BOLILLA 8 PROTEINAS Y AMINOACIDOS Digestión de proteínas y absorción de aminoácidos METABOLISMO:...
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BOLILLA 8 PROTEINAS Y AMINOACIDOS
• Digestión de proteínas y absorción de aminoácidos
• METABOLISMO: - Degradación de los aminoácidos
• Catabolismo del nitrógeno• Vías metabólicas del amoníaco• Ciclo de la Urea• Catabolismo del esqueleto carbonado• Funciones precursoras de los aminoácidos• Biosíntesis de aminas biógenas
CARACTERISTICAS DE LAS PROTEINAS DE LA DIETA
• Digeribles
• No tóxicas,
• Nutricionalmente
adecuadas.
• De buen sabor
• De alta CALIDAD AAC esenciales y digestabilidad
. Proteínas de cereales (- lisina ó -triptofano y treonina)
. Semillas de oleaginosas y frutos secos (- metionina y lisina)
. Leguminosas carecen de metionina.
Las proteínas animales son de mejor calidad que las de origen vegetal.
DESVENTAJAS DE ALGUNAS PROTEINAS DE LA DIETA
Intolerancia al gluten
Alergenos frutos secos, ciertas frutas, legumbres, huevos, crustáceos, pescado, algunas semillas
GLIADINA
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
• Defensa (anticuerpos)• Catalíticas (enzimas)• Proteínas funcionales: Hb, mioglobina, miosina• Hormonas• Protectoras (queratina)• Estructurales (colágeno o elastina)
RECAMBIO DE LAS PROTEINAS
• VIDA MEDIA
• DESTRUCCION POR OXIDACION
• PARA SER UTILIZADAS COMO FUENTE DE ENERGIA
• ESTADOS PATOLOGICOS O DE ACCIDENTOLOGIA (Quemaduras, diarreas, hemorragias)
AMINOACIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES
Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales
Leucina Treonina Alanina Glutamina
Isoleucina Triptofano Asparagina Glicina
Lisina Valina Ac.aspártico Prolina
Metionina Arginina Cisteína Serina
Fenilalanina Histidina Glutamato Tirosina
Fuentes exógenas Fuentes endógenas (aprox.70 g/ día) (aprox. 140 g/ día)
Proteínas de la dieta Proteínas tisulares ( enzimas, hormonas proteicas, etc)
Digestión y absorción Degradación
AMINOACIDOS
Transaminación y/ó Desaminación
Degradación Biosíntesis
α - cetoácidos Amoníaco
Proteínas
Aminoácidos No esenciales Constituyentes nitrogenados no
Proteicos: purinas, pirimidinas porfirinas, ácidos biliares
α - cetoácidos
GlucosaOxidación
Cuerpos cetónicos
Amoníaco
CO2 + H2O – ATP
Ciclo de Krebs
Acetil CoA
Excreción renal
Urea
-NH2 NH2 -NH 2
Pepsinógeno H Cl Pepsina + resto de 42 Aa.
Digestión de ProteinasI) En el estómago
Proenzima Enzima activa pH 1,5-2,5
GASTRINA
Células Parietales
Células Principales
HCl
Pepsinógeno
Como actúa la pepsina??
• ES UNA ENDOPEPTIDASA
• HIDROLIZA UNIONES PEPTIDICAS
• ACTUA SOBRE GRUPOS AMINOS DE Aa AROMATICOS
FORMACION de HCL
• ACCION DE LA ANHIDRASA CARBONICA
CO2 + H2O H2CO3 H+ + HCO3-
LUMEN
CITOPLASMAK+
H+
ATP ADP + Pi
Membrana apical
Célula Parietal
Histamina
Acetilcolina
Gastrina
(+)
SECRECION PANCREATICA
Secretina
Pancreozimina o
Colecistoquinina
H+
Aminoácidos
HCO3-
Enzimas
pH
Digestión de ProteínasII) En Duodeno e Intestino
Tripsinógeno
Tripsina
Quimotripsinógeno
Procarboxipeptidasas A y B
Enteroquinasa
Proelastasa
Quimotripsina
Carboxipeptidasas A y B
Elastasa
TRIPSINA
INACTIVOS ACTIVOS
QUE TIPO DE ENLACES PEPTIDICOS HIDROLIZAN ??
• Tripsina (endopeptidasa) : grupos carbonilo de lisina y arginina
• Quimotripsina (endopeptidasa) grupos carboxilo de fenilalanina, tirosina, triptofano
• Las carboxipeptidasas (exopeptidasas) eliminan restos carboxilos terminales.
SISTEMAS DE TRANSPORTE DE LOS AMINOACIDOS
CELULAS (intestinales, renales, hepáticas, etc.)
Transporte Mediado Activo
Difusión facilitada
Aminoácidos neutros pequeños: Alanina,serina
Aa. neutros y aromáticos grandes:isoleucina,tirosina
Aminoácidos básicos: Arginina
Iminoácidos: Prolina
Aminoácidos ácidos: Glutamato
Distribución de los aminoácidos en el período post-pandrial
• Glutamina y Asparragina: Intestino y riñón
• Aminoácidos de cadena ramificada: Músculo y
cerebro
• La mayor parte de los aminoácidos: Hígado
FONDO COMUN DE AMINOACIDOS
• Digestión de Proteínas exógenas
• Degradación de Proteínas endógenas
• Aminoácidos sintetizados en la célula
DESTINO DE LOS AMINOÁCIDOS EN LA CELULA
• Biosíntesis: Proteínas, Compuestos no proteicos, etc.• Gluconeogénesis• Obtención de Energía
Los aminoácidos deben degradarse
1º) Pérdida del Grupo Amino
2º) Degradación de la cadena carbonada
PERDIDA DEL GRUPO AMINO
• Reacciones de Transaminación
• Reacciones de Desaminación Oxidativa
• Reacciones de Desaminación no Oxidativa
Reacción General de Transaminación
GPT
Alanina Cetoglutarato
Piruvato Glutamato
GOT
Aspartato Cetoglutarato
Oxalacetato Glutamato
C CO OO O- -
H C - C H +3H C - C H +3
N H 2 N H 2
(C H ) - C O O H2 2(C H ) - C O O H2 2
H O O C - C H O O C - C H
O O
G P T
A LT
G O T
A S T
C O O H
C H 2
C H 2
-
-
O
O
O
O
C
C
-
-
C H
C H
+
+
N H 2
N H 2
C O O H
C O O H
(C H )2 2
(C H )2 2
H O O C - C
H O O C - C
O
O
C O O H
L -a la n in a -c e to g lu ta ra to p iru v a to L -g lu tam ato
L -a sp a rta to -c e to g lu ta ra to o x a lac e ta to L -g lu tam ato
GOT (Glutámico Oxalacetico Transaminasa) y
GPT (Glutámico Pirúvico Transaminasa)
citoplasmatica
• Las reacciones de transaminación son fácilmente reversiblesreversibles y son muy importantes en el metabolismo proteico.
• Todos los aminoácidos( excepto lisina y treonina) participan en reacciones de transaminación con los α-cetoácidosα-cetoácidos: piruvato alanina oxaloacetato aspartato α-cetoglutarato glutamato
Desaminación Oxidativa
Glutamato + H2O + NAD(P)+GDH -Cetoglutarato + NH4+ + NAD(P)H + 2 H+
Glutamato
Deshidrogenasa
NADH
NADP+
REGULACION DE LA GLUTAMATO DESHIDROGENASA
• Regulación alostérica
( + ) ADP Y GDP
( - ) ATP Y GTP
GDH
TRANSDESAMINACION
TRANSAMINACION DESAMINACION OXIDATIVA
ELIMINACION DEL GRUPO AMINO
Aminoácido cetoglutarato
Glutamatocetoácido
NADH + H+
NAD+
NH4++
AMINOOXIDASAS
• Flavoproteínas que producen desaminación oxidativa
Estas flavoproteínas se encuentran en los peroxisomas junto con las catalasas
Los D-Aminoácidos utilizan enzimas cuya coenzima es el FAD
Catalasa
REACCIONES DE DESAMINACION NO OXIDATIVA
• Serina deshidratasa
L-Serina Piruvato + NH4+
• L-Treonina deshidratasa
L-Treonina -cetobutirato + NH4+
PPL
PPL
Origen del amoníaco
• Reacciones de desaminación: oxidativa y no oxidativas
• Bacterias intestinales y posterior absorción.
EL AMONIACO Ó ION AMONIO ES TOXICO Y DEBE SER ELIMINADO
TOXICIDAD DEL AMONIACO
• A NIVEL CEREBRAL
[NH4+] : Se revierte la reacción de la glutamato
deshidrogenasa
[-cetoglutarato]
[ATP]
Valores normales: 5-10 M de NH3 en sangre
TRANSPORTE Y DESTINO DEL AMONÍACO
La mayoría de los tejidos
Hígado Músculo
Ciclo de la Glucosa Alanina
Glutamato
Glutamina
Glutamina sintetasa
Glutamato
Glutamina
Aminoácidos
Glutamato deshidrogenasa
AlaninaPiruvato
Glucosa Glucosa
Alanina Piruvato
Glutaminasa
REACCION DE LA GLUTAMINA SINTETASA
Glutamato Glutamina
NH4++
ATP ADP + Pi
Glutamina sintetasa
Enzima mitocondrial
REACCION DE LA GLUTAMINASA
GlutaminaGlutamato
Glutaminasa
NH4+++ H2O
Enzima Mitocondrial. Muy activa en hígado, riñón, branquias.
ELIMINACION DEL AMONIACO
• AMONOTELICOS: Especies acuáticas
como peces óseos.
• URICOTELICOS: Aves y reptiles
• UREOTELICOS: Animales terrestres
NH3
Acido úrico
Urea
OXALACETATO AAC
KREBS
MITOC.
CITOSOL
REGULACION DEL CICLO DE LA UREA
Regulación a corto plazo
Regulación a largo plazo
Carbamil fosfato sintetasa I
(+) N-Acetil glutamato
Biosíntesis de las enzimas del ciclo
(+) Aumento proteínas de la dieta
Aumento degradación proteínas endógenas (Inanición )
GASTO ENERGETICO DEL CICLO DE LA UREA
• Formación de Carbamoil fosfato: 2 ATP
• Ingreso de Aspartato: 1 ATP AMP + PPi 2 Pi
EN TOTAL: 4 Uniones ricas en energía ó 3 ATP
PROPIEDADES DE LA UREA
• Molécula pequeña, sin carga.
• Difusible
• Soluble
• Atóxica
• El 50% de su peso es nitrógeno.
• Permite la eliminación de 2 productos de desecho: CO2 y NH3
• Valores Normales: 25-30 grs. de urea diarios
Interconexión entre el Ciclo de Krebs y el Ciclo de la Urea
MITOCONDRIA
MalatoOxalacetato
AspartatoFumarato
Glutamato
-cetoglutarato
GOT
GDH
Ciclo de KrebsCICLO DE LA UREA