todos ellos son a-aminoácidos y constan de un amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y un grupo distintivo llamado R unidos a un mismo carbono denominado

carbono-a. El carbono-a recibe este nombre por ser el carbono adyacente al carbono del grupo carboxilo, y diferenciador de los distintos aminoácidos (R) se denomina cadena lateral.

: son aminoácidos cuya cadela lateral es alifática, es decir una cadena hidrocarbonada.Glicina,Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina.La prolina tambien tiene una cadena lateral de naturaleza alifática, pero difiere de los demás aminoácidos en que sucadana lareral está unida tanto al carbono alfa como al nitrógeno del grupo amino.

: son aminoácidos cuya cade n a lateral posee un anillo aromático. La fenialalanina es unaalanina que lleva unida un grupo fenílico. La tirosina es como la fenilalanina con un hidroxila en su anillo aromático, lo quelo hace menos hidrofóbico y mas reactivo. El triptófano tiene un grupo indol.Aminoácidos azufrados:Hay dos aminoácidos cuyas cadenas laterales poseen átomos de azufre, son la cisteína, queposee un grupo sulfhidrilo, y la metionina, que posee un enlace tioéster.Aminoácidos hidroxilados:Otros dos aminoácidos tienen cadenas alifáticas hodroxiladas, la serina y la treonina. El grupohidroxilo hace de estos aminoácidos mucha más hidrofílicos y reactivos.Aminoácidos básicos: son aminoácidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminoácidos básicos:lisina,arginina e histidina.Aminoácidos ácidos y sus amidas: son dos aminoácidos con cadenas laterales de naturaleza ácida y sus amidascorrespondientes. El ácido aspártico y el ácido glutámico (a estos aminoácidos se les denomina normalmente aspartato yglutamato para resaltar que sus cadenas laterales están cargadas negativamente a pH fisiológico). Los derivados sincarga de estos dos aminoácidos son la asparragina y la glutamina que contienen un grupo amida terminal en lugar delcarboxilo libre.Propiedades ácido base de los aminoácidos:En el interior celular los aminoácidos predominan en forma de ion dipolar ozwitterion (del alemán ion híbrido). En la forma dipolar el grupo carboxilo se encuentra disociado (-COO-) y el grupo aminoprotonado (-N+H3), pero la carga de la molécula es neutra. Un zwitterion puede actuar como un ácido o como una basecediendo o aceptando protones.Estructura general de un polipéptido:El esqueleto de toda proteína esta constituido por una repetición de N-Ca-C. Estaunidad de repetición está enlazada mediante enlaces peptídicos. Se conoce como grupo peptídico al N y C unidos por elenlace peptídico y sus cuatro sustituyentes, el oxígeno del carbonilo, el hidrógeno del amino y los carbonos alfas unidos alN y C. Unidos al esqueleto del polipéptido encontramos, hidrógenos del grupo amino, oxígenos del grupo carbonilo ehidrógenos y las cadenas laterales de los carbonos alfa.Configuración cis- y trans- del enlace peptídico:Dado el caracter parcial de doble enlace del enlace peptídico, podemosencontrar dos conformaciones en de dicho enlace, las conformaciones cis- y trans-. En la conformación trans- los doscarbonos alfas de residuos adyacentes se situan en diferente lado del enlace peptídico, en esquinas opuestas delrectángulo formado por el grupo peptídico, mientras que en la conformación cis- están en el mismo lado del enlacepeptídico y se situan por tanto más cerca uno del otro.Á ngulos phi y psi. Diagramas de Ramachandran:Dada la rigidez del enlace peptídico, la conformación de las proteínasdepende de la rotación de los enlaces N-Ca y Ca-C que unen dos enlaces peptídicos adyacentes y si pueden girarlibremente. El ángulo de rotación del enlace N-Ca se denomina phi y el del enlace Ca-C se denomina psi.Niveles de organización en las proteínas:La estructura primaria corresponde con la secuencia de aminoácidos que forman la cadena polipeptídica.La estructura secundaria es disposición espacial del esqueleto de la cadena polipeptídica, sin incluir las cadenaslaterales de los aminoácidos.La estructura terciaria es la disposición tridimensional de la cadena polipeptídica completa.La estructura cuaternaria aparece en la proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica, y decribe cómo estánasociadas dichas cadenas para constitutir la proteína activa.Las estructuras secundarias aparecen cuando varios residuos consecutivos adoptan valores similares de phi y psi. En la

aminoácidos proteínasgrupo

el grupo

Aminoácidos alifáticos

Aminoácidos aromáticos

27/02/13 Aminoácidos alifáticos | Química | Xuletas

www.xuletas.es/ficha/aminoacidos-alifaticos/ 2/4

estructura nativa de las proteínas se pueden producir lígeras variaciones sobre las estructuras idealizadas.Pauling yCorley propusieron dos tipos de estructura secundaria para las proteínas, la hélice alfa y la hoja beta.Hélice alfa:La hélice alfa se repite exactamente cada 18 residuos que representan cinco vueltas. Por tanto, tiene 3.6residuos por vuelta. La elevación de los residuos es de 0.15 nm. Por tanto, el paso de hélice es de 0.54 nm. 3.6 res/vueltax 0.15 nm/res = 0.54 nm/vuelta.Los aminoácidos espaciados 3 ó 4 lugares en la secuencias quedan muy próximos, mientras que los aminoácidosseparados dos lugares quedan en posiciones opuestas de la hélice.Hélice alfa está estabilizada por puentes de hidrógeno entre los grupos amino y carbonilo del esqueleto del polipéptido.El grupo carbonilo de cada residuo forma un puente de hidrógeno con el grupo amino del aminoácido situado cuatroresiduos más adelante.Los puentes de hidrógeno intracatenarios son prácticamente paralelos al eje de la hélice con los grupos carbonilosapuntando hacia el extremo C-terminal de la cadena. El efecto acumulativo de los puentes de hidrógeno estabiliza lahélice, especialmente en regiones hidrofóbicas en el interior de las proteínas o de membranas biológicas. De hecho lahélice alfa es la estructura más estable para muchos residuos de aminoácidos.En teoría, sentido de la hélice puede ser dextrogira, en sentido de giro agual al de las agujas del rejoj, o levogira, sentidocontrario al de las agujas del reloj. Pero en la hélice levogira los oxígenos de los grupos carbonilos y las cadenas lateralesde los residuos desestabilizan la hélice por impedimentos estéricos. Esto se debe a que los aminoácidos de lasproteínas son de la serie L.Lámina beta:La segunda estructura periódica propuesta por Pauling y Corey la llamaron conformación beta o hebra beta(en ingles "beta-conformation" o "beta-strands"). L a cadena polipeptídica está generalmente estirada. Todos los residuospresentan una rotación de 180° respecto a los precedentes. La distancia entre dos aminoácidos adyacentes es de 0.35nm, en lugar de los 0.15 nm de la hélice alfa. La estructura se estabiliza mediante la asociación de hebras para formaruna lámina u hoja beta. Estos se disponen casi perpendiculares a la cadena polipeptídica extendida. La hoja beta estáestabilizada por puentes de hidrógeno entre el grupo amida y el grupo carboxilo de un filamento adyacente. Los radicalesse disponen alternat i vamente a uno y otro lado de la cadena polipetídica.Las cadenas adyacentes de una hoja beta pueden orientarse en la misma dirección (hojas beta paralelas), o endirecciones opuestas (hojas beta antiparalelas). Cuando la hojas beta son antiparalelas los puentes de hidrógeno queestabilizan la estructura son prácticamente perpendiculares a las cadenas polipeptídicas y los grupos carbonilo y aminode dos residuos forman puentes de hidrógeno entre sí. Esto no acurre en las h o j a s beta antiparalelas, dondo lospuentes de hidrógeno no son perpendiculares al esqueleto polipeptídico y los grupos carbonilo y amino de un residuoforman puentes de hidrógeno con dos residuos diferentes.Bucles y giros:En las cadenas polipeptídcas podemos encontrar regiones no repetitivas. Muchas de estas zonas norepetitivas son bucles y giros que provocan cambios en la dirección de la cadena polipeptídica que posibilitan que laproteína tenga una estructura compacta, puesto que las cadenas polipeptidicas no son flexibles en dichas regiones. Estasregiones presentan un plegado particular que es el mismo en todas las moléculas. Pueden encontrarse regiones de ovilloaleatorio verdaderas, con gran movilidad conformacional, en los extremos N- y C-terminal de las proteínas.Proteínas fibrosas: Las alfa-queratinas: Las queratinas son las proteínas más abundantes del del pelo y las uñ as y forman parte de la pielde los animales. Las alfa-queratinas son miembros de las proteínas filalentosas intermedias, que realizan un funció nestructural muy importante en el nucleo, citoplasma y superficie de muchos tipos celulares. Estructura: las moléculasindividuales poseen largos fragmentos (aprox. 300 residuos) estructurados en forma de alfa-hélice. Un par de hélices seenrollan entre si para formar la estructura de ovillo enrollado a izquierdas; dos ovillos enrollados vuelven a unirse paraformar una protofibrilla de cuatro molé culas; finalmente, ocho protofibrillas se unen para formar una microfibrilla, que es labase de la estructura del pelo. Las microfibrillas son elásticas y flexibles.Las alfa-queratinas presentan un mayor porcentaje de cisteínas que otras proteínas, con lo que se pueden establecerpuentes disulfuros entre las distintas estructuras helicoidales, lo que da mayor rigidez a las microfibrillas.Mediante laaplicación de agentes reductores y de calor hú medo se puede cambiar el patrón de enlaces disulfuro entre las distintascadenas polipeptídicas. Aplicando agentes oxidantes, una vez que el cabello se ha moldeado según la forma deseada, seconsigue que se estableza un patrón de puentes disulfuro diferente y el cabello queda ondulado de modo "permanente".La fibroína de la seda:proteína formada por hojas beta antiparalelas ordenadas.La flexibilidad de la fibroína de la seda sedebe a que las cadenas se mantienen unidad solo por fuerzas de van der Waals entre las cadenas laterales.El colágeno: es una proteína fibrosa componente de la piel, los huesos, los tendones y los dientes. La unidad básica dela fibra de colágeno es una triple hélice denominada tropocolágeno Cada cadena del tropocolágeno, de unos 1000residuos de longitud, está formado por una hélice a izquierda con 3,3 residuos por vuelta y 0,29 nm de elevación. Las trescadenas que forman el tropocolágeno se enrollan entre sí a derechas. La secuencia de aminoácidos del colágeno esextraordinariamente regular. Prácticamente cada tres residuos contiene una glicina, también presenta una mayorproporcion de prolina que el resto de las proteínas. Otra caracteristica es la presencia de residuos de 4-hidroxiprolina,aminoácidos que raramente se encuentra en otras proteínas. Los residuos de glicina se situan en la zona deltropocolágeno donde las tres hélices se encuentran más cerca, lo que hace que sea este aminoácido el único que nopresente impedimentos estéricos en dicha posición.Proteínas globulares:sus cadenas polipéptídicas se pliegan sobre si misma de manera compacta. L as funciones

27/02/13 Aminoácidos alifáticos | Química | Xuletas

www.xuletas.es/ficha/aminoacidos-alifaticos/ 3/4

Karma: 38% Visitas: 29.577

celulares las llevan a cabo proteínas globulares. Estructuras supersecundarias y dominios:También se llaman motivos o plegamientos. Podemos definir la estructurasupersecundaria como una determinada combinación de estructuras secundarías que aparecen en diferentes proteínas.La estructura supersecundaría puede tener una determinada función o simplemente pertenecer a una unidad funcionalmayor denominada dominio. Por otro lado, el mismo tipo de estructura supersecundaría puede tener diferente función enproteínas diferentes.Las chaperonas moleculares son proteínas que inetraccionan con polipéptidos parcial o incorrectamente plegados,facilitando rutas de plegamiento o aportando microentornos en los que pueda tener lugar el plegamiento. Las chaperonasno alteran el resultado final del plegamiento proteíco, simplemente lo aceleran, evitando la formación de agregadosproteicos antes de que finalice el plegamiento correcto de las proteínas. También evitan la formación de intermediariosmetaestables, "sin salida", durante el proceso. Las chaperonas aumentan la velocidad de plegamiento limitando elnúmero de rutas no productivas que puede presentar el plegamiento de un polipéptido.El grupo hemo es un sistema de anillos derivado de la porfirina. Contiene cuatro anillos pirrólicos, que se nombran de la Aa la D, unidos por puentes de meteno.La unión del oxígeno al átomo de hierro (II) en un grupo hemo aislado provocaría la oxidación irriversible del átomo dehierro a hierro (III). La porción proteica de la mioglobina, o la hemoglobina, previene dicha oxidación haciendo posible launión reversible del oxígeno al grupo hemo y por tanto el transporte de oxígeno. cuando el hierro (II) del grupo hemo seoxida a hierro (III) se forma metmioglogina o met hemoglobina.La oxigenación del grupo hemo altera el estado electrónico del grupo, lo que afecta a sus propiedadesespectrofotométricas. Esta es la razón del diferente color que presentan la sangre arterial (rojo vivo) y la sangre venosa(más oscura).Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, reducela barrera de energia para una reacción Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sincatalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende un sitio de uniónformado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y un sitio catalítico, formado por losaminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción . Una vez formados los productos el enzima puedecomenzar un nuevo ciclo de reacción .A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis. Loscofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. Cuando los cofactores y lascoenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos. La forma catalíticamente activadel enzima, es decir, el enzima unida a su , se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima(inactiva) se llama apoenzima, de forma que:apoenzima + grupo prosté tico= holoenzimaOXIDORREDUCTASAS : Catalizan reacciones de oxidorreducció n, es decir, transferencia de hidró geno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.TRANSFERASAS: Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro . Un ejemploes la glucoquinas a. hexoquinasa.HIDROLASAS: Catalizan las reacciones de hidrólisis . Un ejemplo es la lactasa .LIASAS: Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos . Un ejemplo es la acetacetato descarboxilas a.ISOMERASAS: Catalizan la interconversión de isómeros . Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosaisomerasa .LIGASAS: Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.) . Unejemplo es la piruvato carboxilasa .El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la mismaforma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en muchos casos, pero no es siempre correcto.MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO: En algunos casos, el centro activo adopta la conformación idónea sólo en presencia delsustrato. La unión del sustrato al centro activo del enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a laformación del producto .

TwittearTwittear 0 0

grupo prostético

Me gusta 3

27/02/13 Aminoácidos alifáticos | Química | Xuletas

www.xuletas.es/ficha/aminoacidos-alifaticos/ 4/4

Etiquetas:

proteinas alifaticas aminoacidos alifaticos y aromaticos residuos alifaticos

alifatico aminoacido estructuras alifáticas cuales son los aminoacidos

alifaticos aminoacidos no polares alifaticos cadena alifatica aminoacidos que

forman puentes de hidrogeno que son aminoácidos alifaticos aminoacidos

alifaticos aminoacidos alifaticos no polares cadenas laterales alifaticas

aminoacidos alifaticos estructura reaccion de aminoacidos azufrados COMO SE NOMBRAN LOS

AMINOACIDOS cuales son los aminoacidos presentes en la mayor parte de la fibroina de la seda

alifaticos aminoacidos hidroxilados