Bioquímica Harvey (1) Cuestionarios

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Primer Parcial Remedial de Bioquímica Facultad de Medicina UANL 1. Aminoácidos 2. Estructura de las proteínas 3. Proteínas globulares 4. Proteínas fibrosas 5. Enzimas 6. Bioenergética y fosforilación oxidativa 7. Carbohidratos Georgina Hernández Ramírez

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Cuestionarios para un primer examen (de 3) de Bioquímica en estudios de medicina

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Primer Parcial Remedial de BioquímicaFacultad de Medicina UANL

1. Aminoácidos2. Estructura de las proteínas

3. Proteínas globulares4. Proteínas fibrosas

5. Enzimas6. Bioenergética y fosforilación oxidativa

7. Carbohidratos

Georgina Hernández Ramírez

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Aminoácidos

1. ¿Cuál es la característica estructural común de las proteínas?

Que son polímeros lineales de aminoácidos.

2. ¿Cómo está constituido un aminoácido? Un grupo carboxilo (-COO), un grupo amino (-NH3) y un grupo R

3. ¿Cuál aminoácido tiene un grupo amino secundario?

La prolina

4. A pH fisiológico (7.4) el grupo carboxilo está... Negativamente cargado

5. A pH fisiológico (7.4) el grupo amino está... Positivamente cargado6. En las proteínas el grupo amino y el grupo carboxilo están unidos comúnmente ¿por cuál tipo de enlace?

Por enlace peptídico

7. El enlace peptídico de las proteínas no está disponible para reacción química pero sí para...

La formación de enlaces de hidrógeno

8. El papel que desempeña un aminoácido en una proteína está dictado por...

Las cadenas laterales (grupo R)

9. Los aminoácidos se clasifican de acuerdo a las propiedades de sus cadenas laterales, ¿cuál es la clasificación?

Polares y No polares

10. ¿A qué hace referencia la propiedad 'polar'? A que los aminoácidos laterales tienen una distribución NO uniforme de los electrones; como los ácidos y las bases.

11. ¿A qué hace referencia la propiedad 'NO polar'? A que los aminoácidos tienen una distribución uniforme de los electrones.

12. Los aminoácidos de cadena lateral NO polar promueven...

Las interacciones hidrófobas

13. En las proteínas No polares que se encuentran en disoluciones acuosas (ambiente polar)...

La cadena lateral de aminoácidos tiende a agruparse en el INTERIOR de la proteína.

14. ¿Qué propiedad de la cadena lateral es la que le da forma tridimensional a la proteína No polar?

Su hidrofobicidad cuando está en una disolución acuosa.

15. Cuando la proteína es No polar y está en un ambiente hidrófobo (como la membrana), ¿dónde se encuentran los grupos R?

En la superficie exterior de la proteína.

16. La drepanocitosis (anemia drepanocítica) es una enfermedad de los eritrocitos que resulta de la sustitución de...

Un aminoácido polar (glutamato) por un No polar (Valina)

17. La estructura fibrosa del colágeno se debe a... La geometría única de la prolina, gracias a que tiene un grupo amino secundario.

18. ¿Cuántos y cuáles son los aminoácidos NO polares (hidrófobos)?

Son 9: Glicina-Alanina-Valina-Leucina-Isoleucina-Fenilalanina-Triptófano-Metionina-Prolina.

19. ¿Cuántos y cuáles son los aminoácidos Polares sin carga (hidrófilos)?

Son 6: Serina-Treonina-Tirosina-Asparragina-Glutamina-Cisteína.

20. ¿Por qué es importante la cadena lateral de la Cisteína?

Porque contiene un grupo sulfhidrilo (-SH) que es un componente del sitio activo de muchas enzimas.

21. Muchas proteínas extracelulares son estabilizadas por enlaces disulfuro, ¿cuál es un ejemplo clásico?

La albúmina, proteína del plasma sanguíneo que funciona como transportadora para una diversidad de moléculas.

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22. ¿Cuáles son los aminoácidos con cadenas laterales ácidas (polar con carga negativa)?

Ácido aspártico y ácido glutámico.

23. ¿Cómo se llama a la forma ionizada del ácido aspártico?

Aspartato

24. ¿Cómo se llama a la forma ionizada del ácido glutámico?

Glutamato

25. ¿Cuáles son los aminoácidos con cadenas laterales básicas (polar cargado positivamente)?

Histidina-Lisina-Arginina

26. Los ácidos se definen como donantes de protones...

Por lo que quedan cargados negativamente.

27. Las bases se definen como aceptoras de protones por lo que...

Se cargan positivamente.

28. La concentración de protones en disoluciones acuosas se expresa...

Como pH

29. La relación cuantitativa entre el pH de la disolución y la concentración de un ácido débil y su base conjugada se describe como...

La ecuación de Henderson-Hasselbalch

30. ¿Cómo se formula la ecuación de Henderson-Hasselbalch?

pH= log 1/[H+] ---- pH= -log[H+]

31. ¿Cómo se le llama a la disolución que resiste el cambio de pH después de una adición de un ácido o una base?

Tampón

32. ¿Qué es amortiguación? La capacidad de tamponamiento.33. ¿Cómo se le llama a la propiedad del pH a la cual un aminoácido es eléctricamente neutro?

Punto isoeléctrico= la suma de las cargas positivas es igual a la suma de las cargas negativas.

34. La carga de las proteínas es negativa, entonces en un campo eléctrico las proteínas se desplazarán...

Al electrodo positivo a una velocidad determinada por su carga neta negativa.

35. Variaciones en los patrones de movilidad de las proteínas hacia el electrodo positivo...

Sugieren que hay ciertas enfermedades en el organismo.

36. ¿Qué es un anfótero? Una sustancia que puede actuar como un ácido o como una base.

37. ¿Cuántos y cuáles son los aminoácidos esenciales? Son 10: Leucina-Isoleucina-Fenilalanina-Metionina-Triptófano-Valina-Treonina-Arginina-Histidina-Lisina

38. Las cadenas No polares se encuentran en... El interior de las proteínas que funcionan en un ambiente acuoso y en la superficie de las proteínas cuando interaccionan con lípidos.

39. Las cadenas polares No cargadas y cargadas [+] y [-] se encuentran en...

El exterior de las proteínas que funcionan en un ambiente acuoso y en el interior de las proteínas asociadas a las membranas (lípidos)

40. Cuando los aminoácidos se protonan pueden liberar...

H+ (protones) y actuar como ácidos débiles (bases)

Georgina Hernández Ramírez

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Estructura de las proteínas

1. ¿Cuáles son los niveles de organización de las moléculas proteicas?

Primario, secundario, terciario y cuaternario.

2. La estructura primaria de las proteínas ¿cómo está constituida?

Por una secuencia lineal de aminoácidos.

3. ¿De qué sirve conocer la estructura primaria de las proteínas?

Para diagnosticar enfermedades que provocan secuencias anómalas de aminoácidos provocando un plegamiento inadecuado, pérdida o deterioro de la función normal.

4. ¿Cómo está organizada la hélice alfa? Es un motivo secundario. Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3,6 aminoácidos por vuelta.

5. ¿Cómo está organizada la lámina beta? Es una estructura secundaria hidrófoba. Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína.

6. ¿Cómo se conforma un enlace peptídico? Uniones amida entre el grupo alfa-carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro.

7. ¿Qué es un polipéptido? La unión de muchos aminoácidos a través de enlaces peptídicos que forman una cadena no ramificada.

8. Los enlaces peptídicos no se rompen durante... La desnaturalización de las proteínas9. ¿Cómo se leen las secuencias de aminoácidos? Desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-

terminal del péptido.10. ¿Qué es la isomería Cis-Trans? Es un tipo de estereoisomería de los alquenos y

cicloalcanos.11. ¿Cuáles son las características del enlace peptídico?

Carácter parcial de doble enlace, es rígido y planar. Generalmente es un enlace trans.

12. ¿Qué es un enlace Trans? Los grupos R están en el lado opuesto del doble enlace del polipéptido.

13. ¿Qué es un enlace Cis? Los grupos R están en el mismo lado del doble enlace del polipéptido.

14. ¿Cuál es la polaridad del enlace peptídico? No están cargados y no acepta ni liberan protones a lo largo del intervalo de pH 2 a 12.

15. El grupo amino y carboxilo de los enlaces peptídicos ¿son polares?

Sí. Están involucrados en enlaces de Hidrógeno lo que da estructura a las alfa-hélices y láminas Beta.

16. ¿Qué tipo de análisis se utiliza para identificar y cuantificar los aminoácidos de una estructura primaria?

Espectrofotometría, midiendo la cantidad de luz absorbida por el derivado de la ninhidrina.

17. ¿Qué es la secuenciación? Es un proceso gradual de identificación de aminoácidos específicos en cada posición de la cadena peptídica.

18. ¿Qué reactivo se utiliza para la secuenciación de aminoácidos?

Reactivo de Edman. (Fenilisotiocianato)

19. ¿Cómo se les llama a las enzimas que hidrolizan enlaces peptídicos?

Peptidasas (proteasas)

20. ¿Qué enzimas cortan en fragmentos más pequeños a los polipéptidos?

Las exopeptidasas y las endopeptidasas.

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21. Las exopeptidasas cortan los extremos de las enzimas y son de dos tipos, ¿cuáles son?

Aminopeptidasas y carboxipeptidasas.

22. ¿Cuáles son las enzimas que cortan proteínas en sus partes intermedias?

Las endopeptidasas

23. ¿Cómo se origina la estructura secundaria de una proteína?

Cuando el esqueleto peptídico forma ordenaciones regulares de aminoácidos localizados cerca uno de otro en la secuencia lineal.

24. ¿Cuáles son los ejemplos de estructura secundaria en las proteínas?

Las hélices alfa, láminas Beta y giros Beta.

25. El colágeno es un ejemplo de... Cadena o hélice alfa.26. La hélice alfa es componente principal de... ratinas: Pelo y piel; mioglobina (globina)27. ¿Cuántos aminoácidos contiene cada vuelta de hélice alfa?

3,6 aminoácidos.

28. ¿Cuáles aminoácidos alteran la hélice alfa? La prolina, glutamato, aspartato, histidina, lisina, arginina, triptófano, valina e isoleucina.

29. ¿Qué hacen los giros Beta? Invierten la dirección de una cadena polipeptídica llevándola a adoptar una forma globular compacta.

30. Generalmente los giros beta están compuestos por ¿cuántos aminoácidos?

Por 4. Comúnmente Prolina o Glicina.

31. ¿Mediante qué se estabilizan los giros Beta? La formación de puentes de Hidrógeno y enlaces iónicos.

32. ¿Qué son los dominios en el polipéptido? Unidades funcionales y estructurales tridimensionales fundamentales de éste.

33. ¿Qué son los motivos en un polipéptido? Son estructuras supersecundarias combinadas (hélices alfa-láminas Beta en secuencias no repetitivas)

34. ¿A qué se refiere estructura terciaria en las proteínas?

Al plegamiento de los dominios y a su disposición final en el polipéptido.

35. ¿Quién contiene un número limitado de motivos y cuál es el más común?

Las proteínas que se unen al ADN. El motivo hélice-asa-hélice.

36. ¿Cuál es el motivo más común en el ADN y cómo se expresa?

El motivo hélice-asa-hélice; funciona como factor de transcripción.

37. ¿Cuál es la longitud del polipéptido que consta de dos o más dominios?

De más de 200 aminoácidos.

38. ¿Qué interacciones cooperan para estabilizar las estructuras terciarias de las proteínas globulares?

1. Puentes disulfuro2. Interacciones hidrófobas3. Puentes de Hidrógeno4. Interacciones iónicas.

39. ¿Cómo contribuye el puente disulfuro en la estabilidad tridimensional de la molécula proteica?

Evitando que se desnaturalice en el ambiente extracelular.

40. ¿Qué sucede si una proteína se desnaturaliza? Provoca el desplegamiento y la desorganización de la estructura secundaria y terciaria de dicha proteína.

41. ¿Qué hacen los puentes de hidrógeno en la estabilidad de las proteínas?

Potencian su solubilidad en un ambiente acuoso.

42. ¿Qué desnaturaliza a una proteína? El calor, los disolventes orgánicos, la mezcla mecánica, los ácidos o las bases fuertes, los detergentes y los iones de metales pesados como el plomo y el mercurio.

Georgina Hernández Ramírez

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43. ¿Qué sucede cuando una proteína se ha desnaturalizado?

Idealmente vuelve a su estado normal al retirarse el desnaturalizante. Pero la mayoría permanece desordenada permanentemente.

44. ¿Qué hacen las chaperoninas? Es un grupo especializado de proteínas que aseguran el plegamiento correcto de los polipéptidos.

45. ¿A qué se refiere la estructura cuaternaria de las proteínas?

A la agrupación de dos o más cadenas de polipéptidos que pueden ser idénticas o no tener ninguna relación.

46. ¿Cómo se denomina a las proteínas que consisten en una sola cadena polipeptídica?

Proteínas monómeros.

47. ¿Qué son las isoformas peptídicas? Proteínas que realizan la misma función pero con estructura primaria diferente.

48. Si una isoforma peptídica funciona como enzima se le llama...

Isoenzima

49. ¿A qué tipo de proceso se debe el plegamiento de una proteína?

Proceso complejo de ensayo y error.

50. Cuando se acumulan proteínas mal plegadas en el espacio intra o extracelular se generan...

Enfermedades como la Amiloidosis y Prionosis.

51. El plegamiento anómalo puede deberse ¿a qué factores?

Mutación de un gen concreto o puede ocurrir espontáneamente.

52. Las amiloides son proteínas insolubles y pueden generar enfermedades, cita un ejemplo.

Enfermedad de Alzheimer: causada por un amiloide Beta de 40 a 42 residuos de aminoácidos y también por ovillos neurofibrilares (proteína tau) en el cerebro.

53. ¿Qué es Prionosis? Se refiere a enfermedades producidas por priones.54. ¿Qué es un prión? Una proteína patógena (PrP) que tiene alterada su

estructura terciaria y como agente infeccioso sólo está compuesta por aminoácidos.

55. La PrP (proteína priónica) es un agente causal de encefalopatías, ¿cuáles?

1. Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob2. La tembladera de las ovejas3. La encefalopatía espongiforme bovina (vacas locas)

56. La proteína infecciosa PrP es resistente a la degradación proteolítica, cuando es infecciosa ¿qué hace?

Forma agregados insolubles de fibrillas similares al amiloide.

57. ¿Cuál es el resultado actual (2013) de las encefalopatías espongiformes transmisibles?

Son mortales y no se dispone de tratamiento para cambiar este pronóstico.

58. ¿Qué es CONFORMACIÓN NATIVA? Es la estructura proteica completamente plegada y funcional.

59. ¿Qué determina la estructura tridimensional única de la conformación nativa?

Su estructura primaria (secuencia de aminoácidos)

60. ¿Qué estabiliza a la estructura cuaternaria de las proteínas?

1. Interacciones hidrófobas2. Puentes de Hidrógeno3. Interacciones electrostáticas.

61. La conformación nativa puede ser... Fibrosa o Globular62. ¿Cuáles pueden ser las funciones biológicas de las proteínas?

1. Catálisis2. Protección3. Regulación4. Transducción de señal5. Almacenamiento6. Estructural7. Transporte

Georgina Hernández Ramírez

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Proteínas globulares

1. ¿Qué son las hemoproteínas? Son proteínas especializadas que contienen un grupo hemo como grupo prostético estrechamente unido.

2. ¿Qué es un grupo prostético? Es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de las heteroproteínas o proteínas conjugadas, estando unido covalentemente a la apoproteína.

3. ¿Qué son las heteroproteínas (proteínas conjugadas)?

Son moléculas que presentan una parte proteica y parte no proteica menor llamada grupo prostético. Esto las diferencia de las proteínas simples u holoproteínas. Todas son globulares, y se clasifican en función del grupo prostético.

4. Menciona los tipos de heteroproteínas que pueden encontrarse en el organismo.

1. Fosfoproteínas2. Glucoproteínas3. Lipoproteínas4. Nucleoproteínas5. Cromoproteínas

5. ¿Cómo está constituida una fosfoproteína? Cita un ejemplo

Presentan ácido fosfórico y son de carácter ácido. Enzimas (caseína alfa, beta y gamma).

6. ¿Cómo está constituida una glucoproteína? Cita un ejemplo

Glúcido unido covalentemente a la proteína. Desempeñan funciones enzimáticas, hormonales, de coagulación etc. Destacan las inmunoglobulinas.

7. ¿Cómo está constituida una lipoproteína? Cita un ejemplo

Lípido más proteína. Abundan en las membranas mitocondriales, en el suero. Por ejemplo los quilomicrones.

8. ¿Cómo está constituida una nucleoproteína? Cita un ejemplo

Ácido nucleico más proteína. Hay dos tipos, los que presentan ácido ribonucleico (ribosomas) o ADN (cromosomas).

9. ¿Cómo está constituida una cromoproteína? Cita un ejemplo

Se caracterizan porque la fracción no proteica presenta coloración debido a la presencia de metales. Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina), almacenes de oxígeno (mioglobina), proteínas que intervienen en la transferencia de electrones (citocromos, flavoproteínas), pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina).

10. ¿Cómo está constituido el grupo hemo? Por protoporfirina IX y hierro ferroso (Fe2+)11. El grupo prostético hemo se encuentra principalmente en...

La hemoglobina, presente en los eritrocitos.

12. ¿Cuáles son las características del grupo hemo? Tiene propiedades apolares, aunque también tiene cargas negativas, por lo que tiene también un extremo polar. El grupo hemo se localiza entre las estructuras terciarias de las cadenas polipeptídicas y se sitúa en un bolsillo hidrofóbico.

13. ¿Cuáles son las heteroproteínas más abundantes en el ser humano?

La hemoglobina y la mioglobina.

Georgina Hernández Ramírez

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14. ¿Cuál es la función del grupo hemo presente en la hemoglobina?

Almacenar y transportar oxígeno molecular de los pulmones hacia los tejidos y dióxido de carbono desde los tejidos periféricos hacia los pulmones. Los grupos hemo son los responsables del color rojo de la sangre.

15. ¿Para qué sirve el grupo hemo en la hemoglobina y la mioglobina?

Para unir reversiblemente al oxígeno

16. ¿Cómo se mantiene el hierro en el centro de la molécula de hemo?

Mediante enlaces entre los cuatro nitrógenos del anillo de porfirina. En el centro de este anillo se encuentra el átomo de hierro.

17. ¿Dónde se encuentra la mioglobina? En el músculo cardíaco y el músculo esquelético.18. ¿Cuál es la función de la mioglobina? Como depósito y transportador de oxígeno,

aumentando la velocidad del transporte de oxígeno en la célula muscular.

19. ¿Cómo está compuesta la mioglobina? El interior de la molécula está compuesto casi por completo por aminoácidos no polares. Lo que la hace hidrófoba, y los aminoácidos cargados o polares están en la superficie de la molécula formando puentes de Hidrógeno entre sí o con el agua.

20. ¿Dónde se encuentra la hemoglobina? Exclusivamente en los eritrocitos21. ¿Cuál es la función de la hemoglobina? Transportar oxígeno desde los pulmones a los

capilares de los tejidos y dióxido de carbono a los pulmones.

22. ¿Cuál estructura es más compleja, la hemoglobina o la globina?

La hemoglobina

23. ¿Cuál es la estructura de la hemoglobina? Cuaternaria. Dos dímeros idénticos (AlfaBeta)1 y (Alfa Beta)2, que se mantienen unidos principalmente por interacciones hidrofóbicas.

24. ¿Qué otro tipo de enlaces se mantienen en los dímeros de la hemoglobina?

Enlaces iónicos y puentes de hidrógeno

25. Cuando los dímeros de la hemoglobina se desplazan, ¿qué tipo de enlaces los mantiene unidos?

Por enlaces polares

26. Las interacciones entre los dímeros de la hemoglobina hacen que ésta tome posiciones relativas, menciona sus nombres.

Desoxihemoglobina (Forma T) yOxihemoglobina (Forma R).

27. ¿Qué significa forma T y forma R en la hemoglobina?

T= Tensa y R= Relajada

28. ¿Cuál forma de la hemoglobina tiene más afinidad por el Oxígeno?

La forma R

29. ¿Cuántos grupos hemo tiene una molécula de mioglobina y cuántos la hemoglobina?

Mioglobina: 1;Hemoglobina: 4

30. ¿A qué se refiere la curva de disociación del oxígeno?

Al grado de saturación (Y) medido a diferentes presiones parciales de Oxígeno (pO2).

31. ¿Qué forma tiene la curva de disociación de la mioglobina?

Hiperbólica

32. ¿Qué forma tiene la curva de saturación de la hemoglobina?

Sigmoidea

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33. ¿Cómo explica la forma hiperbólica de la curva de disociación del Oxígeno en la mioglobina?

Porque la mioglobina une de manera reversible una sola molécula de Oxígeno. El equilibrio se desvía a la derecha o a la izquierda a medida que se añade o se retira Oxígeno del sistema.

34. ¿Cómo explica la forma sigmoidea de la curva de disociación del Oxígeno en la hemoglobina?

Indica que las unidades cooperan en la unión del Oxígeno. Una molécula de O2 se une a un grupo hemo esta unión aumenta la afinidad del resto de los grupos hemo. Interacción hemo-hemo.

35. ¿A qué hace referencia 'efectores alostéricos' A 'otro sitio'36. La capacidad de la hemoglobina para unir O en forma reversible se ve afectada por...

Efectores alostéricos

37. ¿Cuál es el conjunto de efectores alostéricos que afectan la capacidad de la hemoglobina para unir oxígeno?

Presión parcial del Oxígeno (pO2), el pH ambiental, la presión parcial del Dióxido de carbono (pCO2) y la disponibilidad de 2,3-bisfosfoglicerato.

38. La Mioglobina no se ve afectada por... Los efectores alostéricos39. ¿Cómo se expresa la interacción hemo-hemo? Que la 4ª molécula de O2 tiene 300 veces más afinidad

que la 1ª molécula de O2 en la hemoglobina.40. En el pulmón, la concentración de oxígeno es elevada lo que hace que...

la hemoglobina se sature de oxigeno (forma T)

41. ¿Qué provoca la disminución en la afinidad por el oxígeno en la hemoglobina (estabilizan la forma T)?

Cuando se reduce el pH o cuando la hemoglobina está en presencia de mayor presión parcial de Dioxido de carbono (pCO2)

42. En los tejidos periféricos la hemoglobina se relaja (oxihemoglobina) y...

Libera gran parte del oxígeno para que se utilice en el metabolismo oxidativo de los tejidos.

43. ¿Qué provoca el aumento en la afinidad por el oxígeno en la hemoglobina (estabilizan la forma R)?

Cuando aumenta el pH o cuando la hemoglobina está en presencia de menor presión parcial de Dioxido de carbono (pCO2)

44. ¿Qué compuesto químico es el principal tampón sanguíneo?

El bicarbonato

45. En capilares de tejidos METABOLICAMENTE ACTIVOS la concentración de CO2 y de H+ es superior a la que hay en ...

Los capilares alveolares de los pulmones.

46. El pH es superior en los pulmones y ¿qué sucede en los tejidos?

Hay menor pH

47. Un aumento en la concentración de H+ provoca... Disminución del pH sanguíneo, lo que hace que los grupo hemo se 'carguen' para formar enlaces iónicos que estabilizarán la forma T de la hemoglobina y disminuyen la afinidad por el O2

48. Es el fosfato orgánico más abundante en los eritrocitos, además de que es un REGULADOR IMPORTANTE de la unión del O a la Hb, ¿cómo se llama?

2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG)

49. Disminuye la afinidad por el O en la HB, porque se une a la desoxihemoglobina, ¿cómo se llama?

El 2,3-bisfosfglicerato (2,3-BPG)

50. Una molécula de 2,3-BPG se une a una cavidad en el centro del tetrámero de desoxihemoglobina, ¿qué hay en esta cavidad?

Diversos aminoácidos cargados positivamente que forman enlaces iónicos con los grupos fosfato de2,3-BPG.

51. ¿Cuándo se expulsa el 2,3-BPG del tetrámero de la HB?

Cuando se oxigena la Hb

Georgina Hernández Ramírez

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52. ¿Por qué aumenta la concentración de 2,3-BPG en los eritrocitos?

Como respuesta a la hipoxia crónica. (privación de oxígeno)

53. ¿Qué enfermedades se manifiestan como indicio de que hay alta concentración de 2,3-BPG en la Hb?

1. Enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC)2. Anemia crónica

54. ¿Qué sucede con el enfisema pulmonar o estar expuesto a altitudes elevadas?

La Hb circulante puede tener dificultad para recibir oxígeno, porque el 2,3-BPG está en concentraciones altas favoreciendo la forma T.

55. ¿Qué sucede en la anemia crónica? Hay número menor de eritrocitos que suministren el oxígeno a los tejidos y están elevados los niveles de 2,3-BPG favoreciendo la forma T de la Hb

56. El 2,3-BPG es esencial para la función normal de transporte de oxígeno de la Hb. ¿Qué sucede cuando se almacena la sangre en los bancos de sangre?

Disminuye el 2,3-BPG, la sangre se vuelve anómalamente afín por el oxígeno no descargando el oxígeno adecuadamente a los tejidos.

57. La sangre que se transfunde a un enfermo grave puede hacer que su vida esté en peligro porque esta sangre recupera su 2,3-BPG ¿entre qué horas puede suceder?

6 a 24 horas

58. ¿Qué otro elemento estabiliza la forma T de la hemoglobina?

El dióxido de carbono (CO2)

59. El monóxido de carbono (CO) se une estrechamente al Hierro de la Hemoglobina dando por resultado...

Monoxihemoglobina de carbono (carboxihemoglobina)

60. La afinidad de la Hemoglobina por el monóxido de carbono (CO) es...

220 veces mayor que por el Oxígeno

61. Habiendo más CO en la Hemoglobina impide que... Los tejidos reciban oxígeno.62. Concentraciones diminutas de CO en el ambiente producen...

Concentraciones tóxicas de monoxihemoglobina de carbono en la sangre.

63. ¿En qué tipo de pacientes se encuentra elevada la monoxihemoglobina de carbono?

Los fumadores los cuales están expuestos a hipoxia celular y daño celular directo mediado por CO.

64. ¿Cómo se trata el envenenamiento por monóxido de carbono (CO)?

Con Oxígeno 100% a alta presión (oxígeno-terapia hiperbárica)

65. ¿Qué efectos produce el Oxígeno al 100% cuando hay envenenamiento por CO?

Facilita la disociación del CO de la hemoglobina.

66. ¿Qué elementos transporta la hemoglobina? Oxígeno O2, Dióxido de carbono CO2, Monóxido de carbono CO y Óxido Nítrico gaseoso NO.

67. ¿Cuál es la función del Óxido Nítrico en al Hb? Es potente vasodilatador. Se capta o se libera de los eritrocitos, modulando su disponibilidad e influye en el diámetro de los vasos sanguíneos.

68. Las Hemoglobinas son una familia de proteínas relacionadas funcional y estructuralmente, ¿cuáles son?

-Hb A-Hb A2-Hb F-Hb A1c

69. La hemoglobina menor Hb A, está compuesta por...

Dos polipéptidos globina Alfa y dos polipéptidos globina Beta

70. La hemoglobina menor Hb A2, está compuesta por...

2 globinas Alfa y 2 globinas Delta

71. La hemoglobina menor Hb F, está compuesta por... Dos globina Alfa y dos globina Gamma.72. La hemoglobina menor Hb A1c, está compuesta por...

Dos globinas Alfa y dos globinas Beta-glucosa

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73. ¿Cuál Hb menor se sintetiza en el embrión durante las primeras 4 semanas y dónde?

La Hb Gower 1, en el saco vitelino. (dseta)

74. En la 5ª semana de gestación le sitio de síntesis de globina se encuentra en el hígado y de ahí pasa a...

La médula ósea, produciendo la hemoglobina F

75. Al 8º mes de gestación se inicia la síntesis ¿de qué tipo de hemoglobina?

La Hb A que va sustituyendo a la Hb F

76. La Hb F tiene más afinidad por el oxígeno que la Hb A, ¿por qué?

Porque la HB F se une débilmente a 2,3-BPG

77. La mayor afinidad de la Hb F por el oxígeno en el feto...

Facilita la transferencia del oxígeno desde la circulación materna hasta los eritrocitos del feto a través de la placenta.

78. La Hb A,1c se encuentra en personas con diabetes mellitus, ¿por qué?

Porque su Hb se encuentra en contacto con concentraciones elevadas de glucosa.

79. ¿Cómo se organizan los genes de las globinas? En familias génicas: familia génica alfa y familia génica beta.

80. ¿Cuál es el gen de la familia génica alfa? El gen 16, que también contiene el gen dseta (Hb Gower 1) de las primeras semanas del embrión.

81. ¿Cuál es el gen de la familia génica Beta? Cromosoma 11, y también otros 4 genes: el épsilon, dos gamma y el delta.

82. ¿Dónde se sintetizan las globinas? En los eritrocitos83. ¿Qué son las hemoglobinopatías? Familia de trastornos genéticos causados por la

producción de una molécula de hemoglobina anómala o por la síntesis de cantidades insuficientes de Hb normal.

84. ¿Cuáles hemoglobinopatías se conocen? 1. Anemia drepanocítica,2. Enfermedad causada por hemoglobina C,3. Enfermedad por hemoglobina SC,4. Metahemoglobinemias,5. Talasemias

85. ¿Con qué otro nombre se le conoce a la anemia drepanocítica (HB S)?

Drepanocitosis

86. En la drepanocitosis ¿qué globina se ve afectada? La globina beta87. ¿Cuáles son los síntomas de la drepanocitosis? Dolor, anemia hemolítica crónica con

hiperbilirrubinemia, aumento en la sensibilidad de a las infecciones, síndrome torácico agudo, ictus, disfunción esplénica y renal y cambios óseos.

88. ¿Qué aminoácido se ha sustituido por el glutamato en la drepanocitosis?

La valina. Dando lugar a eritrocitos de forma alterada (falciforme) que muchas veces bloquean el flujo sanguíneo de los capilares provocando anoxia localizada que causa dolor y finalmente la muerte.

89. ¿Cuál es una de las manifestaciones estructurales de la drepanocitosis?

Eritrocitos de forma alterada (falciforme) que muchas veces bloquean el flujo sanguíneo de los capilares provocando anoxia localizada que causa dolor y finalmente la muerte.

90. ¿Cuál sería un tratamiento para la drepanocitosis? Hidratación adecuada, analgésicos, transfusiones, medicamento: hidroxiurea (antitumoral) ya que aumenta los niveles circulantes de Hb F que reducen los eritrocitos falciformes.

Georgina Hernández Ramírez

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91. ¿Qué aminoácido se ha sustituido por el glutamato en la enfermedad causada por la hemoglobina C?

La Lisina. Esto hace que la Hb C se mueva despacio, provocando anemia hemolítica crónica relativamente suave. No precisan tratamiento específico.

92. ¿Qué aminoácido se ha sustituido por el glutamato en la enfermedad causada por la hemoglobina SC?

Algunas veces la Valina otras la Lisina.

93. Las Metahemoglobinemias se caracterizan por... 'cianosis chocolate', sangre de color chocolate, ansiedad, cefaleas y disnea. Tratamiento: azul de metileno que se oxida a medida que se reduce el Fe3+

94. ¿Qué son las talasemias? Enfermedades hemolíticas hereditarias, que se manifiestan con un desequilibrio en la síntesis de cadenas de globina.

95. La manifestación física de las talasemias Beta aparecen después del nacimiento, ¿por qué?

Porque el gen de la globina Beta se expresa en etapa tardía fetal.

96. ¿A qué hace referencia el síndrome hemosiderosis?

A la sobrecarga de hierro en la Hb

97. Las talasemias Alfa se manifiestan a varios niveles dependiendo de las mutaciones delecionales... menciona tales manifestaciones.

1. Portador silencioso: defecto en una globina alfa.2. Rasgo de talasemia alfa: defecto en dos globinas alfa.3. Enfermedad de Hb H (B4): tres genes alfa4. Enfermedad Hb Bart (Gamma4): los 4 genes defectuosos.

98. Las hemoglobinopatías que dan por resultado mayor afinidad por el Oxígeno se caracterizan por...

Mayor producción de eritrocitos.

99. Las hemoglobinopatías que dan por resultado menor afinidad por el Oxígeno se caracterizan por...

Anemia

100. La acidosis reduce la solubilidad... Hemoglobina S (drepanocitosis)101. Al aumentar el porcentaje de saturación... la hemoglobina aumenta la afinidad por el Oxígeno102. En la Hemoglobina Helsinki ¿la lisina es sustituida por...?

La metionina, que provoca mayor afinidad por el Oxígeno y menor suministro de éste a los tejidos (forma T)

Georgina Hernández Ramírez

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Proteínas fibrosas

1. Ejemplos de proteínas fibrosas El colágeno y la elastina2. ¿Cuál es la proteína más abundante en el cuerpo humano?

El colágeno

3. ¿Cómo está constituido estructuralmente el colágeno?

Por tres cadenas alfa enrolladas una sobre otra en una triple hélice.

4. El colágeno se encuentra por todo el organismo, pero ¿a qué se debe su variedad de tipos y organización?

Al papel estructural que juega en un órgano concreto.

5. El colágeno puede ser como un gel, ¿dónde? Como en la matriz extracelular y el humor vítreo del ojo.

6. Cuando el colágeno se empaqueta en fibras paralelas y apretadas da gran fuerza, ¿en dónde?

En los tendones

7. ¿En qué parte el colágeno está apilado para permitir la transmisión de la luz con un mínimo de dispersión?

En la córnea

8. ¿Dónde se encuentra el colágeno como fibras dispuestas en ángulo unas con otras para resistir la fricción mecánica en cualquier dirección?

En el hueso

9. La superfamilia de proteínas del colágeno ¿de cuántos tipos consta?

De más de 20 tipos de colágeno

10. ¿Cómo se mantienen unidas las tres cadenas alfa del colágeno?

Por medio de enlaces de Hidrógeno entre las cadenas

11. Una variación en la secuencia de aminoácidos de las cadenas alfa provocan propiedades ligeramente diferentes del colágeno, ¿cuál es el tipo de colágeno más frecuente?

El colágeno tipo I que contiene dos cadenas alfa 1 y una cadena alfa 2

12. El colágeno tipo II está constituido por... Tres cadenas alfa 113. ¿Cuáles son los tipos de colágeno formadores de fibrillas?

El tipo I-II-III

14. ¿Cuáles son los tipos de colágeno formadores de redes?

El colágeno tipo IV y VII

15. ¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo I? Se distribuye en la piel, hueso, tendón, vasos sanguíneos, córnea.

16. ¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo II? Cartílago, discos intervertebrales, cuerpo vítreo (espacio entre el iris y la córnea)

17. ¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo III? Está en vasos sanguíneos y piel fetal.18. ¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo IV?

Está en la membrana basal

19. ¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo VII?

Por debajo del epitelio escamoso estratificado.

20. ¿Cuáles son los tipos de colágeno asociados a las fibrillas?

Los tipo IX y XII

21. El colágeno está formado principalmente ¿por cuáles aminoácidos?

Prolina y glicina

22. La mayor parte de la cadena alfa del colágeno se considera como un politripéptido, ¿cuál es su conformación habitual?

Glicina, Prolina e Hidroxiprolina o hidroxilisina

Georgina Hernández Ramírez

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23. ¿Dónde se sintetiza el colágeno? En los fibroblastos, o en los osteoblastos (hueso) o en los condroblastos (cartílago) y se segregan a la matriz extracelular.

24. ¿Qué sucede si hay carencia de ácido ascórbico? Las enzimas hidroxilantes no funcionan y no se hacen enlaces de Hidrógeno entre cadenas y esto tiene como consecuencia que no hay una triple hélice estable.

25. ¿Qué enfermedad se desencadena si hay carencia de ácido ascórbico?

El escorbuto

26. ¿Cuáles son los pasos de la biosíntesis de colágeno?

1. Formación de procadenas alfa2. Hidroxilación3. Glucosilación4.Ensamblaje y secreción5. Escisión extracelular del procolágeno6. Formación de fibrillas de colágeno7. Formación de enlaces transversales.

27. Síntesis de colágeno: Formación de procadenas alfa

a) Los genes pro-alfa 1 y pro-alfa 2 se transcriben en los ARN mensajeros.b) El ARNm se traduce en el RER en procadenas polipeptídicas alfa que se expulsan a la luz del RER.

28. Síntesis de colágeno: Hidroxilación Se hidroxilan residuos de prolina y lisina. Esta reacción de hidroxilción requiere Oxígeno molecular (O2), Fe2+, y el agente reductor vitamina C, sin ellos las enzimas hidroxilantes no funcionan impidiendo los puentes de Hidrógeno entre las cadenas y la formación de la triple hélice, también impiden la formación de enlaces transversales que le da fuerza al colágeno.

29. Síntesis de colágeno: glucosilación Residuos seleccionados de hidroxilisina se glucosilan con glucosa y galactosa.

30. Síntesis de colágeno: Ensamblaje y secreción Después de la hidroxilación y glucosilación, se forma la triple hélice con procadenas alfa que forman el procolágeno.Las moléculas de procolágeno avanzan por el aparato de Golgi, donde se empaquetan en vesículas que secretan el procolágeno al espacio extracelular.

31. Síntesis de colágeno: Escisión extracelular del procolágeno

Las procolágeno peptidasas escinden los propéptidos produciendo tropocolágeno helicoidal triple.

32. Síntesis de colágeno: Formación de fibrillas de colágeno y enlaces transversales.

Las moléculas de tropocolágeno se ensamblan en fibrillas estableciendo enlaces cruzados para formar el colágeno maduro.

33. ¿Cuáles son las enzimas que contienen cobre y desamina oxidativamente algunos residuos de lisilo e hidroxilisilo del colágeno para madurarlo?

Lisiloxidasa

34. El trastorno en la homeóstasis del cobre puede causar enfermedades, ¿cómo cuáles?

Si hay deficiencia de Cu: La enfermedad de Menkes ligada a X ySi hay sobrecarga de Cu: Enfermedad de Wilson.

35. ¿Qué enzimas contienen cobre? La lisiloxidasa, citocromo oxidasa, dopamina hidroxilasa, superóxido dismutasa y tirosinasa.

36. ¿Qué son las colagenopatías? Defectos en cualquiera de las etapas de la síntesis de colágeno.

Georgina Hernández Ramírez

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37. Ejemplos de enfermedades de la síntesis defectuosa del colágeno

Síndrome de Ehlers-Danlos (SED) yOsteogénesis imperfecta (OI)

38. ¿Qué es la elastina? Polímero protéico insoluble sintetizado a partir de la tropoelastina, polipéptido lineal de más de 700 aminoácidos, no polares (ejem. glicina, alanina y valina). También es rica en prolina y lisina, con muy poco contenido de hidroxiprolina e hidroxilisina.

39. ¿Dónde se encuentra la elastina? En los pulmones, las paredes de las arterias grandes y los ligamentos elásticos.

40. ¿Cuál es la propiedad de la elastina? Es elástica41. Da un ejemplo de deficiencia en la síntesis de elastina debido a mutaciones en el gen de la fibrilina.

El síndrome de Marfán, trastorno del tejido conjuntivo, caracterizado por deterioro de la integridad estructural del esqueleto, los ojos y el sistema cardiovascular.

42. En el espacio extracelular la tropoelastina interacciona con microfibrillas glucoprotéicas... ¿cómo cuál?

La fibrilina, que funciona como un andamio donde se deposita la tropoelastina.

43. La proteína alfa 1 antitripsina ¿se encuentra en? La sangre y otros líquidos corporales.44. ¿Por qué es importante la alfa 1 antitripsina? Porque inhibe una serie de enzimas proteolíticas que

hidrolizan y destruyen proteínas. Entre ellas a la elastasa de los neutrófilos. Esta elastasa degrada a la elastina de las paredes alveolares así como otras proteínas estructurales de otros tejidos.

45. ¿Dónde se sintetiza la alfa 1 antitripsina que se encuentra en el plasma?

La mayor parte la sintetiza y segrega el Hígado, y la otra parte en diversos tejidos entre ellos los monocitos y los macrófagos alveolares.

46. Si la antitripsina es insuficiente en los pulmones puede producir...

Enfisema. Ya que el tejido pulmonar no puede regenerarse debido a que alguna proteasa destruyó el tejido conjuntivo de las paredes alveolares.

47. Mutaciones diferentes en el gen de la alfa 1 antitripsina causan carencia de esta proteína, ¿qué le puede ocurrir al Hígado?

La polimerización de la alfa 1 antitripsina mutada provoca disminución de la secreción de la alfa 1 antitripsina normal, provocando cirrosis.

48. ¿Qué tratamiento se recomienda para contrarrestar la deficiencia de alfa 1 antitripsina?

Administración semanal intravenosa de alfa 1 antitripsina.

Georgina Hernández Ramírez

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Enzimas

1. ¿Qué son las enzimas? Proteínas catalizadoras que aumentan la velocidad de las reacciones sin experimentar cambios en el proceso.

2. Las enzimas se dividen en 6 clases principales en la nomenclatura sistemática, ¿cuáles son estas?

1. Oxidorreductasas 2.Transferasas 3. Hidrolasas 4. Liasas 5. Isomerasas 6. Ligasas

3. ¿Qué hace la enzima oxidorreductasa? Cataliza la transferencia de electrones desde una molécula donante (el agente reductor) a otra aceptora (el agente oxidante).A- + B → A + B-A es el reductor o donante de electrones y B es el oxidante o aceptor. (Lactato//Piruvato)

4. ¿Qué hace la enzima transferasa? Una transferasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo funcional, por ejemploC-, N- o P-, de una molécula donadora a otra aceptora. Por ejemplo, una reacción de transferencia es la siguiente: A–X + B → A + B–XA es el donador y B es el aceptor.

5. ¿Qué hace la enzima hidrolasa? Una enzima capaz de catalizar la hidrólisis de un enlace químico.Escisión de enlaces mediante la adición de agua.Por ejemplo, una enzima que catalice la reacción siguiente será una hidrolasa: A–B + H2O → A–OH + B–H

6. ¿Qué hace la enzima liasa? Una enzima que cataliza la ruptura de enlaces químicos en compuestos orgánicos por un mecanismo distinto a la hidrólisis o la oxidación, reacciones que son realizadas por enzimas específicas llamadas hidrolasas y deshidrogenasas.

7. ¿Qué hace la enzima isomerasa? Una enzima que transforma un isómero de un compuesto químico en otro. Puede, por ejemplo, transformar una molécula de glucosa en una de galactosa.(Metilmalonil-CoA // Succinil-CoA)

8. ¿Qué hace la enzima Ligasa? Una enzima capaz de catalizar la unión entre dos moléculas de gran tamaño, dando lugar a un nuevo enlace químico; generalmente, sucede junto con la hidrólisis de un compuesto de alta energía, como el ATP, que proporciona energía para que dicha reacción tenga lugar.

9. Algunos ARN pueden actuar como enzimas, ¿cómo se les denomina?

Ribozimas

10. ¿Qué es un sustrato? Es una molécula sobre la que actúa una enzima.11. ¿Qué es la catálisis? E s el proceso por el cual se aumenta la velocidad de

una reacción química, debido a la participación de una sustancia llamada catalizador y las que desactivan la catálisis son denominados venenos catalíticos.

Georgina Hernández Ramírez

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12. ¿Qué es un reactivo? Un reactivo o reactante es toda sustancia que interactúa con otra en una reacción química que da lugar a otras sustancias de propiedades, características y conformación distinta, denominadas productos de reacción o productos.

13. ¿Qué es un sitio activo? Es la zona de la enzima en la que se realiza el sustrato para ser catalizado.

14. ¿Qué conforma al sitio activo? Cadenas de aminoácidos que participan en la unión del sustrato y la catálisis.

15. ¿A qué velocidades transcurren las reacciones catalizadas por enzimas?

A velocidades 103 hasta 108

16. La especificidad de una enzima se refiere a... Que interaccionan con un sustrato o pocos sustratos y catalizan sólo un tipo de reacción química.

17. ¿Qué es una holoenzima? Una enzima activa con su componente no protéico.18. ¿Qué es una apoenzima? Una enzima sin su mitad No proteica, y además es

inactiva.19. ¿Qué es un cofactor? Cuando la mitad no proteica de una enzima es un ión

metálico de Zinc o Hierro.20. ¿Qué es una coenzima? Un cofactor orgánico no protéico, termoestable, que

unido a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima.Las coenzimas se modifican y consumen durante la reacción química.

21. ¿Qué son los cosustratos? Son coenzimas que se asocian transitoriamente con la enzima.

22. ¿Qué es grupo prostético? Cuando la coenzima está asociada permanentemente a la enzima y vuelve a su forma original.

23. Normalmente ¿de dónde proceden las coenzimas? De las vitaminas24. ¿En qué parte de las células están localizadas las enzimas?

Están en organelos específicos dentro de la célula, para aislar el sustrato o el producto de la reacción de otras reacciones competidoras.

25. ¿Cuáles son las perspectivas en las que se puede ver el mecanismo de acción enzimática?

1. Trata sobre la catálisis en términos de cambios de energía que se producen durante la reacción y2. El sitio activo facilita químicamente la catálisis

26. ¿Qué es la "energía libre de activación"? Es una barrera de energía que separa los reactantes de los productos. Como ecuación se puede leer así: La diferencia de energía entre la energía de los reactantes y un intermediario de energía elevada que aparece durante la formación del producto.

27. La velocidad de las reacciones químicas no catalizadas suelen ser lentas, ¿por qué?

Debido a la elevada energía libre de activación.

28. ¿Qué deben hacer las moléculas para superar la barrera de energía del estado de transición?

Contener suficiente energía. Pero en ausencia de enzimas, sólo muy pocas moléculas poseen energía suficiente para alcanzar el estado de transición entre el reactante y el producto.

29. Para que sea más rápida la velocidad de la reacción se requiere...

Que la energía libre de activación sea MENOR y que haya muchas más moléculas con energía suficiente para atravesar el estado de transición.

Georgina Hernández Ramírez

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30. ¿Qué hace la enzima para dar más velocidad de reacción?

Proporciona una vía de reacción alternativa con una energía libre de activación más BAJA.

31. La enzima no cambia el equilibrio de la reacción química, ¿por qué?

Porque no cambia la energía libre de activación de los reactantes ni de los productos. Acelera la velocidad con que se alcanza el equilibrio gracias a que proporciona una energía libre de activación más baja.

32. ¿Cuáles son los factores responsables de la eficiencia catalítica de las enzimas?

1. Estabilización del estado de transición.2. El sitio activo proporciona grupos catalíticos que intensifican alcanzar el estado de transición.

33. ¿Qué enzima intestinal de digestión proteica abarca catálisis por base, por ácido y por enlace covalente?

La quimiotripsina

34. ¿Qué factores afectan a la velocidad de la reacción?

a) Concentración del sustratob) Temperaturac) pH

35. La velocidad de reacción se expresa... Como el número de moléculas de sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo.

36. La velocidad máxima de una reacción se refiere a... Que la reacción catalizada por enzimas aumenta con la concentración del sustrato.

37. La saturación con sustrato de todos los sitios de unión disponibles en las enzimas se refiere a...

La nivelación de la velocidad de reacción a concentraciones elevadas de sustrato.

38. ¿Qué forma toma la representación de la velocidad de reacción inicial frente a la concentración de sustrato en la cinética de Michaelis-Menten?

Hiperbólica

39. ¿Qué forma toma la representación de la velocidad de reacción inicial frente a la concentración de sustrato en las enzimas alostéricas?

Sigmoidea

40. ¿A qué se debe que la velocidad de reacción aumenta con la temperatura hasta alcanzar una velocidad máxima?

A que mayor número de moléculas tienen energía suficiente para atravesar la barrera energética y formar los productos de dicha reacción.

41. ¿A qué se debe que la velocidad de reacción DISMINUYE cuando se aumenta la temperatura más allá de la que hace que alcance una velocidad máxima?

A que la temperatura desnaturaliza a la enzima.

42. ¿Cuál es la temperatura óptima para la mayoría de las enzimas humanas?

La comprendida entre los 35º y los 40º... después de los 40º empiezan a desnaturalizarse.

43. La concentración de H+ (pH) afecta a la velocidad de reacción, ¿por qué?

Por la interacción de estados ionizados o desionizados que se ven afectados por la acidez o alcalinidad del medio donde ocurre la reacción.

44. Los valores extremos de pH pueden inducir a... La desnaturalización de las enzimas

45. ¿Qué describe la cinética de Michaelis-Menten? La velocidad de reacción de muchas reacciones enzimáticas. Este modelo sólo es válido cuando la concentración del sustrato es mayor que la concentración de la enzima, y para condiciones de estado estacionario, es decir, cuando la concentración del complejo enzima-sustrato es constante.

46. ¿Qué es un inhibidor en la reacción catalizada por una enzima?

Cualquier sustancia que puede disminuir la velocidad de reacción.

Georgina Hernández Ramírez

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47. ¿Cómo se unen a las enzimas los inhibidores IRREVERSIBLES?

Por medio de enlaces covalentes.

48. ¿Cómo se unen a las enzimas los inhibidores REVERSIBLES?

Por medio de enlaces NO covalentes

49. ¿Cuáles son los tipos de inhibición REVERSIBLE más frecuentes?

La inhibición competitiva y la no competitiva.

50. ¿Cuál es la característica del inhibidor competitivo?

El que se une al sitio activo del sustrato, compitiendo por este sitio porque estructuralmente es análogo al sustrato.

51. ¿Cuál es la característica del inhibidor NO competitivo?

Se une a sitios diferentes de la enzima, impidiendo que se realice la reacción.

52. ¿Qué tipo de inhibidor es la estatina y que función lleva a cabo?

Es un inhibidor competitivo, que inhibe la primera etapa determinante de la síntesis de colesterol.

53. ¿Qué provocan los inhibidores competitivos en la reacción?

Disminuyen la Velocidad máxima. Pero no tienen efecto alguno en la constante de Michaelis-Menten.

54. ¿Qué medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos?

Penicilina y Amoxilina actúan inhibiendo la síntesis de las paredes bacterianas.

55. ¿Qué fármacos actúan como inhibidores de reacciones extracelulares?

El captopril, enalopril y lisinopril reducen la presión arterial, esta reducción inhibe a la enzima que escinde la angiotensina I en angiotensina II.

56. ¿Por qué es esencial la regulación de la velocidad de reacción de las enzimas?

Para que el organismo coordine sus propios procesos metabólicos.

57. ¿Qué son enzimas alostéricas? Son enzimas que cambian su conjunto conformacional tras la unión de un efector, que se traduce en un cambio aparente en la afinidad de unión de un sitio de unión distinto de otro ligando. Esta "acción a distancia" de la unión de un ligando que afecta la unión de otro en un sitio claramente diferente, es la esencia del concepto alostérico.

58. ¿Cómo están reguladas las enzimas alostéricas? Por medio de efectores (modificadores) que se unen de manera no covalente a un sitio distinto del sitio activo.

59. ¿Qué causa en la enzima la presencia de un efector alostérico?

Altera la afinidad de la enzima por el sustrato o modifica la actividad catalítica máxima o ambas.

60. ¿Cómo están compuestas las enzimas alostéricas? Por subunidades múltiples y el sitio regulador (alostérico) al que se une el efector.

61. ¿Cómo se les llama a los efectores que inhiben y a los que aumentan la actividad de la enzima?

Los que inhiben: efectores negativos, Los que aumentan la actividad: efectores positivos.

62. Da ejemplos de inhibidores no competitivos unidos por medio de enlaces covalentes a grupos específicos de enzimas.

El plomo se une al sulfhidrilo de la cisteína de las proteínas. La ferroquelatasa que es la que cataliza la inserción de Fierro en la protoporfirina es inhibida por el plomo.

Georgina Hernández Ramírez

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63. ¿Qué catalizan frecuentemente las enzimas alostéricas?

La etapa determinante al principio de la vía metabólica.

64. ¿Cómo se denomina al sustrato que actúa como efector?

Efector homótropo

65. ¿Cómo se denomina al sustrato que NO actúa como efector?

Efector heterótropo

66. ¿Cómo funciona la retroinhibición? Da a la célula cantidades apropiadas de un producto que necesita mediante la regulación del flujo de moléculas de sustrato a través de la vía que sintetiza dicho producto.

67. Ejemplo de inhibición alostérica... La fosfofructocinasa-1 (PFK-1) es inhibida alostéricamente por el citrato, que no es un sustrato de la enzima.

68. ¿Cuál es una de las vías principales por medio de las cuales se regulan los procesos celulares?

La fosforilación

69. La fosforilación es una modificación covalente, ¿para qué sirve?

Pare regular enzimas mediante la adición o la extracción de grupos fosfato de residuos de serina, treonina o tirosina específicos de la enzima.

70. También se puede regular a las enzimas ¿por cuál medio?

Modificación covalente

71. Las reacciones de fosforilación son catalizadas ¿por cuáles enzimas?

Las proteincinasas, que utilizan el fosfato de adenosina (ATP) como donante de fosfatos.

72. Cuando las enzimas han sido fosforiladas ¿qué tipo de enzimas retiran los grupos fosfato?

Las fosfoproteinfosfatasas.

73. ¿Qué forma puede ser más activa o menos activa: la forma fosforilada o la NO fosforilada?

Eso depende de la enzima específica.

74. ¿Cómo pueden las células regular la cantidad de enzimas presentes?

Alterando su velocidad de degradación o su velocidad de síntesis.

75. El hígado segrega cimógenos de las enzimas que intervienen en la coagulación sanguínea, ¿qué sucede si se encuentran en concentración aumentada en el plasma?

Indican daño tisular

76. ¿Para qué se usa el medir la cantidad de enzimas en el plasma si en este lugar no tienen función alguna?

Porque su concentración indica daño de tejidos.

77. ¿Qué órganos o tejidos se estudian con fines de diagnóstico a través de medir la concentración de enzimas en el plasma?

Tejido cardíaco, hepático, muscular esquelético y otros.

78. ¿Qué enzima es abundante en el hígado? La alanina aminotransferasa (ALT), encontrarla en niveles elevados en el plasma indica daño hepático.

79. Las isoenzimas en el plasma también se utilizan con fines diagnósticos, menciona ejemplos.

La creatina cinasa (CK) para el diagnóstico de infarto en el miocardio.

80. Las isoenzimas tienen estructura cuaternaria. ¿Cuántas isoenzimas tiene la CK (creatina cinasa)?

Tiene tres isoenzimas

81. ¿Cómo están constituidas sus isoenzimas de la creatina cinasa?

Cada isoenzima consiste en un dímero compuesto por dos polipéptidos denominados subunidades B y M.La CK1=BB, CK2=MB y CK3=MM.

Georgina Hernández Ramírez

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82. La isoforma BB de la CK ¿dónde se encuentra principalmente?

En el encéfalo

83. La isoforma MM de la CK ¿dónde se encuentra principalmente?

En el músculo esquelético

84. El músculo cardíaco ¿qué isoforma de la CK posee? 1/3 es MB y el resto (2/3) MM85. Cuando aparece la isoenzima CK en el plasma en su isoforma MB ¿qué indica?

Infarto agudo en el miocardio

86. ¿Qué son la troponina T y la troponina I y cuál es su función?

Son proteínas reguladoras, intervienen en la contractibilidad del músculo cardíaco.

87. ¿Qué sucede si encontramos troponinas en el plasma?

Indicio de lesión en el tejido cardíaco, y encontrarlas en el plasma tienen más valor pronóstico de acontecimientos adversos en la angina inestable o el infarto de miocardio que el ensayo convencional de la CK2

Georgina Hernández Ramírez

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Bioenergética y fosforilación oxidativa

1. ¿Qué hace la Bioenergética? Describe la transferencia y la utilización de energía en los sistemas biológicos.

2. ¿De qué se ocupa la bioenergética? De los estados de energía inicial y final de los componentes de la reacción NO del mecanismo ni del tiempo necesario para que tenga lugar el cambio químico.

3. ¿Qué hace la cinética? Mide la velocidad a la que se produce una reacción.4. La dirección y el alcance al que se produce una reacción química están determinas por dos factores, ¿cuáles son?

La entalpía y la entropía.

5. ¿Qué es la entalpía (Delta H)? Medida del cambio en el contenido de calor de los reactantes y los productos.

6. ¿Qué es la entropía (Delta S)? Una medida de cambio de aleatoriedad o desorden de reactantes y productos.

7. La entalpía y la entropía son variables termodinámicas pero ¿qué pasa si las tomamos por separado?

Por sí mismas (aisladas) no son suficientes para determinar si la reacción química tendrá lugar espontáneamente en la dirección en que está escrita.

8. ¿Cuál es la variable que se obtiene si se combinan matemáticamente la entalpía y la entropía?

La energía libre (Delta G) que es la que predice la dirección en la que tendrá lugar espontáneamente una reacción.

9. ¿Qué características tiene Delta G (cambio de energía libre)?

* Energía disponible para realizar el trabajo* Se aproxima a cero a medida que la reacción se acerca al equilibrio* Predice si la reacción es favorable.

10. El cambio de la energía libre se representa por dos formas, ¿cuáles son?

Delta G y Delta Go

11. ¿Qué representa la Delta G? El cambio de energía libre. La dirección de una reacción a cualquier concentración específica de productos y reactantes.

12. ¿Qué representa la Delta Go (energía libre estándar)?

El cambio de energía cuando reactantes y productos están en una concentración de 1 Mol/l

13. ¿Para qué puede utilizarse el Delta G? Para predecir la dirección de una reacción a temperatura y presión constantes

14. ¿Qué sucede si el Delta G es negativo? Hay pérdida neta de energía y la reacción se produce espontáneamente en la dirección en la que está escrita. Reacción exergónica.

15. ¿Qué sucede si el Delta G es positivo? Hay una ganancia neta de energía, la reacción NO se produce espontáneamente, debe añadirse energía para que la reacción se lleve a cabo. Reacción endergónica.

16. ¿Qué sucede si el Delta G es cero? Los reactantes están en equilibrio.17. ¿Cómo se presenta el acoplamiento de energías en reacciones biológicas?

Cuando las reacciones que necesitan energía y las que producen energía comparten un intermediario común.

18. ¿Cuándo podemos decir que dos reacciones químicas tienen un intermediario común?

Cuando estas reacciones se producen consecutivamente de manera que el producto de la primera reacción es sustrato de la segunda.

Georgina Hernández Ramírez

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19. ¿Cómo puede usarse el ATP como intermediario común?

Cuando las reacciones requieren la transferencia de un grupo fosfato a otra molécula.

20. ¿Cómo está constituido el ATP (Adenosin trifosfato)?

Por una molécula de adenosina (adenina + ribosa) a la que están unidos tres grupo fosfato.

21. ¿Qué pasa si se elimina uno o dos grupos fosfato del ATP?

Si se elimina uno se produce ADP (adenosin difosfato), si se eliminan dos se produce AMP (Adenosin monofosfato)

22. ¿Cómo se le denomina al ATP? Compuesto de fosfato de alta energía.23. Las moléculas ricas en energía -glucosa- se metabolizan a través de reacciones de oxidación. ¿Cuál es el producto final de este tipo de reacciones?

Dióxido de carbono (CO2) y Agua (H2O)

24. Los productos intermediarios de las reacciones de oxidación ¿a quién DONAN electrones?

Al NAD+ y al FAD+ para formar las coenzimas reducidas ricas en energía: NADH y FADH2

25. Las coenzimas reducidas FADH2 y NADH -a su vez- donan un par de electrones ¿a quién?

A una serie especializada de transportadores de electrones y que se le denomina colectivamente: CADENA DE TRANSPORTE DE ELECTRONES.

26. A medida que los electrones van descendiendo a través de la cadena transportadora de electrones, ¿qué le sucede a los electrones?

Pierden mucha de su energía libre.

27. Parte de la energía libre que pierden los electrones puede capturarse y almacenarse produciendo ATP a partir de ADP y fosfato inorgánico (Pi). ¿Cómo se le llama a este proceso?

Fosforilación oxidativa

28. ¿Qué sucede con la energía libre no atrapada como ATP?

Impulsa reacciones complementarias como el transporte de Ca2+ hacia las mitocondrias. Y también se usa para generar calor.

29. ¿En qué parte de la mitocondria está presente la cadena transportadora de electrones?

En la membrana interna de la mitocondria

30. ¿Dónde se lleva a cabo la fosforilación oxidativa (síntesis de ATP) y el transporte de electrones?

En toda célula que tiene mitocondrias.

31. La membrana mitocondrial interna es impermeable a la mayoría de los iones pequeños, ¿cómo cuáles?

El H+, el Na+ y el K+ (Hidrógeno, sodio y potasio)

32. La membrana mitocondrial interna es también impermeable a pequeñas moléculas, ¿cómo cuáles?

El ATP, el ADP, el piruvato y otros metabolitos importantes para la función mitocondrial.

33. ¿Qué se necesita para mover los iones y las moléculas a través de la membrana mitocondrial?

Sistema de transporte especializado: fosforilación oxidativa y cadena de transporte de electrones.

34. La cadena de transporte de electrones y la fosforilación oxidativa se lleva a cabo en la mitocondria, ¿por qué?

Porque la mitocondria es rica en proteínas y la mitad del número de ellas, se utiliza en estos sistemas de transporte especializados.

35. El área de la superficie mitocondrial interna es muy grande, ¿a qué se debe?

A que está muy plegada. (Tiene crestas)

36. ¿Qué es la matriz en las mitocondrias? Una disolución gelatinosa37. ¿Qué hay en la matriz mitocondrial? Enzimas responsables de la oxidación del piruvato, los

aminoácidos y los ácidos grasos. También todas las enzimas del ciclo de los ATC (ácidos tricarboxílicos). Además contiene NAD+ y FAD; ADP y Pi.

Georgina Hernández Ramírez

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38. ¿Qué síntesis tienen lugar PARCIALMENTE en la matriz de las mitocondrias?

Síntesis de la glucosa, urea y hemo.

39. La membrana mitocondrial puede dividirse en 5 complejos proteicos, ¿cómo se les denomina?

Complejos I, II, III, IV y V

40. ¿Qué complejos contienen la cadena de transporte de electrones?

Complejos I, II, III y IV

41. Cada complejo dona o acepta electrones a portadores de electrones relativamente móviles, cita dos ejemplos

A la coenzima Q y al Citocromo c.

42. Cada portador de la cadena de transporte de electrones (CTE) puede recibir electrones de un dador de electrones y donarlos posteriormente, ¿a quién?

Al siguiente portador de la cadena

43. Al final de la CTE los electrones se combinan con Oxígeno y protones para formar agua, esta necesidad de oxígeno convierte al CTE en...

Cadena respiratoria, la que hace mayor uso de Oxígeno por parte del organismo.

44. EL complejo V contiene dos dominios, ¿cuáles son? EL dominio Fo que abarca la membrana mitocondrial interna y el dominio F1 se proyecta en la matriz mitocondrial.

45. El complejo V es conocido también con el nombre ATP sintasa, ¿por qué?

Porque cataliza la síntesis de ATP

46. Todos los miembros de la CTE son proteínas a excepción de la coenzima Q, y funcionan como deshidrogenasas, cita ejemplos:

Pueden contener hierro como parte de un centro hierro-azufre. Estar coordinadas con un anillo de porfirina como los citocromos. Pueden contener cobre como el complejo del citocromo a+a3

47. ¿Cómo se forma el NADH? Las deshidrogenasas retiran 2 átomos de Hidrógeno de su sustrato, reducen el NAD+ a NADH. Un H- se transfiere al NAD+, se forma NADH y un Protón libre (H+)

48. El complejo I también se conoce con el nombre de...

NADH deshidrogenasa

49. El complejo II también se conoce con el nombre de...

Succinato deshidrogenasa.

50. El complejo III también se conoce con el nombre de...

Citocromo bc1

51. El complejo IV también se conoce con el nombre de...

Citocromo c oxidasa

52. ¿Con qué otro nombre se le conoce a la coenzima Q?

Ubiquinona

53. En el complejo II también ocurre que... La Ubiquinona (CoQ) transfiere los electrones al complejo III, luego une las flavoproteínas a los citocromos.

54. En el complejo III (citocromo bc1) ¿qué sucede para continuar con la CTE?

Los electrones donados por la Ubiquinona (CoQ) pasan hasta los citocromos b y c1, c, y a+a3.

55. ¿Dónde se localiza al citocromo c? Está unido a la cara externa de la membrana interna mitocondrial

56. ¿Qué contienen los citocromos? Un grupo hemo (anillo de porfirina que contiene un átomo de hierro).

Georgina Hernández Ramírez

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57. ¿Qué es lo que hace diferente al grupo hemo del citocromo del grupo hemo de la hemoglobina?

Que el átomo de hierro se convierte reversiblemente de su forma férrica (Fe3) a su forma ferrosa (Fe2) debido a su función de transportador reversible de electrones.

58. ¿Qué es lo que hace peculiar al complejo IV (citocromo c oxidasa)?

En que el hierro hemo tiene un sitio de coordinación disponible que reacciona con el oxígeno molecular.

59. ¿Qué produce la reacción del hierro hemo y el Oxígeno (O2) en el complejo IV (citocromo c oxidasa)?

El Oxígeno molecular (O2) se reduce a Agua (H2O) gracias a que este complejo tiene átomos de cobre necesarios para que se de esta reacción.

60. ¿Qué hacen los inhibidores específicos de sitio del transporte de electrones?

Evitan el paso de electrones al unirse al componente de la cadena. Bloquean la reacción de oxidación/reducción.

61. ¿Cómo se encuentran los transportadores de electrones PREVIOS al bloqueo específico de sitio?

Se encuentran reducidos.

62. ¿Cómo se encuentran los transportadores de electrones TRAS el bloqueo específico de sitio?

Se encuentran oxidados

63. ¿Qué Especies de Oxígeno Reactivas (EOR) se producen por la reducción incompleta de Oxígeno a agua?

Superóxido, peróxido de hidrógeno (H2O2) y radicales hidroxilo (OH)

64. ¿Qué enzimas son defensas celulares contra las EOR (especies de oxígeno reactivas)?

La superóxido dismutasa (SOD), la catalasa y la glutatión peroxidasa.

65. ¿Qué compuestos químicos bloquean la transferencia de electrones?

El Amital Rotenona, Antimicina A y la Azida sódica.

66. A medida que los electrones se transfieren a través de la CTE se libera energía libre, esta energía libre hace que los electrones se transfieran, ¿de qué manera?

Como iones hidruro (H-) al NAD+; como átomos de Hidrógeno al FMN, a la CoQ y al FAD; y como electrones a los citocromos.

67. ¿Qué es una reacción REDOX? Reacción química en la que uno o más electrones se transfieren entre los reactivos, provocando un cambio en sus estados de oxidación.Para que exista una reacción de redox, en el sistema debe haber un elemento que ceda electrones, y otro que los acepte.

68. ¿Qué es un agente oxidante? Elemento químico que suministra electrones de su estructura química al medio, aumentando su estado de oxidación, es decir, siendo oxidado, de esta manera se disminuye su electronegatividad.

69. ¿Qué es un agente reductor? Elemento químico que tiende a captar los electrones del agente oxidante, quedando con un estado de oxidación inferior al que tenía, es decir, siendo reducido.

70. ¿Qué es un par redox? Un par ácido-base, es decir una reacción en la que existe un donador de electrones y un aceptor de electrones

71. Menciona ejemplos de par redox NADH/NAD+, FMN/FMNH2, Citocromo c Fe3+/Fe2+, 1/2

O2/H2O

Georgina Hernández Ramírez

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72. ¿La CTE está constituida por? a) FMN, FAD;b) Deshidrogenasas que contienen ubiquinona (COQ); c) Citocromo bc1-citocromo yd) Citocromo a+a3

73. ¿Qué hipótesis explican la síntesis del ATP en la CTE?

1. La hipótesis quimisomótica (Hipótesis de Mitchell) 2. Sistemas de transporte de membranas.

74. ¿Cómo se explica la hipótesis quimiosmótica? A través de la CTE se utiliza la energía libre generada por este mismo proceso para producir ATP a partir de ADP y Pi

75. ¿Qué papel juega la bomba de protones en la hipótesis quimiosmótica?

En los complejos I, III y IV el transporte de electrones está acoplado a la fosforilación de ADP por medio del bombeo de protones a través de la membrana mitocondrial, esto crea un gradiente eléctrico y un gradiente de pH. La energía generada por este gradiente impulsa la síntesis de ATP.

76. EL gradiente de protones es el intermediario común que acopla...

La oxidación a la fosforilación.

77. La Hipótesis quimiosmótica se puede explicar a través ¿de qué pasos?

1. La bomba de protones2. ATP sintasa (complejo V)

78. ¿Qué papel juega la ATP sintasa (complejo V) en la hipótesis quimiosmótica?

Este complejo utiliza la energía del gradiente de protones generado por la CTE para sintetizar ATP

79. ¿Cómo sintetiza el ATP el complejo V (ATP sintasa)?

Los protones que se han bombeado al lado citosólico de la membrana mitocondrial interna vuelven a entrar en la matriz mitocondrial atravesando un canal en el dominio Fo que abarca toda la membrana del complejo V, lo que impulsa la rotación de Fo disipando el pH y los gradientes eléctricos. La rotación causa cambios en el dominio F1 extramembranoso, permitiendo unir ADP+Pi, fosforilar ADP a ATP y liberar el ATP.

80. ¿Qué fármaco se une al dominio Fo del complejo V e impide la reentrada de los protones a la matriz mitocondrial?

Oligomicina

81. ¿Qué provoca la Oligomicina en el complejo V? Evita la fosforilación del ADP en ATP y se detiene el transporte de electrones.

82. ¿Qué es control respiratorio en la CTE? La capacidad para fosforilar ADP a ATP83. CTE y fosforilación oxidativa... Son procesos estrechamente acoplados, si se inhibe

uno se inhibe al otro.84. ¿Qué hacen las proteínas desacoplantes (UCP) en la membrana mitocondrial interna?

Crean un 'escape de protones' mitocondriales sin que se capture energía como ATP. La energía se libera como calor.

85. Al proceso en que la energía que se libera como calor se le denomina...

Termogénesis sin escalofríos.

86. ¿De qué es responsable la termogenia (UCP1)? De la producción de calor en los adipocitos pardos de los mamíferos.

87. ¿Qué activa a la UCP1? Los ácidos grasos88. Existen desacoplantes sintéticos de la fosforilación oxidativa, da ejemplos

2,4-dinitrofenol; la aspirina y otros salicilatos en dosis altas.

Georgina Hernández Ramírez

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89. ¿Cuál es la característica principal de los desacoplantes de la fosforilación oxidativa?

La generación de calor sin sintetizar ATP. Como lo hacen las UCP o la fiebre que acompaña a la sobredosis toxicas de fármacos como la aspirina, salicilatos y el 2,4-dinitrofenol.

90. ¿Cuántos polipéptidos son necesarios para la fosforilación oxidativa?

Aproximadamente 120 polipéptidos

91. ¿Cuántos de esos 120 polipéptidos necesarios para la fosforilación oxidativa están codificados en el ADNmit y se sintetizan en las mitocondrias?

13. Las restantes se sintetizan en el citosol y son transportadas hacia el interior de la mitocondria.

92. ¿Qué taza de mutación tiene el ADNmit en comparación con el ADN nuclear?

Es 10 veces mayor que el nuclear.

93. ¿Cuáles son los tejidos con mayor necesidad de ATP?

El SNC, músculo esquelético y cardíaco, riñón e hígado. Por lo que son los más afectados por los defectos de la fosforilación oxidativa.

94. Las mutaciones mitocondriales son responsables de varias enfermedades, menciona algunas

Miopatías mitocondriales, la neuropatía óptica hereditaria de Leber.

95. ¿Cuál es proceso que relaciona a las mitocondrias con la apoptosis?

El proceso se inicia a través de la vía intrínseca (mediada por mitocondrias) por la formación de poros en la membrana mitocondrial externa. Por estos poros se escapa el citocromo c llegando al citosol. El citocromo en asociación con factores proapoptóticos activa una familia de enzimas proteolíticas (las caspasas) que causan escisión de proteínas clave y provocan los cambios morfológicos y bioquímicos característicos de la apoptosis.

Georgina Hernández Ramírez

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Carbohidratos

1. Son azúcares simples que contienen un grupo aldehído o un grupo ceto.

Monosacáridos

2. Están constituidos por enlaces glucosídicos Los disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos3. Son compuestos con la misma fórmula química Isómeros4. ¿Qué son enantiómeros? Un par de azúcares son imágenes especulares5. Son azúcares unidos a un grupo -NH2 N-glucósidos6. Son azúcares unidos a un grupo -OH O-glucósidos7. ¿Cuáles son los polisacáridos de la dieta? El glucógeno, amilosa, amilopectina8. Actúa sobre los polisacáridos de la dieta produciendo oligosacáridos.

La alfa amilasa salival

9. Cita ejemplo de disacaridasas Lactasa, Beta galactosidasa, sacarasa, maltasa e isomaltasa

10. ¿Dónde se encuentran los enterocitos de borde en cepillo?

En el intestino delgado, las enzimas disacaridasas son segregadas en el lado luminal de dichos enterocitos.

11. ¿A qué se debe la Diarrea osmótica? A que algunas disacaridasas degradan deficientemente a los carbohidratos, y pasan al intestino grueso causando la diarrea.

12. ¿Qué provoca la falta de la enzima lactasa? La intolerancia a la lactosa13. Son actividades enzimáticas de una sola proteína escindidas en dos unidades funcionales permaneciendo asociadas a la membrana celular.

Sacarasa e isomaltasa

14. ¿Quién escinde los enlaces glucosídicos alfa 1-4 en dextrinas?

La maltosa

15. ¿Los azúcares están en la orina? No. Pero si estuviera es señal de una patología subyacente.

16. ¿Cuáles son los monosacáridos hallados en el ser humano?

Gliceraldehído, eritrosa, ribosa, glucosa, sedoheptulosa y ácido neuramínico.

17. ¿Qué enzima degrada al glucógeno? La amilasa salival o la amilasa pancreática18. Debido a que la celulosa no se digiere, ¿qué pasa con ella?

Ingresa a colon y se excreta

19. ¿Cuántos carbonos tiene el gliceraldehído? 3 carbonos20. ¿Cuantos carbonos tiene la Ribosa? 5 carbonos21. ¿Cuántos carbonos tiene la Glucosa? 6 carbonos22. ¿Cuántos carbonos tiene el ácido neuramínico? 9 carbonos23. ¿Qué es un enlace glucosídico? Es el enlace mediante el cual se unen entre sí dos o

más monosacáridos formando disacáridos o polisacáridos

24. Son las moléculas más abundantes de la naturaleza

Los carbohidratos

25. ¿Qué funciones tienen los carbohidratos? - provisión de calorías en la dieta,-actúa como forma de almacenamiento de energía en el cuerpo,-actúan como componentes de la membrana celular para mediar formas de comunicación intercelular.

26. ¿Qué son las aldosas? Son carbohidratos con un aldheído como grupo funcional más oxidado.

Georgina Hernández Ramírez

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27. ¿Qué son las cetosas? Son carbohidratos con un grupo ceto como grupo funcional más oxidado.

28. Los monosacáridos pueden unirse por medio de enlaces glucosídicos para crear estructuras mayores, menciona algunos

Disacáridos= dos monosacáridos;Oligosacáridos= desde 3 hasta aprox. 10 unidades de monosacáridos,Polisacáridos= más de 10 unidades de monosacáridos hasta centenares de ellos.

29. Son isómeros y tienen la misma fórmula química, nómbralos

Fructosa, glucosa, manosa y galactosa.

30. ¿Qué otros organismos utilizan los carbohidratos como componentes estructurales?

Las paredes celulares de las bacterias, el exoesqueleto de muchos insectos y la celulosa fibrosa de las plantas.

31. ¿Cuál es la fórmula empírica de los carbohidratos más simples?

(CH2O)n

32. ¿Qué es un epímero? Es un estereoisómero de otro compuesto que tiene una configuración diferente en uno solo de sus centros estereogénicos.Ejem. D-glucosa y D-galactosa difieren en el C2, por lo tanto son epímeros en C2

33. ¿Qué enzimas son capaces de interconvertir los isómeros D y L?

Racemasas

34. ¿Qué es una piranosa? Un anillo de 6 miembros en los que 5 son carbono y 1 es Oxígeno

35. ¿Qué es una furanosa? Un anillo de 5 miembros en los que 4 son carbono y 1 es Oxígeno

36. ¿Qué es un anómero? Cuando un epímero se incorpora a una estructura en anillo.

37. ¿Qué son los diasteiroisómeros? Las formas alfa y beta de los azúcares38. Las enzimas son capaces de distinguir entre los diasteiroisómeros y utilizan cualquiera de manera preferente, da ejemplos

El glucógeno se sintetiza a partir de la alfa-D-glucopiranosa.La celulosa se sintetiza a partir de la beta-D-glucopiranosa.

39. ¿Cómo explica el proceso de mutarrotación? Cuando los anómeros cíclicos alfa y beta de un azúcar en disolución están en equilibrio uno con el otro, pueden interconvertirse de manera espontánea.

40. ¿Qué genera el carbón anomérico? Las configuraciones alfa y beta del azúcar.41. ¿Qué es un azúcar reductor? En un azúcar cíclico, si el grupo hidroxilo del carbono

anomérico no está unido a otro compuesto por enlace glucosídico, el anillo puede abrirse y este azúcar puede funcionar como reductor.

42. ¿Qué situación determina si el azúcar es reductor o No reductor?

El estado del Oxígeno del grupo aldehído.

43. ¿Cuáles son los disacáridos más importantes? Lactosa (glucosa + galactosa),Sacarosa (glucosa + fructosa), yMaltosa (glucosa + glucosa)

44. ¿Cuáles son los polisacáridos más importantes? Glucógeno ramificado (de origen animal),el almidón (de origen vegetal) yla celulosa no ramificada (de origen vegetal)

45. ¿Qué enzimas colaboran en la formación de enlaces glucosídicos?

Glucosiltransferasas

Georgina Hernández Ramírez

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46. Los carbohidratos pueden estar unidos por medio de enlaces glucosídicos a estructuras que no son carbohidratos, cita ejemplos

Las bases Purina y Pirimidina;los anillos aromáticos,las proteínas de los proteoglucanos yLas glucoproteínas.

47. ¿Cuáles son los principales sitios de digestión de los carbohidratos?

La boca y la luz intestinal

48. ¿Cuáles son las enzimas que catalizan a los carbohidratos?

Las glucosidasas (glucósido hidrolasas)

49. ¿Cuáles son los productos finales de la digestión de los carbohidratos?

Glucosa, galactosa y fructosa

50. Todos los monosacáridos son... Azúcares reductores51. ¿Cuáles son los monosacáridos más importantes? Las hexosas,

y menos importantes: las pentosas y las heptosas52. Hexosas más importantes: Glucosa, galactosa y fructosa. (Manosa)53. Pentosas más importantes: La ribosa54. Los polisacáridos de la dieta son ¿de qué origen? Animal (glucógeno) y

Vegetal (Almidón=amilosa + amilopectina)55. ¿Qué enzima actúa brevemente sobre el almidón y el glucógeno hidrolizando al azar enlaces alfa (1-4)?

La amilasa salival

56. ¿Qué enlaces glucosídicos no puede digerir la amilasa salival?

Los enlaces Beta(1-4) y alfa(1-6)

57. ¿Qué son las dextrinas? Son un grupo de oligosacáridos ramificados y no ramificados cortos producidas por la hidrólisis del almidón.

58. También son resistentes a la amilasa salival... Los disacáridos59. En el estómago se detiene transitoriamente la digestión de carbohidratos, ¿por qué?

Porque la acidez elevada inactiva transitoriamente a la alfa-amilasa salival.

60. En el intestino delgado continúa la digestión de los carbohidratos ¿por cuál enzima?

La alfa amilasa pancreática

61. Si la acidez estomacal alcanza el intestino delgado, ¿qué segrega el páncreas?

Bicarbonato para neutralizar la acidez.

62. ¿En qué parte del intestino delgado se lleva a cabo la digestión final de los carbohidratos?

En el yeyuno superior.

63. ¿Qué enzimas intervienen en la digestión de carbohidratos en el yeyuno superior?

Varios tipos de Disacaridasas.

64. Menciona ejemplos de disacaridasas en la digestión final de carbohidratos

La Isomaltasa. La Maltasa. La Sacarasa. La Lactasa. La trehalasa.

65. ¿Sobre qué disacáridos actúa la enzima: Isomaltasa?

Escinde enlaces alfa (1-6) de la isomaltosa= glucosa.

66. ¿Sobre qué disacáridos actúa la enzima: Maltasa? Rompe la maltosa y la maltotirosa=glucosa67. ¿Sobre qué disacáridos actúa la enzima: Sacarasa? Rompe sacarosa=glucosa y fructosa.68. ¿Sobre qué disacáridos actúa la enzima: Lactasa? Escinde lactosa=galactosa y glucosa.69. ¿Sobre qué disacáridos actúa la enzima: Trehalasa?

Escinde la trehalosa que se encuentra en champiñones y otros hongos.

70. ¿De dónde son segregadas las disacaridasas? A través del lado luminal de las membranas de las células de la mucosa intestinal del borde en cepillo.

71. ¿En qué parte del intestino son absorbidos los monosacáridos?

La mayor parte de ellos son absorbidos en el duodeno y la parte alta del yeyuno.

Georgina Hernández Ramírez

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72. Los diferentes azucares (monosacáridos) tienen diferente mecanismo de absorción. ¿Cómo se absorbe galactosa y glucosa?

Mediante un proceso activo que requiere energía además la captación de iones sodio; la proteína de transporte es SGLT-1 (cotransportador 1 de glucosa dependiente del sodio)

73. Los monosacáridos tienen diferente mecanismo de absorción. ¿Cómo se absorbe la fructosa?

Precisa un transportador independiente del sodio, el GLUT-5

74. Listos para ser enviados de la célula a la circulación portal, los monosacáridos: glucosa, galactosa y fructosa utilizan otro transportador. ¿Cuál es?

GLUT-2

75. En individuos sanos, normalmente los carbohidratos digeribles de la dieta ya se han absorbido cuando el material ingerido ha alcanzado, ¿qué parte del intestino delgado?

La parte inferior del yeyuno

76. Cualquier defecto en la actividad de alguna de las disacaridasas en el intestino delgado, ¿qué puede provocar?

El paso de glúcidos no digeridos al intestino grueso.

77. ¿Qué pasa con los glúcidos no digeridos? El paso de los glúcidos (material osmóticamente activo) provoca que se extraiga agua desde la mucosa hasta el intestino grueso, provocando diarrea osmótica.

78. La diarrea osmótica se ve reforzada por la fermentación bacteriana de los carbohidratos restantes y también grandes volúmenes ¿de qué sustancias?

CO2 y gas H2, causando retortijones abdominales, diarrea y flatulencias.

79. ¿A qué se debe la intolerancia a los disacáridos? A la carencia genética de alguna disacaridasa, pero también a diversidad de enfermedades intestinales, desnutrición o fármacos que lesionan la mucosa intestinal.

80. ¿A qué se debe la intolerancia a la lactosa en los adultos?

A la pérdida de la actividad de la lactasa debido a que se reduce su cantidad.

81. ¿A qué se debe la intolerancia a la sacarosa ingerida?

A la carencia del complejo enzimático sacarasa-isomaltasa.

82. ¿Cómo se diagnostica la carencia enzimática específica de alguna disacaridasa?

Haciendo pruebas de tolerancia oral con cada uno de los disacáridos. Midiendo la presencia de gas Hidrógeno en el aliento.

83. ¿Cómo pueden ser los polisacáridos? Lineales (como la amilosa) oramificados (como el colágeno)

84. La glucosa es epímero en C-4 ¿de qué otro monosacárido?

La galactosa

85. ¿Qué disacárido no es un azúcar reductor? La sacarosa86. Los fármacos acarabosa y miglitol inhiben la alfa-glucosidasa; ¿qué efecto tienen en la digestión de la lactosa?

Ninguno. Porque tiene un enlace glucosídico Beta (no alfa)

Georgina Hernández Ramírez