Protenas

ProtenasMatas Cabrera Snchez.Curso Biologa para Fonoaudiologa.IP de Chile 2012.

Protenas polmeros de aminocidos.

Que son los aminocidos?Molculas con una estructura bsica; un C central, un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrgeno y una molcula que puede variar, se le asigna la letra R.CHNH2COOHR

Existen 22 aminocidos aproximadamente en la naturaleza. De estos existen 8 que los seres humanos somos incapaces de producir, por lo tanto debemos obtenerlos de la dieta. Estos son los aa esenciales.

Los 22 aa se distinguen entre si por su grupo R, recuerde que es lo NICO QUE VARIA entre un aa y otro. El grupo R le da caractersticas qumicas a los aminocidos.

Ambos aa muestran como se mantiene la estructura bsica ; un grupo carboxilo, un grupo amino y un hidrogeno. El cuarto grupo qumico es variable.

Los aminocidos pueden generar iones positivos y negativos a la vez. El grupo carboxilo puede liberar un protn, en tanto que el grupo amino puede formar un in hidroxilo a partir del agua

Se forma lo que se conoce como un zwitterin.

Accin buffer:

Los aa y las protenas tienen la capacidad de actuar como amortiguadores del pH cuando este varia.

Primero recordar que:

pH cido: menor a 7, H+ > OH-

pH neutro: igual a 7, H+ = OH-

pH bsico: mayor a 7, H+ < OH-

Todas las protenas deben estar a un pH particular para que puedan cumplir su funcin. Cuando se produce una variacin en la concentracin de H+ las protenas actan como amortiguadores, as el pH varia muy poco.

[H+]Si aumenta la concentracin de protones el pH debera disminuir, pero los grupos carboxilo captan estos protones, as el pH no vara tanto.

[H+]Si la concentracin de protones disminuye, el pH debera aumentar, pero ante esto el grupo amino libera protones, as se restituyen los protones que se han perdido y el pH vara muy poco.

Enlace peptdico: enlace que une a dos o mas aminocidos. La unin se produce por reaccin de condensacin, entre el grupo carboxilo de un aminocido con el grupo amino del aminocido siguiente.

Grupo amino (NH2)Grupo carboxilo (COOH)

Al unir dos aminocidos se forma un dipptido, al unirse tres un tripptido, y as sucesivamente.En la imagen, un polipptido de 6 aminocidos, y en azul el enlace que muestra el lmite entre un aminocido y el siguiente.

Tipos de aminocidos. Los aminocidos son distintos entre s segn su grupo R.

Asi podemos encontrar aminocidos apolares (si grupo R es apolar), aminocidos polares (si el grupo R es polar), aminocidos cidos (si el grupo R posee un carboxilo), aminocidos bsicos (si grupo R posee un amino) e incluso aminocidos azufrados (si el grupo R posee un grupo SH).

Niveles estructurales.

En las protenas encontramos niveles estructurales, desde los mas simples a los mas complejos:

Estructura primaria.

Estructura secundaria.

Estructura terciaria.

Estructura cuaternaria.

Las protenas no son lineales sus aminocidos son capaces de plegarse entre si de acuerdo a distintas interacciones que se pueden producir entre los aminocidos de una misma cadena.

Llamaremos niveles estructurales a los niveles de organizacin que logran las protenas, desde lo mas simple a lo mas complejo.

Estructura primaria: se refiere a lo mas bsico de las protenas: su secuencia de aminocidos. Est dado por el enlace peptdico.

Estructura secundaria: dada por la formacin de puentes de hidrgeno entre enlaces peptdicos. Las protenas alcanzan solo dos tipos de estructuras secundarias: alfa hlice o beta plegada.

Est. Secundaria alfa-hlice.

Estructura secundaria beta plegada.

Estructura terciaria. En una protena pueden verse varias conformaciones, algunas zonas poseern conformacin alfa hlice, en otras zonas los aminocidos apolares tendrn la tendencia de juntarse por interacciones hidrofbicas. En otras zonas incluso los aminocidos azufrados (que poseen el grupo sulfhidrilo, SH) podrn unirse entre s por puentes disulfuro. En el dibujo, los grupos R (verde) se agrupan hacia el interior en un medio acuoso, y los grupos R polares (azul) hacia afuera.

En los software de anlisis de protenas se suelen graficar las conformaciones en alfa hlice como un espiral verde, y las conformaciones beta plegadas como flechas rojas, as puedo tener:

Representacin de dos estructuras secundarias.Representacin de una estructura terciaria, en la que hay varias interacciones.

Las estructuras cuaternarias corresponden a la interaccin entre dos o mas estructuras terciarias.

Cada estructura terciaria recibe el nombre de subunidad, en este caso son dos subunidades (la lnea azul muestra mas menos la separacin entre ambas subunidades).

Enzimas: ejemplo de protenas.

Las enzimas son protenas capaces de acelerar reacciones qumicas. Cualquier sustancia con la capacidad de acelerar reacciones qumicas se le llama catalizador. En definitiva, las enzimas son catalizadores biolgicos.

Las enzimas actuan bajando la energa de activacin de una reaccin qumica.

Tenga la siguiente reaccin qumica:

CO2 + H2O H2CO3

El CO2 y el H2O se convierten en H2CO3 (cido carbnico), corresponde a una reaccin qumica. Para esta reaccin qumica hay una enzima en el cuerpo que la dirige.

El CO2 y el H2O son los sustratos de la enzima, y esta los convierte en un producto, en este caso el H2CO3.

Es decir, las enzimas convierten sustratos en productos.

Para que un sustrato logre convertirse en producto es necesario que el sustrato adquiera una cierta cantidad de energa, la cual llamaremos energa de activacin.

Definicin de energa de activacin: la energa mnima necesaria para que los sustratos se conviertan en productos.

Funcin de las enzimas: bajan la energa de activacin, as la reaccin ocurrir mas rpidamente.

Factores que influencian la actividad de una enzima:

-Temperatura: los aumentos de temperatura pueden denaturar las enzimas.

-pH: las variaciones de pH pueden denaturar las enzimas.

-Concentracin de sustrato: a medida que aumento la concentracin de sustrato disponible que posee una enzima, esta actuara a mayor velocidad hasta cierto punto, en el que a pesar de que aumente la concentracin de sustrato la velocidad a la que acta una enzima no aumenta ni disminuye. Se dice que la enzima ha llegado a su punto de saturacin.

Presencia de inhibidores: Existen dos tipos de inhibidores para las enzimas, los competitivos y los alostricos.

Los inhibidores competitivos compiten con el sustrato por el sitio activo, pero estos inhibidores se quedan en el sitio activo, bloquendolo y evitando que el sustrato pueda unirse a su enzima.

Los inhibidores alostricos en cambio al unirse a la enzima modifican el sitio activo, de tal manera que no se pueda unir el sustrato a la enzima.

Presencia de cofactores y coenzimas:

Los cofactores corresponden a minerales, como el cobre, molibdeno, manganeso y otros. Las coenzimas son derivados de vitaminas.

Algunas (no todas) las enzimas requieren de cofactores o de coenzimas para actuar sobre su sustrato. Si la presencia de estos, a pesar que el sustrato se una al sitio activo, no se producir la reaccin qumica.

Los cofactores y las coenzimas ayudan a que el sitio activo reconozca a su sustrato.