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 F rankly Javier Cabrera Lopez 1.214.736.605 1. ¿Qué e el pro! eo "e #$%l i!o ila!i &n "e pro'e( na) ¿*n +ué par'e "e la !élula eu!ario'a e "a la #$%li!oila!i&n y +ué e'apa !o,pren"e) La N- gl icosilación (donde N es as pa ragi na), una de las modi fcaciones de proteínas más comunes en células eucarióticas, es un proceso molecular donde un oligosacárido se une al grupo amino de la cadena lateral del aminoácido asparagina o glutamina de la prote ína. El complejo proceso sucede en el retículo endoplásmico y aparato de o lg i, e in!olucra a decenas de en"i mas (glico siltrans#erasas y glico sidasas). $d emás re %uier e de a"&c ar es acti! ados, cuyo concentración está estrec'amente ligada al estado energético de la célula este puede se r di!idido en ruta s o etapas suce si!as* +) síntes is de lípido- oligosacárido por ensamlaje sucesi!o y ordenado de una cadena de a"&cares ligada al dolicol, ) trans#erencia, en loc, del oligosacárido a un residuo de asparagina (N) de la proteína naciente, por acción de un complejo multien"imático denominado oligosacariltrans#era sa (/0 asa), 1) procesa miento del N-oli go sa rido catali "ado po r las en"imas 2-g lucosidasa 3 y 33 y lc *gli copr ot einglucos ylt rans# erasa o lc 40asa y ) modifcac ion es de la estructura N-glicano en compartimientos celulares post-5Er. 2. ¿Qué pape l -ue%an la %li!o'raneraa en la bio( n'e i "e lo /$ %li!ano) Con el n "e "ar una repue'a or%aniza"a elabore una 'abla "on"e e in!luya "ieren'e 'ipo "e %lu!o'raneraa u rol y la reeren!ia "e lo 'raba-o +ue an per,i'i"o lle%ar a "enir el rol "e ea enzi,a en la plan'a. Glicotransferasa Función Referencia 'idro6iprolina-o- galactosiltrans#erasa. El gen $tg+787 (llamado $t$L0) se encontró para codifcar acti!idad para la adición de galactosa (al) para 'idro6iprolina (9yp) en cadenas principales de proteína $4 es'i, N., :o'ansen, :. N., ;ilo<pimol, $., 5olland, $., =elcram, >., ?erger, /., et al. (7+1). $ galactosyltran#erase acting on arainogalactan protein glycans is essential #or emryo de!elopment in $raidopsis. @-+,8- galactosiltrans#erasa Ana mutación en el gen $t$L01+$ causó la detención del desarro llo del emrión en la etapa gloular. La presencia de la transcripción en el suspensor de emriones en etapa gloular es consistente con un papel para $t$L01+$ en la progresión del desarrollo de emriones más allá es'i, N., :o'ansen, :. N., ;ilo<pimol, $., 5olland, $., =elcram, >., ?erger, /., et al. (7+1). $ galactosyltran#erase acting on arainogalactan protein glycans is essential #or emryo de!elopment in $raidopsis.

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Frankly Javier Cabrera Lopez 1.214.736.605

1. ¿Qué e el pro!eo "e #$%li!oila!i&n "e pro'e(na) ¿*n +ué par'e"e la !élula eu!ario'a e "a la #$%li!oila!i&n y +ué e'apa!o,pren"e)

La N-glicosilación (donde N es asparagina), una de las modifcaciones deproteínas más comunes en células eucarióticas, es un proceso molecular dondeun oligosacárido se une al grupo amino de la cadena lateral del aminoácidoasparagina o glutamina de la proteína. El complejo proceso sucede en el retículoendoplásmico y aparato de olgi, e in!olucra a decenas de en"imas(glicosiltrans#erasas y glicosidasas). $demás re%uiere de a"&cares acti!ados,cuyo concentración está estrec'amente ligada al estado energético de la célulaeste puede ser di!idido en rutas o etapas sucesi!as* +) síntesis de lípido-oligosacárido por ensamlaje sucesi!o y ordenado de una cadena de a"&caresligada al dolicol, ) trans#erencia, en loc, del oligosacárido a un residuo deasparagina (N) de la proteína naciente, por acción de un complejo

multien"imático denominado oligosacariltrans#erasa (/0asa), 1) procesamientodel N-oligosacárido catali"ado por las en"imas 2-glucosidasa 3 y 33 ylc*glicoproteinglucosyltrans#erasa o lc40asa y ) modifcaciones de laestructura N-glicano en compartimientos celulares post-5Er.

2. ¿Qué papel -ue%an la %li!o'raneraa en la bio(n'ei "e lo /$%li!ano) Con el n "e "ar una repue'a or%aniza"a elabore una'abla "on"e e in!luya "ieren'e 'ipo "e %lu!o'raneraa urol y la reeren!ia "e lo 'raba-o +ue an per,i'i"o lle%ar a"enir el rol "e ea enzi,a en la plan'a.

Glicotransferasa Función Referencia

'idro6iprolina-o-galactosiltrans#erasa.

El gen $tg+787(llamado $t$L0) seencontró para codifcaracti!idad para la adiciónde galactosa (al) para'idro6iprolina (9yp) encadenas principales deproteína $4

es'i, N., :o'ansen, :. N.,;ilo<pimol, $., 5olland,$., =elcram, >., ?erger,/., et al. (7+1). $galactosyltran#eraseacting onarainogalactan proteinglycans is essential #oremryo de!elopment in$raidopsis.

@-+,8-

galactosiltrans#erasa

Ana mutación en el gen$t$L01+$ causó ladetención del desarrollodel emrión en la etapagloular. La presencia dela transcripción en elsuspensor de emrionesen etapa gloular esconsistente con un papelpara $t$L01+$ en la

progresión del desarrollode emriones más allá

es'i, N., :o'ansen, :. N.,;ilo<pimol, $., 5olland,$., =elcram, >., ?erger,/., et al. (7+1). $galactosyltran#eraseacting onarainogalactan proteinglycans is essential #oremryo de!elopment in$raidopsis.

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de la etapa gloular. Elprimer de#ectooser!ale en elmutante es laperturación de la

di!isión asimétrica#ormati!a de la 'ipófsis,lo %ue indica un papelesencial para losproteoglicanos $4 encual%uiera deespecifcación de la'ipófsis o la orientacióndel plano de di!isiónasimétrica.

β-glucuronosiltransferasa/e discute el papel de laglucuronosiltrans#erasaen la iosíntesis de tipo 33$, con un papeliológico durante elcrecimiento de plántulas.

>noc', E., ;ilo<pimol, $., 0ry#ona, 0., 4oulsen, B4,Ciong, ., 9ar'olt, :., etal. (7+1). $ @-glucuronosiltrans#erasade Arabidopsis thaliana implicada en laiosíntesis de tipo 33arainogalactano tieneun papel en laelongación celulardurante el crecimientode plántulas

3. La e'enina on enzi,a i,por'an'e en la plan'a para la%li!oila!i&n "e la pare"e !elulare. ¿Qué evi"en!ia ei'en "eu i,por'an!ia en or%ani,o ve%e'ale)

Las e6tensinas son en"imas de asta importancia por su rápida insoluili"ación ycomo método de de#ensa, una !e" %ue son secretadas a la pared, además de

representar una limitante durante su estudio, tamién oliga a la pregunta de lacuál es el mecanismo por el %ue ocurre dic'a insoluili"ación, asi como lanaturale"a de las moléculas con las %ue interact&a en la pared. 9asta la #ec'a,'ay !arias pistas, pero ninguna e!idencia directa. Las e6tensinas pudieranentrecru"arse mediante enlaces intermoleculares tipo di#eniléter entre tirosinas,aun%ue dic'os enlaces solamente 'an sido encontrados a ni!el intramolecular(Epstein y Lamport, +D). /in emargo, otro tipo de entrecru"amientos podríantamién estar presente. /e 'a mostrado %ue monómeros de e6tensina(e6tensina solule) #orma oligómeros en presencia de un e6tracto crudo de pared(E!erdeen y cols., +D). tros estudios re!elan %ue la insoluili"ación dee6tensina y 454 se induce a los pocos minutos de agregar elicitores, 'eridas o

tratamiento con glutatión (=radley y cols., +DD). /e 'a propuesto la 'ipótesis de%ue este proceso de insoluili"ación está mediado por la lieración de peró6ido

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de 'idrógeno y catali"ado por una pero6idasa de pared. Esta respuesta aparentaser una de#ensa ultrarrápida.

Las e6tensinas tamién podrían estar entrecru"adas con algunos caro'idratos.Esta idea #ue sugerida 'ace algunos aFos (>eegstra y cols., +DG1) pero 'asta'ace poco se encontró la e6istencia de este tipo de entre cru"amiento entrepectinas y e6tensinas (Hi y cols., +DDI). $demás, las e6tensinas podríaninteractuar iónicamente con las pectinas. Los residuos positi!os de Lys yprotonados de 9is sson candidatos para #ormar interacciones iónicas con losácidos urónicos, cargados negati!amente, de las pectinas.

4. *n la %ura 2 ¿+ué 'é!ni!a e u'iliz& para evi"en!iar la pro'e(na * y 8) ¿Qué par'e "e la plan'a e en!uen'ranrepreen'a"a en la par'e a b y ! "e la %ura 2) ¿C&,o erepreen'a la e!ala "e e'a o'o%ra(a en la %ura 2a 2b y 2!)

/e utili"ó un método llamado inmunotinción, término general en io%uímica %uese aplica a cual%uier uso de un método asado en anticuerpos para detectar unaproteína específca en una muestra %ue utili"an métodos de tinción asados enanticuerpos. Las imágenes son !istas con un microscopio de microgra#íaJuorescente.

($) La inmunotinción de epítopos $4 en la superfcie de 5B y las células de la#rontera como de =rassica napus con el m$ :3K (desde Bannesan et al., 7+con permiso). Las células de la #rontera como raí" se producen y lieran de la 5B.(=) microgra#ías %ue muestran la asociación entre las células de la #rontera comola raí" de $raidopsis t'aliana y 5'i"oium sp. $/1-M4. Las acterias %uee6presan M4 aparecen !erde en la superfcie de la raí" (de ?icré et al., 77I conpermiso). Esta asociación es $4-dependiente como se demuestra en ?icré et al.(77I) . (B) microgra#ías Juorescentes de las células de la raí" de la #ronteracomo de lino ( Linum usitatissimum ) immunostained con el anticuerpomonoclonal específco LK+ para epítopos EC0 (de 4lancot et al., 7+1 conpermiso). =arras 7 micras ($) , I7 micras (=) , y micras (B) . =LBs, lascélulas de la #rontera similares K, mucílago 5B, cofa.

5. ¿Qué rol pue"en -u%ar la pro'e(na * en la repue'a in,uneinna'a "e una plan'a) ¿Qué reul'a"o eperi,en'ale e an

ob'eni"o +ue u'en'an un rol "e la * en e'e 'ipo "erepue'a)

La #unción de las e6tensinas está claramente implicada en el cese delcrecimiento de la pared celular (Lamport y >elis"eOs<i, +DD), la e6presión de lase6pansinas no sólo está regulada por el desarrollo sino tamién por el ata%ue depatógenos. /e considera las 954s son un componente importante elmecanismo de de#ensa, ya %ue su e6presión no sólo se produce cuando cesa elcrecimiento sino tamién tras una in#ección de las células epidérmicas ocorticales, lo %ue demuestra %ue son componentes de un mecanismo deresistencia (>eller, +DD1).

Las e6tensinas se locali"an distriuidas uni#ormemente en la pared primaria yestán ausentes en la lámina media. Esto pone en e!idencia %ue estas proteínas

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son producidas por cada célula de #orma independiente y no pueden atra!esar lalámina media %ue separa células !egetales adyacentes (/ta#strom y /tae'elin,+D).

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