Biomoléculas

Proteínas

Compuestos por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O), nitrógeno (N) y azufre (S).

Son polímeros de aminoácidos.

Constituyen el grupo más numeroso y diversificado.

En el humano existe 5 000 000 de proteínas diferentes.

• Están constituidos por C al que se unen: un grupo amino NH2 , un grupo ácido (-COOH), un hidrógeno (-H) y un grupo radical (R)

Aminoácidos

• La estructura y función de una proteína está determinada por la secuencia de aa.

• Son de baja densidad, sólidos, cristalinos, elevado p. de fusión

Aminoácidos

Aminoácido Abreviatura Aminoácido

Abreviatura

Alanina Ala A Leucina Leu L

Arginina Arg R Lisina Lys K

Asparagima Asn N Metionina Met M

Ácido Aspártico

Asp D Fenilanina Phe F

Cisteína Cys C Prolina Pro P

Glutamina Gln Q Serina Ser S

Ac. glutámico Glu E Treonina Thr T

Glicina Gly G Triptófano Trp W

Histidina His H Tirosina Tyr Y

Isoleucina Ile I Valina Val V

Aminoácidos El carbono α de la molécula de un a.a. es un átomo de carbono asimétrico

(excepto en la glicina), por lo que estos compuestos presentan actividad óptica. A las dos formas especulares se les llama el isómero D ( dextrógiro ) y el

isómero L ( levógiro ). El organismo sólo puede utilizar para la síntesis de sus proteínas, los

aminoácidos de la serie L.

Aminoácidos

Clasifican

se

Fisicoquímicos

Iónicos(radicales ionizables)

No polares(radicales hidrófobos)

Polares(radicales hidrófilos)

Químicos

Ácidos Básicos

Neutros

Biológicos

Esenciales No esenciales

de acuerdo a criterios

Clasificación de aminoácidos

Según el radical que se enlace al Carbono alfa:

• Alifáticos: cadena hidrocarbonada abierta que puede tener además grupos –COOH y NH2.

• Neutros: R si no posee carboxilo ni amino.• Ácidos: R si presenta carboxilo pero no amino.• Basicos: R si presenta amino pero no carboxilo.

• Aromáticos: Si el radical (R) es una cadena cerrada generalmente relacionada con el benceno.

• Hetereocíclicos: El radical es una cadena cerrada generalmente compleja y con átomos distintos del Carbono y del Hidrógeno.

Clasificación de aminoácidosBiológico:

Aminoácidono esenciales

AlaninaAspargina

Acido asparticoCisteína

Acido glutámicoGlutamina

GlicinaProlina Serina

Tirosina

Existen 20 aminoácidos, de

los cuales 10 son esenciales

para el organismo, por las

funciones en las que

intervienen.

Aminoácidoesenciales

Arginina^Histidina*IsoleucinaLeucinaLisina

MetioninaFenilalanina

Treonina Triptofano

Valina

* En niños es esencial ya que la síntesis no es suficient.e^ Los mamíferos lo sintetizan, pero en su mayoría se escinde y forma urea.

Clasificación de aminoácidosFisicoquímico:

• Iónicos: R – radicales ionizables.

• No polares: R – radicales hidrófobos Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Trp, Phe, Met

• Polares: R – radicales hidrófilos Ser, Thr, Tyr, Cys, Gly, Asn, Gln R -radical cargado negativamente(ácidos) Asp, Glu

R –radical cargado positivamente (básicos) Lys, His, Arg

Estructura de proteínas

Estructura de proteínasPRIMARIA:

Secuencia lineal de aminoácidos. En un extremo se encuentra un grupo amino terminal y en el otro un grupo carboxilo.

Estructura de proteínasSECUNDARIA:

Depende de la secuencia de aminoácidos Se debe a la capacidad de giro de los enlaces entre los aminoácidos.

Tres tipos:

α-hélice: formación helicoidal dextrógira.Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.Sustentada por puentes de hidrógeno cada cuatro aminoácidos por vuelta.Los grupos R se sitúan alrededor de la hélice.

β-laminar o β-plegada: estructuras laminares.Se forma una cadena de aa en forma de zig zag.

Hélice de la colágena:

Una disposición de hélice más alargada que la α-hélice, se debe a la abundancia de

Prolina e Hidroxiprolina.

Presenta tres aminoácidos por vuelta.

La estabilidad de la colágena se debe a la asociación de tres hélices, que se unen

mediante enlaces covalentes y puentes de hidrógeno.

TERCIARIA: Es la disposición de la estructura secundaria de

un polipéptido al plegarse sobre sí mismo originando una conformación globular.

Esta estructura facilita su solubilidad en agua y en disoluciones salinas.

Se mantienen estables por:• Los enlaces entre los radicales R de los aa.• Enlaces covalentes: puente disulfuro entre dos

cisteínas.• Enlaces débiles: puentes de hidrógeno,

fuerzas de Van der Waals, interacciones iónicas e hidrófobas.

La combinación de α- hélice y β-laminar, repetida en una proteína se llama dominio estructural.

Ejemplos: enzimas, anticuerpos, mioglobina.

CUATERNARIA:

Es la organización estructural y disposición en el espacio de varias cadenas polipeptídicas de una proteína con varias cadenas.

Cada cadena que tiene estructura terciaria es una subunidad o protomero.

• Subunidades forman un oligómero. • 2 subunidades forman un dímero.• 3 subunidades forman un trímero.• 4 subunidades forman un tetrámero (hemoglobina)• 5 subunidades forman un pentámero (ARN polimerasa)• + de 5 subunidades forman un polímero.

Se mantienen estables por:• Puentes de hidrógeno, interacciones hidrófobas y electrostáticas.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS:

• Dependen de los radicales R libres y de que éstos sobresalgan de la molécula y tengan la posibilidad de reaccionar con otras moléculas.

• Poseen un centro activo que es el sitio en donde se pueden unir otras moléculas.

• Solubilidad: las proteínas globulares al disolverse dan lugar a disposiciones coloidales.

• Desnaturalización: Se rompen los enlaces que mantienen la conformación de la molécula por:

• Cambios de pH• Alteraciones en la concentración.• Agitación molecular (renaturalización)• Variación de la temperatura

• Leche cortada (caseína)• Precipitación de la clara de huevo (ovoalbúmina)• Permanente por calor (queratina)

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS:

• Desnaturalización: Se rompen los enlaces que mantienen la conformación de la molécula por:

• Cambios de pH• Alteraciones en la concentración.• Agitación molecular (renaturalización)• Variación de la temperatura

• Leche cortada (caseína)• Precipitación de la clara de huevo (ovoalbúmina)• Permanente por calor (queratina)

• Especificidad: son específicas para cada especie.• Capacidad amortiguadora:• Tienden a neutra

BiomoléculasProteínas

Frijoles y otras leguminosas

IsoleucinaLisina

ValinaHistidinaTreonina

FenilalaninaLeucina

TriptofanoMetionina

Leguminosas y cereales

Maíz y otros cereales

BiomoléculasProteínasFunciones de las

proteínas:

ESTRUCTURAL: Colágeno, queratina, seda y membrana celular .

DEFENSA: Anticuerpo, fibrinógeno, toxinas.

TRANSPORTE:Hemoglobina, lipoproteínas.

BiomoléculasProteínasFunciones de las

proteínas:

MOVIMIENTO:Actina, miosina, tubulina y flagelina.

HORMONAL: Somatotropina, insulina.

ENZIMATICA: Amilasa, DNA polimerasa, ATP sintetasa

BiomoléculasProteínasFunciones de las

proteínas:

ALMACENAMIENTO: albúmina, caseína, zeatina.

Alimentos que contienen proteínas

BiomoléculasProteínas