EPIGENETICO

La epigenética (del griego epi, en o sobre, y -genética) hace referencia, en un sentido amplio, al estudio de todos aquellos factores no genéticos que intervienen en la determinación de la ontogenia o desarrollo de un organismo, desde el óvulo fertilizado hasta su senescencia, pasando por la forma adulta; y que igualmente interviene en la regulación heredable de la expresión génica sin cambio en la secuencia de nucleótidos. Se puede decir que la epigenética es el conjunto de reacciones químicas y demás procesos que modifican la actividad del ADN pero sin alterar su secuencia, dicho de otro modo, su naturaleza.

El término fue acuñado por Conrad Hal Waddington en 1942 para referirse al estudio de las interacciones entre genes y ambiente que se producen en los organismos.1 2

Tras la finalización del Proyecto Genoma Humano en el 2003,3 los científicos se han dado cuenta de que hay mucho más en las bases moleculares del funcionamiento celular, el desarrollo, el envejecimiento y muchas enfermedades. La idea que se tenía hace pocos años de que los seres humanos y los demás organismos son sólo fundamentalmente lo que está escrito en nuestros genes desde su concepción, está cambiando a pasos agigantados, y la ciencia avanza para conseguir descifrar el lenguaje que codifica pequeñas modificaciones químicas capaces de regular la expresión de multitud de genes.4

La epigenética reinterpreta conceptos conocidos y desvela nuevos mecanismos por los cuales la información contenida en el ADN de cada individuo es traducida. Concepto a concepto, se está descifrando un nuevo lenguaje del genoma e introduciendo la noción de que nuestras propias experiencias pueden marcar nuestro material genético, de una forma, hasta ahora desconocida y que estas marcas pueden ser transmitidas a generaciones futuras. Hasta hoy, se han podido discernir mecanismos epigenéticos en una gran variedad de procesos fisiológicos y patológicos que incluyen por ejemplo varios tipos de cáncer, patologías cardiovasculares, neurológicas, reproductivas e inmunes.

Los valores "normales" o "de referencia" pueden variar debido a diversos factores, tales como el laboratorio que realiza la prueba y los equipos o el método utilizado; la edad o el sexo del paciente; y la hora del día en la que se extrajo la muestra. Los resultados de sus análisis pueden verse alterados por diversos factores, tales como infecciones activas, la fase de la enfermedad por VIH y la presencia de alimentos (algunas muestras para análisis deben extraerse después de un período de ayuno [con el estómago vacío] de varias horas). Debido a estos factores, es posible que un resultado anormal de sus análisis de laboratorio no sea causa de preocupación. Hable sobre los resultados anormales con su proveedor de atención médica.

La tabla incluida a continuación compara las unidades usadas en los Estados Unidos (US) con el "Système International d’Unités" (Unidades SI), un sistema métrico usado en muchas partes del mundo. La última columna, "Para convertir las unidades US a SI", es el factor por el que hay que multiplicar los valores de laboratorio de Estados Unidos para convertirlos a unidades SI. Para convertir las unidades SI a unidades US, divida el valor SI por el factor de conversión. Ver la página 2 para un listado de términos de conversión.

En los casos en los que los valores normales para los hombres y para las mujeres son diferentes, se indican con una M para las mujeres y con una H para los hombres.

Valores Normales de Laboratorio

Prueba de laboratorio

Rango normal en unidades US

Rango normal en unidades SI

Para convertir unidades US a SI

ALT (Alanina aminotransferasa)

M 7-30 unidades/litroH 10-55 unidades/litro

M 0.12-0.50 µkat/litroH 0.17-0.92 µkat/litro

x 0.01667

Albúmina 3.1 - 4.3 g/dl 31 - 43 g/litro x 10

Fosfatasa Alcalina

M 30-100 unidades/litroH 45-115 unidades/litro

W 0.5-1.67 µkat/litroM 0.75-1.92 µkat/litro

x 0.01667

Amilasa (sérica)53-123 unidades/litro

0.88-2.05 nkat/litro

x 0.01667

Aspartato aminotransferasa

W 9-25 unidades/litroM 10-40 unidades/litro

W 0.15-0.42 µkat/litroH 0.17-0.67 µkat/litro

x 0.01667

Basófilos 0-3% de linfocitos0.0-0.3 fracción de glóbulos blancos

x 0.01

Bilirrubina - Directa

0.0-0.4 mg/dl 0-7 µmol/litro x 17.1

Bilirrubina - Total

0.0-1.0 mg/dl 0-17 µmol/litro x 17.1

Presión arterial 120/70 a 120/80 millimetros de mercurio (mmHg). El primer número representa la presión sistólica, cuando

Sin conversión

el corazón está bombeando. El segundo número representa la presión diastólica, cuando el corazón está en reposo. La presión arterial puede ser demasiado baja (hipotensión) o demasiado alta (hipertensión).

Péptidos C 0.5-2.0 ng/ml0.17-0.66 nmol/litro

x 0.33

Calcio, sérico 8.5 -10.5 mg/dl0.2.1-2.6 mmol/litro

x 0.25

Calcio, en orina 0-300 mg/24h 0.0-7.5 mmol/24h x 0.025

Colesterol, totalÓptimoMarginalAlto

200-239 mg/dL>239 mg/dL

5.17-6.18 mmol/litro>6.18 mmol/litro

x 0.02586

Cholesterol, LDLÓptimoMarginalAltoMuy alto

100-159 mg/dL160-189 mg/dL>190 mg/dL

2.59-4.14 mmol/litro4.14-4.89 mmol/litro>4.91 mmol/litro

x 0.02586

Colesterol, HDLÓptimoModeradoBajo (riesgo cardíaco)

>60 mg/dL40-60 mg/dL

>1.55 mmol/litro1.03-1.55 mmol/litro

x 0.02586

Cortisol: sérico0-25 µg/dl (depende de la hora del día)

0-690 nmol/litro x 27.59

Cortisol: libre (orina)

20-70 µg/dl 55-193 nmol/24h x 2.759

Creatincinasa

W 40-150 unidades/litroM 60-400 unidades/litro

W 0.67-2.50 µkat/litroH 1.00-6.67 µkat/litro

x 0.01667

DHEAM 130-980 ng/dlH 180-1250 ng/dl

M 4.5-34.0 nmol/litroH 6.24-43.3 nmol/litro

x 0.03467

DHEA Sulfato W Pre-menopause: 12-535 µg/dlM Post-menopause: 30-260 µg/dl

W Pre-menopause: 120-5350 µg/litroM Post-menopause: 300-2600 µg/litro

x 10

H 10-619 µg/dlH 100-6190 µg/litro

Eosinófilos0-8% de glóbulos blancos

0.0-0.8 fracción de glóbulos blancos

x 0.01

Ácido fólico (folatos)

3.1-17.5 ng/ml 7.0-39.7 nmol/litro x 2.266

Glucosa, orina x 0.05551

Glucosa, plasma 70-110 mg/dl 3.9-6.1 mmol/litro x 0.05551

Hematocrito

M 36.0% - 46.0% de glóbulos rojosH 37.0% - 49.0% glóbulos rojos

M 0.36-0.46 fracción glóbulos rojosH 0.37-0.49 fracción de glóbulos rojos

x 0.01

HemoglobinaM 12.0-16.0 g/dlH 13.0-18.0 g/dl

M 7.4-9.9 mmol/litroH 8.1-11.2 mmol/litro

x 0.6206

Ácido láctico 0.5-2.2 mmol/litro 0.5-2.2 mmol/litroSin conversión

Leucocitos (GB) 4.5-11.0x103/mm3 4.5-11.0x109/litro x 106

Linfocitos16%-46% de glóbulos blancos

0.16-0.46 fracción de glóbulos blancos

x 0.01

Hemoglobina corpuscular media (HCM)

25.0-35.0 pg/cell 25.0-35.0 pg/cellSin conversión

Concentración de hemoglobina corpuscular media (CHCM)

31.0-37.0 g/dl 310-370 g/litro x 10

Volumen corpuscular medio (VCM)

M 78-102 µm3

H 78-100 µm3

M 78-102 flH 78-100 fl

Sin conversión

Monocitos4-11% de glóbulos blancos

0.04-0.11 fracción de glóbulos blancos

x 0.01

Neutrófilos45%-75% de glóbulos blancos

0.45-0.75 fracción de glóbulos blancos

x 0.01

Potasio 3.4-5.0 mmol/litro 3.4-5.0 mmol/litroSin conversión

Sodio 135-145 135-145 Sin

mmol/litro mmol/litro conversión

Testosterona, total (muestra de la mañana)

M 6-86 ng/dlH 270-1070 ng/dl

M 0.21-2.98 nmol/litroH 9.36-37.10 nmol/litro

x 0.03467

Testosterona, libreEdad: 20-40

Edad: 41-60

Edad: 61-80

M 0.6-3.1, H 15.0-40.0 pg/mlM 0.4-2.5, H 13.0-35.0 pg/mlM 0.2-2.0, H 12.0-28.0 pg/ml

M 20.8-107.5, H 520-1387 pmol/litroM 13.9-86.7, H 451-1213 pmol/litroM 6.9-69.3, H 416-971 pmol/litro

x 34.67

Triglicéridos (en ayunas)NormalLímiteElevadosMuy elevados

40-150 mg/dl150-200 mg/dl200-500 mg/dl>500 mg/dl

0.45-1.69 mmol/litro1.69-2.26 mmol/litro2.26-5.65 mmol/litro>5.65 mmol/litro

x 0.01129

Urea, plasma (BUN)

8-25 mg/dl 2.9-8.9 mmol/litro x 0.357

Análisis de orina: pHGravidez especifica

5.0-9.01.001-1.035

5.0-9.01.001-1.035

Sin conversión

GB (glóbulos blancos, leucocitos)

4.5-11.0x103/mm3 4.5-11.0x109 litro x 106

La amilasa, denominada también sacarasa o ptialina, es un enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la reacción de hidrólisis de los enlaces 1-4 del componente α-amilasa al digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples. Se produce principalmente en las glándulas salivales (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene actividad enzimática a un pH de 7. Cuando una de estas glándulas se inflama, como en la pancreatitis, aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre (amilasemia).

Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien en un principio la bautizó con el nombre de "diastasa".

USOS: La amilasa sirve en el diagnóstico de enfermedades al determinar sus niveles en plasma para saber si se puede producir una pancreatitis. Sus niveles pueden estar elevados por un daño a las células productoras de la enzima en el páncreas, o bien, por una deficiencia renal (excreción reducida) o también por paperas.3

Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricación de pan para romper azúcares complejos como el almidón (presente en la harina) en azúcares simples. La levadura puede entonces alimentarse de esos azúcares simples y convertirlos en productos de fermentación alcohólica. Este proceso da sabor al pan y hace elevar la masa. Las células de la levadura contienen amilasas pero necesitan tiempo para fabricar la suficiente cantidad para romper el almidón. Este es el motivo de la necesidad de largos tiempos de fermentación (especialmente para determinadas masas). Las técnicas modernas de elaboración de masas incluyen la presencia de amilasas para facilitar y acelerar estos procesos.4

Algunas amilasas bacterianas se emplean como detergentes para disolver almidones en determinados procesos industriales.Aportan en la eliminación del polvo y tierra de la ropa que quedan atrapados en el tejido de las telas.

En la maduración de frutas la amilasa es sintetizada durante la maduración, degradando el almidón de las frutas en azúcar, y volviéndolas más dulces.

La fosfatasa alcalina (EC 3.1.3.1, CAS n.º 9001-78-9 ) (50.000 - 60.000 Da) es una enzima hidrolasa responsable de eliminar grupos de fosfatos de varios tipos de moléculas como nucleótidos, proteínas y alcaloides. El proceso de eliminar el grupo fosfático se denomina desfosforilación. Como sugiere su nombre, las fosfatasas alcalinas son más efectivas en un entorno alcalino.

La fosfatasa alcalina recibe el nombre de orto-fosfórico-monoéster hidrolasa. Estas enzimas proceden de la ruptura normal de las células sanguíneas y de otros tejidos, muchas de ellas no tienen un papel metabólico en el plasma excepto las enzimas relacionadas con la coagulación y con el sistema del complemento. La fosfatasa es una enzima clasificada dentro de las hidrolasas. Las fosfatasas alcalinas son enzimas que se encuentran presentes en casi todos los tejidos del organismo, siendo particularmente alta en huesos, hígado, placenta, intestinos y riñón. Tanto el aumento, así como su disminución en plasma tienen significado clínico. Las causas de un aumento de ALP:

Enfermedad ósea de Paget, obstrucciones hepáticas, hepatitis, hepatoxicidad por medicamentos y osteomalacia.

Las causas de una disminución de FAL:

Cretinismo y déficit de vitamina C

Valores normales

El rango normal es, en mujeres: 40-190 U/l (25 °C), 49-232 U/l (30 °C)o 64-306 UI/L (37 °C) y en hombres: 50-190 U/l (25 °C), 61-232 U/l (30 °C)o 80-306 U/l (37 °C);

aunque éstos valores pueden variar ligeramente de un laboratorio a otro, al igual con la edad y el sexo de la persona. Los niveles altos de FA normalmente se observan en niños que presentan un aumento repentino en su crecimiento y en las mujeres embarazadas.

Los niveles de la fosfatasa alcalina superiores a los normales pueden deberse a:

Anemia Obstrucción biliar Enfermedad ósea Consolidación de una fractura Hepatitis Hiperparatiroidismo Leucemia Enfermedad hepática Cánceres óseos osteoblásticos Osteomalacia Enfermedad de Paget Raquitismo

Por otro lado, los niveles de la fosfatasa alcalina (hipofosfatasemia) inferiores a los normales pueden deberse a:

Desnutrición Deficiencia de proteína

Algunas afecciones adicionales bajo las cuales se puede hacer el examen son:

Enfermedad hepática alcohólica (hepatitis/cirrosis) Alcoholismo Estenosis biliar Arteritis de células gigantes (temporal, craneal) Neoplasia endocrina múltiple (NEM) II Carcinoma de células renales

La denominación fosfatasa ácida (EC 3.1.3.2) comprende un conjunto de enzimas ampliamente repartidas en el organismo (eritrocitos, suero, plaquetas, leucocitos, bazo, hígado, osteoclastos y en epitelios glandulares de próstata, mama, estómago y colon)1 que pertenecen a las fosfatasas, un tipo de enzima usado para liberar grupos fosfato adheridos a otras moléculas. Se almacena en los lisosomas y funciona cuando éstos se unen a los endosomas, los cuáles tienen un pH ácido. De ahí que su actividad sea óptima en pH ácidos.

La fosfatasa ácida es también llamada fosfatasa ácida púrpura debido a su característico color púrpura intenso. Que resulta de la transferencia electrónica a aproximadamente 560 nm del tirosinato al Fe3+. 2

La fosfatasa ácida cataliza la siguiente reacción a pH menor a 7 (idealmente de 4 a 6);

Mono éster ortofosforato + H2O = alcohol + H3PO4.

Las fosfatasas son también utilizadas por los microorganismos en el suelo para atrapar nutrientes que contienen fosfatos. Por lo que analizar la concentración de éstos microorganismos nos puede dar información del grado de fosfatos en el suelo. Algunas plantas también liberan ésta enzima para movilizar los fosfatos en suelos deficientes de nutrientes, sin embargo esto causa un agotamiento de los suelos que posteriormente puede conducir a la infertilidad.

Uso diagnóstico

Mediante electroforesis se han identificado 5 isoenzimas de la fosfatasa ácida. La fosfatasa ácida específica de la próstata es la isoenzima 2, única presente en el semen al igual que la hallada en el suero de pacientes con carcinoma de próstata. La síntesis de ésta isoenzima es andrógeno dependiente. Gracias a esto, la fosfatasa ácida es de un valor diagnóstico fundamental para el carcinoma metastásico de la próstata. 5

En 1935, Kutscher y Wolbergs encontraron que el tejido prostático era rico en fosfatasa con actividad óptima en pH 5.0. La observación posteriormente fue confirmada por Gutman y Sproul, quienes además notaron la presencia de ésta fosfatasa en las metástasis secundarias del carcinoma prostático a columna vertebral. Esto llevó a Alexander Gutman y Ethel Gutman a analizar el suero de pacientes con adenocarcinoma prostático y pacientes sanos para analizar una correlación. Su conclusión fue la primer prueba sanguínea de carcinoma prostático en 1938. 6

La fosfatasa ácida prostática humana es una glicoproteína de 100kDa consistente en dos subunidades de 50 kDa cada una.

Clásicamente la determinación de la fosfatasa ácida se basa en la hidrólisis de diferentes substratos de fosfatos orgánicos incubados con el suero del paciente a pH ácido. La liberación del grupo orgánico permitía medir la actividad enzimática. Éste tipo de análisis han sido desechados por su enorme in especificidad, ya que miden la actividad enzimática de las fosfatasas ácidas de los diferentes tejidos y no sólo de la fracción prostática. Para mejorar la especificidad se han empleado substratos que son hidrolizados preferentemente por la isoenzima prostática, que aíslan la fosfatasa ácida prostática antes de medir la actividad enzimática, sin embargo los métodos químicos presentan la desventaja de tener que llevarse a cabo inmediatamente después de tomar la muestra.

Actualmente el método de elección para la determinación de la fosfatasa ácida prostática es el radioinmunoanálisis o en su defecto el enzimoinmunoanálisis.

Sin embargo, como herramienta de diagnóstico oportuno no es tan eficiente, pues sólo el 20% de los pacientes de carcinoma prostático A presenta niveles elevados de fosfatasa. Por lo tanto, es más empleada para la determinación del estadios y la monitorización del la respuesta al tratamiento.

En adultos sanos, el valor determinado den tejido prostática es de 0.5 mg/gm, en semen es de alrededor de 1mg/mL; mientras que los niveles en plasma se encuentran en el

rango de 1-3 ng/mL. Los valores por encima de éstas referencias son considerados como relacionables a un adenocarcinoma prostático. 4

Otros nombres

SGOT Transaminasa glutámico oxalacética GOT Aspartato aminotransferasa AST

Definición

La transaminasa glutámico oxalacética GOT es una enzima con gran concentración en el corazón, en el hígado y los músculos. Cuando hay una lesión de estos órganos la enzima es liberada a la sangre y aparece elevada en los análisis.

Para qué se realiza el estudio

Se realiza en el contexto de otras pruebas hepáticas (GammaGT, GPT, Bilirrubina, fosfatasa alcalina) y se utiliza para evaluar problemas o alteraciones del hígado. Su elevación es directamente proporcional al daño celular y puede servir como indicativo de la evolución de la enfermedad.

También se utiliza como parámetro indicador de lesión cardiaca en el contexto de otros parámetros cardiacos(CPK,LDH),como indicador de lesión cardiaca por un infarto de miocardio. Su valor máximo se alcanza a las 24 horas tras el infarto, y tiende a bajar en 3 a 4 días si la lesión cardiaca cede. Si persiste elevada es que el infarto está progresando a peor.

Técnica de realización

Es necesario al menos 4 horas de ayunas previo al análisis.

El ejercicio físico intenso puede elevar los niveles. Hay que tener en cuenta además que ciertos medicamentos pueden alterar sus valores, los elevan los medicamentos para la hipertensión, los anticoagulantes orales, el digital, la eritromicina, los anticonceptivos orales, la aspirina, y otros medicamentos de metabolismo hepático.

Puede aparecer bajo el nivel en el embarazo, en deficiencias de vitaminas, en la cetoacidosis diabética, etc.

Se puede realizar la toma en un lugar apropiado (consulta, clínica, hospital) pero en ocasiones se realiza en el propio domicilio del paciente.

Para realizar la toma se precisa de localizar una vena apropiada y en general se utilizan las venas situadas en la flexura del codo. La persona encargada de tomar la muestra utilizará guantes sanitarios, una aguja (con una jeringa o tubo de extracción).

Le pondrá un tortor (cinta de goma-látex) en el brazo para que las venas retengan más sangre y aparezcan más visibles y accesibles.

Limpiará la zona del pinchazo con un antiséptico y mediante una palpación localizará la vena apropiada y accederá a ella con la aguja. Le soltarán el tortor.

Cuando la sangre fluya por la aguja el sanitario realizará una aspiración (mediante la jeringa o mediante la aplicación de un tubo con vacío).

Al terminar la toma, se extrae la aguja y se presiona la zona con una torunda de algodón o similar para favorecer la coagulación y se le indicará que flexione el brazo y mantenga la zona presionada con un esparadrapo durante unas horas.

La sangre extraída se traslada al laboratorio de análisis en un tubo especial para bioquímica, que contiene un producto anticoagulante. En general no suelen ser necesarios más de 10 mililitros de sangre para una batería estándar de parámetros bioquímicos.

Problemas y posibles riesgos

1. La obtención mediante un pinchazo de la vena puede producir cierto dolor.2. La posible dificultad en encontrar la vena apropiada puede dar lugar a varios

pinchazos.3. Aparición de un hematoma (moratón o cardenal) en la zona de extracción, suele

deberse a que la vena no se ha cerrado bien tras la presión posterior y ha seguido saliendo sangre produciendo este problema. Puede aplicarse una pomada tipo Hirudoid® o Trombocid® en la zona.

4. Inflamación de la vena (flebitis), a veces la vena se ve alterada, bien sea por una causa meramente física o por que se ha infectado. Se deberá mantener la zona relajada unos días y se puede aplicar una pomada tipo Hirudoid® o Trombocid® en la zona. Si el problema persiste o aparece fiebre deberá consultarlo con su médico.

Valores normales de GOT

GOT: 5 a 32 mU/ml

En estos valores puede haber ciertas diferencias por la técnica o por criterios de normalidad propios de laboratorios concretos, a veces en el rango de valores y otras veces por las unidades a las que se hace referencia.

Valoración de resultados anormales

Alcoholismo Anemia hemolítica Colestasis (obstrucción de vía biliar) Cirrosis Distrofias musculares Enfermedades muculares Hepatitis Infecciones víricas (mononucleosis, ...) Infarto de miocardio Intervenciones de cirugía cardiaca Isquemia hepática Medicamentos tóxicos del hígado Necrosis hepática Pancreatitis aguda Traumatismos musculares

Tumor hepático

Los niveles disminuidos de GOT pueden indicar:

Beri-Beri Cetoacidosis diabética Embarazo Enfermedades renales

Otros nombres

SGPT Transaminasa glutámico-pirúvica GPT Alanina aminotransferasa ALT

Definición

La transaminasa GPT es una enzima con gran concentración en el en el hígado y en menor medida en los riñones, corazón los músculos.

Cuando hay una lesión de estos órganos la enzima es liberada a la sangre y aparece elevada en los análisis.

Como es una transaminasa más específicamente hepática que la GOT, aparece más elevada en las enfermedades hepáticas que en otras, por eso el cociente GPT/GOT será mayor de 1 en enfermedades ciertas enfermedades hepáticas como la hepatitis vírica.

Al contrario aparece menor de 1 en la cirrosis hepática, congestión hepática o tumores hepáticos.

Para qué se realiza este estudio

Se realiza en el contexto de otras pruebas hepáticas (GammaGT, GOT, bilirrubina, fosfatasa alcalina) y se utiliza para evaluar problemas o alteraciones del hígado. Su elevación es directamente proporcional al daño celular y puede servir como indicativo de la evolución de la enfermedad.

Técnica de realización

No es necesario estar en ayunas para este parámetro pero como se realiza con la misma muestra de sangre para determinar otros parámetros bioquímicos en el laboratorio es mejor el estar en ayunas para realizar todos ellos de una misma extracción sanguínea.

Se debe tener en cuenta que ciertos medicamentos pueden elevar sus valores, como el paracetamol, el alopurinol, la ampicilina, la azatioprina, la carbamacepina, cefalosporinas, la clorpropamida, el clofibrato, la cloxacilina, la codeína, la indometacina, la isoniacida, el metrotexate, el ácido nalidixico, la notrofurantoina, los

anticonceptivos orales, la fenotiacina, la fenitoína, la procainamida, el propanolol, y la tetraciclina.

Se puede realizar la toma en un lugar apropiado (consulta, clínica, hospital) pero en ocasiones se realiza en el propio domicilio del paciente.

Para realizar la toma se precisa de localizar una vena apropiada y en general se utilizan las venas situadas en la flexura del codo. La persona encargada de tomar la muestra utilizará guantes sanitarios, una aguja (con una jeringa o tubo de extracción).

Le pondrá un tortor (cinta de goma-látex) en el brazo para que las venas retengan más sangre y aparezcan más visibles y accesibles.

Limpiará la zona del pinchazo con un antiséptico y mediante una palpación localizará la vena apropiada y accederá a ella con la aguja. Le soltarán el tortor.

Cuando la sangre fluya por la aguja el sanitario realizará una aspiración (mediante la jeringa o mediante la aplicación de un tubo con vacío).

Al terminar la toma, se extrae la aguja y se presiona la zona con una torunda de algodón o similar para favorecer la coagulación y se le indicará que flexione el brazo y mantenga la zona presionada con un esparadrapo durante unas horas.

La sangre extraída se traslada al laboratorio de análisis en un tubo especial para bioquímica, que contiene un producto anticoagulante. En general no suelen ser necesarios más de 10 mililitros de sangre para una batería estándar de parámetros bioquímicos.

Problemas y posibles riesgos

1. La obtención mediante un pinchazo de la vena puede producir cierto dolor.2. La posible dificultad en encontrar la vena apropiada puede dar lugar a varios

pinchazos.3. Aparición de un hematoma (moratón o cardenal) en la zona de extracción, suele

deberse a que la vena no se ha cerrado bien tras la presión posterior y ha seguido saliendo sangre produciendo este problema. Puede aplicarse una pomada tipo Hirudoid® o Trombocid® en la zona.

4. Inflamación de la vena (flebitis), a veces la vena se ve alterada, bien sea por una causa meramente física o por que se ha infectado. Se deberá mantener la zona relajada unos días y se puede aplicar una pomada tipo Hirudoid® o Trombocid® en la zona. Si el problema persiste o aparece fiebre deberá consultarlo con su médico.

Valores normales de GPT

GPT: 7 a 33 mU/ml

En estos valores puede haber ciertas diferencias por la técnica o por criterios de normalidad propios de laboratorios concretos, a veces en el rango de valores y otras veces por las unidades a las que se hace referencia.

Valoración de resultados anormales

Los niveles aumentados de GPT pueden indicar:

Alcoholismo

Anemia hemolítica Cáncer de hígado Cirrosis Distrofia muscular Enfermedades renales agudas Enfermedades musculares primarias. Enfermedad de Wilson Hepatitis Infecciones víricas (mononucleosis, …) Infarto de miocardio Intervenciones de cirugía cardiaca Isquemia hepática Medicamentos tóxicos del hígado Necrosis hepática Pancreatitis aguda Traumatismos musculares

La gama glutamil transpeptidasa (GGT o GGTP) es una enzima que, al igual que la fosfatasa alcalina, indica colestasia. La función de la GGT es transferir grupos gama-glutamil entre péptidos, por ejemplo de glutatión a otros péptidos o aminoácidos. Esta enzima está presente en la membrana celular de muchos tejidos, siendo más abundante en hígado, vías biliares y páncreas.

El rango normal va de 0 a 30-50 IU/L. Sus niveles son similares en niños y adultos, y no se afectan durante el embarazo.

Su principal valor está en otorgarle especificidad (origen hepático) a las elevaciones de fosfatasas alcalinas. Sin embargo, hay otras causas que pueden producir elevaciones de GGT en ausencia de enfermedad hepática, como el consumo de ciertos medicamentos (p. ej. anticonvulsivantes) y el consumo de alcohol. En ocasiones la diabetes se ha asociado a elevaciones aisladas de GGT.

Las causas de elevación de GGT son similares a las de las fosfatasas alcalinas.

Una elevación aislada de GGT (con fosfatasas alcalinas y bilirrubina normales) no debiera conducir a estudios demasiado exhaustivos.

Uso en medicina

La GGT tiene varios usos como marcador diagnóstico en la clínica. En general, y dependiendo del laboratorio en cuestión, el rango normal de la enzima en la sangre va de 40 a 78U/L. Valores séricos elevados de la GGT pueden ser encontrados en enfermedades hepáticas, del páncreas y de la vía biliar. Al estar elevada en conjunto a la fosfatasa alcalina, el diagnóstico orienta altamente a enfermedad de la vía biliar. Aún no se sabe exactamente si la GGT tiene mayor sensibilidad para la enfermedad colestásica

en comparación con la fosfatasa alcalina. La utilidad de la elevación de la GGT yace en descartar que el aumento de la fosfatasa alcalina no provenga de alguna patología ósea.

La GGT también se eleva posterior al consumo excesivo de alcohol. Elevaciones aisladas o desproporcionadas en comparación con el aumento del resto de otras enzimas hepáticas puede indicar abuso de alcohol o hepatitis alcohólica. El aumento puede permanecer incluso 3-4 semanas después de la ingesta. Se desconoce el mecanismo por el cual ocurre este aumento. El alcohol puede aumentar ya sea la síntesis de GGT vía inducción microsomal o la salida de la enzima directamente desde los hepatocitos.

Otros nombres

Creatininfosfoquinasa CPK Creatininfosfoquinasa en sangre Análisis de CPK en suero

Definición

La creatininfosfoquinasa CPK es un enzima que se encuentra principalmente en el corazón, en el cerebro y en los músculos esqueléticos. Cuando aparece elevado es porque estos tejidos han sufrido algún daño.

Para qué se realiza el análisis

La aparición de CPK elevada en el suero sugiere lesiones en el corazón en el cerebro o en los músculos esqueléticos. Dependiendo del isoenzima de CPK elevado podemos diferenciar cuál es el tejido afectado.

Se utiliza para poder diagnosticar enfermedades inflamatorias de los músculos (dermatomiositis, polimiositis), para diagnosticar un infarto cardiaco, o descubrir portadores de la distrofia muscular de Duchenne.

En el caso de infarto cardiaco la curva de su nivel en sangre puede ofrecer información de la evolución del daño cardiaco producido y su evolución.

Para asegurar la fiabilidad de los resultados debe de hacerse la determinación de las isoenzimas que se ven menos afectadas por las variables de medicamentos y traumatismos que la medición de CPK total.

Procedimiento de obtención

Para realizar este análisis No se precisa estar en ayunas.

Pueden verse alterados los valores de CPK si se han realizado inyecciones intramusculares, traumatismos musculares, intervenciones de cirugía recientes, o ejercicio intenso o prolongado.

Hay medicamentos que puede elevar el nivel de la CPK en suero: Anfotericina B, ampicilina, anestésicos, anticoagulantes, aspirina, clofibrato, dexametasona, furosemida, morfina.

Se puede realizar la toma en un lugar apropiado (consulta, clínica, hospital) pero en ocasiones se realiza en el propio domicilio del paciente.

Para realizar la toma se precisa de localizar una vena apropiada y en general se utilizan las venas situadas en la flexura del codo. La persona encargada de tomar la muestra utilizará guantes sanitarios, una aguja (con una jeringa o tubo de extracción).

Le pondrá un tortor (cinta de goma-látex) en el brazo para que las venas retengan más sangre y aparezcan más visibles y accesibles.

Limpiará la zona del pinchazo con un antiséptico y mediante una palpación localizará la vena apropiada y accederá a ella con la aguja. Le soltarán el tortor.

Cuando la sangre fluya por la aguja el sanitario realizará una aspiración (mediante la jeringa o mediante la aplicación de un tubo con vacío).

Al terminar la toma, se extrae la aguja y se presiona la zona con una torunda de algodón o similar para favorecer la coagulación y se le indicará que flexione el brazo y mantenga la zona presionada con un esparadrapo durante unas horas.

La sangre extraída se traslada al laboratorio de análisis en un tubo especial para bioquímica, que contiene un producto anticoagulante. En general no suelen ser necesarios más de 10 mililitros de sangre para una batería estándar de parámetros bioquímicos.

Problemas y posibles riesgos

1. La obtención mediante un pinchazo de la vena puede producir cierto dolor.2. La posible dificultad en encontrar la vena apropiada puede dar lugar a varios pinchazos3. Aparición de un hematoma (moratón o cardenal) en la zona de extracción, suele

deberse a que la vena no se ha cerrado bien tras la presión posterior y ha seguido saliendo sangre produciendo este problema. Puede aplicarse una pomada tipo Hirudoid® o Trombocid® en la zona.

4. Inflamación de la vena (flebitis), a veces la vena se ve alterada, bien sea por una causa meramente física o por que se ha infectado. Se deberá mantener la zona relajada unos días y se puede aplicar una pomada tipo Hirudoid® o Trombocid® en la zona. Si el problema persiste o aparece fiebre deberá consultarlo con su médico.

Valores normales de cpk en suero

Niveles normales de CPK en suero: 24 a 194 U/ml.

En estos valores puede haber pequeñas diferencias por la técnica o por criterios de normalidad propios de laboratorios concretos, a veces en el rango de valores y otras veces por las unidades a las que se hace referencia.

Valoración de resultados anormales

Los niveles aumentados de CPK en la sangre pueden indicar:

Convulsiones Delirium tremens Dermatomiosistis Distrofia muscular Hipotiroidismo Infarto cardiaco Infarto pulmonar Miopatía alcoholica Pericarditis Polimiositis Traumatismo del sistema nervioso central

Los niveles de CK-MB se incrementan después de tres a seis horas de presentarse un ataque cardíaco. Si no existe un daño posterior al miocardio, el nivel alcanza un pico entre 12 y 24 horas, y vuelve a su normalidad de 12 a 48 horas después de la muerte del tejido. Asimismo, el aumento de los niveles de CK-MB puede deberse a (NIH, 2011):

Trauma en el corazón, por ejemplo, por un accidente automovilístico. Lesiones por electricidad Desfibrilación cardíaca, por aplicación deliberada de choques al corazón por

personal médico. Inflamación del miocardio (miocarditis) debido generalmente a virus Procedimiento quirúrgico a corazón abierto

Se puntualiza que niveles de CK-MB generalmente no se incrementan por angina de pecho (Ángor Pectoris), embolia pulmonar o insuficiencia cardíaca congestiva (ICC).

Por su parte, los niveles de CK-MM por encima de lo normal generalmente son un signo de lesión o fatiga muscular, pudiéndose deber a:

Lesiones por aplastamiento Rabdomiólisis Distrofia muscular Miositis Recibir múltiples inyecciones intramusculares Electromiografía recientes Crisis epiléptica reciente Cirugía reciente Ejercicio Físico extenuante

Valores de Referencia

Los niveles de CK en suero responden a la gran variabilidad individual entre los sujetos. Muchos estudios han establecido diversos valores de referencia que van desde los 100 a 150 U·L-1 en mujeres y 200 a 250 U·L-1 en hombres (Orrego & Monsalve, 2006). Los resultados del estudio de Hartman & Mester (2000), permitieron agrupar una clasificación de acuerdo a la distribución de los valores de CK en la población de deportistas evaluados por estos autores (Tabla 2).

Lactato deshidrogenasa (LDH)

La lactato deshidrogenasa (LDH) aparece en altas concentraciones en muchos órganos, a diferencia de otras enzimas. Se encuentra gran cantidad de deshidrogenasa láctica especialmente en el hígado, los músculos, los glóbulos rojos (eritrocitos) y los riñones. En consecuencia, muchas enfermedades pueden producir un aumento de la LDH. A la inversa, un aumento de los niveles de LDH en el suero por sí solo no puede confirmar una enfermedad en concreto. La LDH por tanto se suele emplear como parámetro de control de la progresión de determinadas enfermedades, que va acompañada de un aumento en la concentración de esta enzima en la sangre. Así se puede por ejemplo realizar a través de la LDH un seguimiento del curso de un infarto o de la regresión de un tumor. Niveles particularmente altos de LDH se producen por ejemplo en la anemia.

La lactato deshidrogenasa pueden estar elevada en: o Deficiencia de Vitamin B12 (anemia perniciosa)o Anemia por deficiencia de ácido fólicoo Anemia debida a la destrucción de glóbulos rojos (anemia hemolítica)o Lesión cardíaca (por ejemplo, infarto o insuficiencia cardíaca)o Lesión hepática (hepatitis aguda, necrosis de células hepáticas tóxicas o

metástasis hepáticas)o Embolia pulmonar , infarto pulmonaro Sarcoidosis o Tumores (especialmente tumores sólidos avanzados)o Enfermedades de los músculos del esqueleto (por ejemplo, distrofia muscular

de Duchenne o cirugía mayor)o Lesión renal (síndrome nefrótico)

La lactato-deshidrogenasa disminuye en los siguientes casos: o En general, sin importancia clínica.

Fisiopatología

La LDH pasa a la sangre ante toda destrucción de estos tejidos (traumática, infecciosa o neoplásica), por lo que su elevación en el suero es un signo inespecífico de organicidad de un proceso, es decir, de que un órgano o tejido ha sido lesionado. También es un índice de proliferación en el seguimiento de una neoplasia y es relatívamente valiosa para el diagnóstico y seguimiento del infarto agudo de miocardio pues su elevación en este proceso es poco específica.

El valor normal de la concentración sanguínea de LDH es: 105 - 333 UI/l (unidades internacionales por litro). Estos valores pueden variar ligeramente entre laboratorios.[1] En cambio, la concentración plasmática es: 190 - 390 UI/l.

Los niveles aumentados de LDH pueden indicar:

Cardiopatías: infarto de miocardio, miocarditis, insuficiencia cardíaca aguda, arritmias cardíacas.

Enfermedades hematológicas. Hepatopatías: hepatitis, hepatopatía tóxica, obstrucción de las vías biliares. Metástasis tumorales. Otros: tromboembolismo pulmonar, neumonías, insuficiencia renal aguda, infarto

renal, hipotiroidismo, ejercicio muscular muy violento, fiebre tifoidea, tratamiento con medicamentos hepatotóxicos, alcoholismo.