Carne En La Dieta Humana

* Carne en la Dieta Humana

Para la mayoría de la gente, “carne” significa “carne roja” y, en particular, carne de res.

Tradicionalmente, nuestras mesas han estado saturadas de asados, estofados, bistecs,

albóndigas y otros platillos que llevan carne de res como ingrediente principal.

Debido a su alto contenido en grasas, hace algunos años que perdió algo de su popularidad. Sin

embargo, ahora que el péndulo vuelve a oscilar a su favor, nuevamente forma parte de los

menús bien balanceados. Los productores de ganado han investigado ampliamente cómo

ofrecer carne más magra a los cocineros interesados en cocinar sanamente.

La carne se ha incluido en la dieta humana ya que nos proporciona un 20% de proteínas que se

consideran de buena calidad ya que contienen los aminoácidos esenciales necesarios. Son la

mejor fuente de hierro y vitamina B12, Zinc y Fósforo.

En las dietas de los países pobres, basadas principalmente en cereales y raíces, la carne juega

también un papel especial porque, aunque se coma en cantidad relativamente pequeña, ésta

puede suponer una contribución importante en la ingesta de vitaminas del grupo B, una mejora

de la calidad proteica de la dieta, complementando el patrón aminoácido de los alimentos

básicos y un aumento considerable de la eficacia digestiva y la biodisponibilidad del hierro y

zinc dietéticos.

La importancia del papel del hierro de origen “cárnico” se mantiene incluso en los países

occidentales, “bien alimentados” donde la anemia constituye todavía un desorden nutricional

bastante común causado por la absorción escasa del hierro procedente de otras fuentes

alimenticias.

Propiedades de las proteínas

ProteínaDe Wikipedia, la enciclopedia libre

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Estructura tridimensional de la hemoglobina. La animación corresponde a la transición conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada.

Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("proteios"), que significa "primario" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

Estructural. Ésta es la función más importante de una proteína Inmunológica (anticuerpos), Enzimática (sacarasa y pepsina), Contráctil (actina y miosina). Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH, Transducción de señales (rodopsina) Protectora o defensiva (trombina y fibrinógeno)

Las proteínas están formadas por aminoácidos.

Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.

Contenido[ocultar]

1 Características 2 Funciones 3 Estructura 4 Propiedades de las proteínas 5 Desnaturalización 6 Clasificación

o 6.1 Según su forma o 6.2 Según su composición química

7 Fuentes de proteínas 8 Calidad proteica 9 Reacciones de reconocimiento

o 9.1 Determinación de la estabilidad proteica 10 Deficiencia de proteínas 11 Exceso de consumo de proteínas 12 Análisis de proteínas en alimentos 13 Digestión de proteínas 14 Cronología del estudio de las proteínas [5] 15 Véase también 16 Referencias 17 Bibliografía 18 Enlaces externos

[editar] Características

Los prótidos o proteínas son biopolímeros, es decir, están constituidas por gran número de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros). Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con características que las diferencian de las disoluciones de moléculas más pequeñas.

Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.

Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.

La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por los genes.

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético especifica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.

[editar] Funciones

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:

Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes; Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre; Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes

extraños; Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una

respuesta determinada; La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la

contracción; El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.

[editar] EstructuraArtículo principal: Estructura de las proteínas

Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma. Presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.

Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no siempre está presente.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:

Estructura primaria . Estructura secundaria .

o Nivel de dominio . Estructura terciaria . Estructura cuaternaria .

A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares.

[editar] Propiedades de las proteínas

Solubilidad : Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.

Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.

Especificidad : Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.

Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (aceptando electrones) o como bases (donando electrones).

[editar] DesnaturalizaciónArtículo principal: Desnaturalización de proteínas

Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular se rompen y la proteína adopta la conformación filamentosa. De este modo, la capa de moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. Además, sus propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo. Las proteínas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en resumen, no son funcionales.

Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la conformación primitiva, lo que se denomina renaturalización.

Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.[1]

[editar] Clasificación

[editar] Según su formaFibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La

mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.

Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).

[editar] Según su composición químicaSimples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).

Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prostético.

[editar] Fuentes de proteínas

Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, soya, granos, leguminosas y productos lácteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de proteínas poseen los 20 aminoácidos. Las fuentes vegetales son deficientes en aminoácidos y se dice que sus proteínas son incompletas. Por ejemplo, la mayoría de las leguminosas típicamente carecen de cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial metionina, mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial lisina.

[editar] Calidad proteica

Las diferentes proteínas tienen diferentes niveles de familia biológica para el cuerpo humano. Muchos alimentos han sido introducidos para medir la tasa de utilización y retención de proteínas en humanos. Éstos incluyen valor biológico, NPU (Net Protein Utilization) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por la FDA mejorando el PER (Protein Efficiency Ratio). Estos métodos examinan qué proteínas son más eficientemente usadas por el organismo. En general, éstos concluyeron que las proteínas animales que contienen todos los aminoácidos esenciales (leche, huevos, carne) y la proteína de soya son las más valiosas para el organismo.

[editar] Reacciones de reconocimiento

Reacción de Biuret

El reactivo de Biuret está formado por una disolución de sulfato de cobre en medio alcalino, este reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos, lo que produce una coloración rojo-violeta.

Reacción de los aminoácidos Azufrados

Se pone de manifiesto por la formación de un precipitado negruzco de sulfuro de plomo. Se basa esta reacción en la separación mediante un álcali, del azufre de los aminoácidos, el cual al reaccionar con una solución de acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo.

Reacción de Millon

Reconoce residuos fenólicos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina. Las proteínas se precipitan por acción de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.

Reacción xantoproteica

Reconoce grupos aromáticos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina o fenilalanina, con las cuales el ácido nítrico forma compuestos nitrados amarillos.

[editar] Determinación de la estabilidad proteica

La estabilidad de una proteína es una medida de la energía que diferencia al estado nativo de otros estados "no nativos" o desnaturalizados. Hablaremos de estabilidad termodinámica cuando podamos hacer la diferencia de energía entre el estado nativo y el desnaturalizado, para lo cual se requiere reversibilidad en el proceso de desnaturalización. Y hablaremos de estabilidad cinética cuando, dado que la proteína desnaturaliza irreversiblemente, sólo podemos diferenciar energéticamente la proteína nativa del estado de transición (el estado limitante en el proceso de desnaturalización) que da lugar al estado final. En el caso de las proteínas reversibles, también se puede hablar de estabilidad cinética, puesto que el proceso de desnaturalización también presenta un estado limitante. Actualmente se ha demostrado que algunas proteínas reversibles pueden carecer de dicho estado limitante, si bien es un tema aún controvertido en la bibliografía científica.

La determinación de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas técnicas. La única de ellas que mide directamente los parámetros energéticos es la calorimetría (normalmente en la modalidad de calorimetría diferencial de barrido). En esta se mide la cantidad de calor que absorbe una disolución de proteína cuando es calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce una transición entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva asociada la absorción de una gran cantidad de calor.

El resto de técnicas miden propiedades de las proteínas que son distintas en el estado nativo y en el estado desplegado. Entre ellas se podrían citar la fluorescencia de triptófanos y tirosinas, el dicroísmo circular, radio hidrodinámico, espectroscopia infrarroja, resonancia magnética nuclear, etc. Una vez hemos elegido la propiedad que vamos a medir para seguir la desnaturalización de la proteína, podemos distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como agente desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas que hacen uso de agentes químicos (como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholes, etc.). Estas últimas relacionan la concentración del agente utilizado con la energía necesaria para la desnaturalización. Una de las últimas técnicas que han emergido en el estudio de las proteínas es la microscopía de fuerza atómica. Esta técnica es cualitativamente distinta de

las demás, puesto que no trabaja con sistemas macroscópicos sino con moléculas individuales. Mide la estabilidad de la proteína a través del trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una superficie.

La importancia del estudio de la estabilidad proteica está en sus implicaciones biomédicas y biotecnológicas. Así, enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson están relacionadas con la formación de amiloides (polímeros de proteínas desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas enfermedades podría encontrarse en el desarrollo de fármacos que desestabilizaran las formas amiloidogénicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez más proteínas van siendo utilizadas como fármacos. Resulta obvio que los fármacos deben presentar una estabilidad que les dé un alto tiempo de vida cuando están almacenados y un tiempo de vida limitado cuando están realizando su acción en el cuerpo humano.

En cuanto a la importancia en las aplicaciones biotecnológicas radica en que pese a su extrema eficacia catalítica su baja estabilidad dificulta su uso (muchas proteínas de potencial interés apenas mantienen su configuración nativa y funcional por unas horas).

[editar] Deficiencia de proteínas

Deficiencia de proteínas en el tercer mundo La deficiencia de proteína es una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de proteína juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra, la hambruna, la sobrepoblación y otros factores incrementaron la tasa de malnutrición y deficiencia de proteínas. La deficiencia de proteína puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental. La malnutrición proteico calórica afecta a 500 millones de personas y más de 10 millones anualmente. En casos severos el número de células blancas disminuye, de la misma manera se ve reducida drásticamente la habilidad de los leucocitos de combatir una infección.

Deficiencia de proteínas en países desarrollados La deficiencia de proteínas es rara en países desarrollados pero un pequeño número de personas tiene dificultad para obtener suficiente proteína debido a la pobreza. La deficiencia de proteína también puede ocurrir en países desarrollados en personas que están haciendo dieta para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las personas convalecientes, recuperándose de cirugía, trauma o enfermedades pueden tener déficit proteico si no incrementan su consumo para soportar el incremento en sus necesidades. Una deficiencia también puede ocurrir si la proteína consumida por una persona está incompleta y falla en proveer todos los aminoácidos esenciales.

[editar] Exceso de consumo de proteínas

Como el organismo es incapaz de almacenar las proteínas, el exceso de proteínas es digerido y convertido en azúcares o ácidos grasos. El hígado retira el nitrógeno de los aminoácidos, una manera de que éstos pueden ser consumidos como combustible, y el nitrógeno es incorporado en la urea, la sustancia que es excretada por los riñones. Estos órganos normalmente pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional, pero si existe enfermedad renal, una disminución en la proteína frecuentemente será prescrita.

El exceso en el consumo de proteínas también puede causar la pérdida de calcio corporal, lo cual puede conducir a pérdida de masa ósea a largo plazo. Sin embargo, varios suplementos proteicos vienen suplementados con diferentes cantidades de calcio por ración, de manera que pueden contrarrestar el efecto de la pérdida de calcio.

Algunos sospechan que el consumo excesivo de proteínas está ligado a varios problemas:

Hiperreactividad del sistema inmune. Disfunción hepática debido a incremento de residuos tóxicos. Pérdida de densidad ósea; la fragilidad de los huesos se debe a que el calcio y la glutamina

se filtran de los huesos y el tejido muscular para balancear el incremento en la ingesta de ácidos a partir de la dieta. Este efecto no está presente si el consumo de minerales alcalinos (a partir de frutas y vegetales [los cereales son ácidos como las proteínas; las grasas son neutrales]) es alto.

En tales casos, el consumo de proteínas es anabólico para el hueso. Muchos investigadores piensan que un consumo excesivo de proteínas produce un incremento forzado en la excreción del calcio. Si hay consumo excesivo de proteínas, se piensa que un consumo regular de calcio sería capaz de estabilizar, o inclusive incrementar, la captación de calcio por el intestino delgado, lo cual sería más beneficioso en mujeres mayores.[1]

Las proteínas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alérgicas a ciertos alimentos. Esto ocurre porque la estructura de cada forma de proteína es ligeramente diferente. Algunas pueden desencadenar una respuesta a partir del sistema inmune, mientras que otras permanecen perfectamente seguras. Muchas personas son alérgicas a la caseína (la proteína en la leche), al gluten (la proteína en el trigo) y otros granos, a la proteína particular encontrada en el maní o aquellas encontradas en mariscos y otras comidas marinas.

Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a más de dos tipos diferentes de proteínas, debido a la diversidad entre los tipos de proteínas o aminoácidos. Aparte de eso, las proteínas ayudan a la formación de la masa muscular, para todas aquellas personas que les guste hacer ejercicio, en cuyo caso se recomienda la pechuga de pollo salcochado debido al alto índice de proteína que tiene (no se debe consumir la grasa).[3]

[editar] Análisis de proteínas en alimentos

El clásico ensayo para medir concentración de proteínas en alimentos es el método de Kjeldahl. Este ensayo determina el nitrógeno total en una muestra.

El único componente de la mayoría de los alimentos que contiene nitrógeno son las proteínas (las grasas, los carbohidratos y la fibra dietética no contienen nitrógeno). Si la cantidad de nitrógeno es multiplicada por un factor dependiente del tipo de proteína esperada en el alimento, la cantidad total de proteínas puede ser determinada. En las etiquetas de los alimentos, la proteína es expresada como el nitrógeno multiplicado por 6,25, porque el contenido de nitrógeno promedio de las proteínas es de aproximadamente 16%. El método de Kjeldahl es usado porque es el método que la AOAC International ha adoptado y por lo tanto es usado por varias agencias alimentarias alrededor del mundo.

[editar] Digestión de proteínas

La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago, cuando el pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a péptidos cada vez más pequeños, y éstos hasta aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorción de los aminoácidos individuales es altamente dependiente de la fuente de proteínas. Por ejemplo, la digestibilidad de muchos aminoácidos en humanos difiere entre la proteína de la soja y la proteína de la leche [ 2 ] y entre proteínas de la leche individuales, como beta-lactoglobulina y caseína.[3] Para las proteínas de la leche, aproximadamente el 50% de la proteína ingerida se absorbe en el estómago o el yeyuno, y el 90% se ha absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan el íleon.[4]

Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante fuente nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que los carbohidratos, contienen cuatro kilocalorías por gramo, mientras que los lípidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a través de un proceso llamado gluconeogénesis.

[editar] Cronología del estudio de las proteínas[5]

En 1838, el nombre "Proteína"(del griego proteios, "primero") fue sugerido por Jöns Jacob Berzelius para la sustancia compleja rica en nitrógeno hallada en las células de todos los animales y vegetales.

1819-1904 se descubren la mayor parte de los 20 aminoácidos comunes en las proteínas. 1864 Felix Hoppe-Seyler cristaliza por primera vez y pone nombre a la hemoglobina. 1894 Hermann Emil Fischer propone una analogía "llave y cerradura" para las

interacciones enzima-sustrato. 1897, Buchner y Buchner demostraron que los extractos exentos de células de levadura

pueden fermentar la sacarosa para formar dióxido de carbono y etanol, por lo tanto sentaron las bases de la enzimología.

1926 James Batcheller Sumner cristalizó ureasa en forma pura, y demostro que las proteínas pueden tener actividad catalítica de enzimas. Svedberg desarrolló la primera centrífugadora analítica y la utilizó para calcular el peso molecular de la hemoglobina.

1933 Arne Wilhelm Kaurin Tiselius introdujo la electroforesis para separar a las proteínas en solución.

1934 Bernal y Crowfoot prepararon los primero patrones detallados de una proteína por difracción de rayos X, obteniendo a partir de cristales de la enzima pepsina.

1942 Archer John Porter Martin y Richard L. M. Synge desarrollaron la cromatografía, una técnica que ahora se utiliza para separar proteínas.

1951 Linus Carl Pauling Y Robert Corey propusieron la estructura de una conformación helicoidal de una cadena de aminoácidos-la "hélice" α-y la estructura de la "lámina" β, las cuales fueron halladas posteriormente en muchas proteínas.

1955 Frederick Sanger determina por primera vez la secuencia de aminoácidos de una proteína (insulina).

1956 Vernon Ingram produjo la primera huella proteica y demostró que a la diferencia entre la hemoglobina de la anemia falciforme y la hemoglobina normal se debe al cambio a un solo aminoácido.

1960 John Kendrew describió la primera estructura tridimensional detallada de una proteína (la mioglobina del esperma de la ballena) con una resolución de 0,2nm, y Perutz propuso una estructura de resolución mucho más baja para la hemoglobina.

1963 Monod, Jacob y Changeux reconocieron que muchas enzimas se regulan por medio de cambios alostéricos en su conformación.

1995 Marc R. Wilkins Acuño el término (Proteoma) a la totalidad de proteínas presentes en una célula.

[editar] Véase también

Aminoácido Citocina Timina Código genético Holoproteínas Heteroproteínas Proteómica (o proteinómica) Biosíntesis de proteínas Síntesis proteica Cucumisina Biuret Catepsina Acuaporina Receptor intracelular Proteína G Proteína completa Valor biológico

[editar] Referencias

1. ↑ Jimeno, Antonio; Ballesteros, Manuel; Ugedo, Luis. Biología. Fuenlabrada: Santillana, 1997. ISBN 978-84-294-8385-7

2. ↑ Gaudichon C, Bos C, Morens C, Petzke KJ, Mariotti F, Everwand J, Benamouzig R, Dare S, Tome D, Metges CC. (2002). Ileal losses of nitrogen and amino acids in humans and their importance to the assessment of amino acid requirements. Gastroenterology 123(1):50-9.

3. ↑ Mahe S, Roos N, Benamouzig R, Davin L, Luengo C, Gagnon L, Gausseunrges N, Rautureau J, Tome D. (1996). Gastrojejunal kinetics and the digestion of 15Nbeta-lactoglobulin and casein in humans: the influence of the nature and quantity of the protein. Am J Clin Nutr 63(4):546-52.

4. ↑ Mahe S, Marteau P, Huneau JF, Thuillier F, Tome D. (1994). Intestinal nitrogen and electrolyte movements following fermented milk ingestion in man. Br J Nutr 71(2):169-80.

5. ↑ Alberts, Bray, Hopkin, Johnson, Lewis, Raff, Roberts, Walter. "Introducción a la Biología Celular". Segunda Edición

[editar] Bibliografía

Kerstetter, J. E., O'Brien, K. O., Caseria, D.M, Wall, D. E. & Insogna, K. L (2005) "The impact of dietary protein on calcium absorption and kinetic measures of bone turnover in women". J Clin Endocrinol Metab (2005) Vol 90, p26-31.

Rodríguez, Faride. La estructura de las proteínas . (Consultado el 24/12/2007)

SolubilidadDe Wikipedia, la enciclopedia libreSaltar a navegación, búsqueda

La solubilidad es una medida de la capacidad de una determinada sustancia para disolverse en otra. Puede expresarse en moles por litro, en gramos por litro, o en porcentaje de soluto; en algunas condiciones la solubilidad se puede sobrepasar, denominándose a estas soluciones sobresaturadas. El método preferido para hacer que el soluto se disuelva en esta clase de soluciones es calentar la muestra.

La sustancia que se disuelve se denomina soluto y la sustancia donde se disuelve el soluto se llama solvente. No todas las sustancias se disuelven en un mismo solvente. Por ejemplo, en el agua, se disuelve el alcohol y la sal, en tanto que el aceite y la gasolina no se disuelven. En la solubilidad, el carácter polar o apolar de la sustancia influye mucho, ya que, debido a este carácter, la sustancia será más o menos soluble; por ejemplo, los

compuestos con más de un grupo funcional presentan gran polaridad por lo que no son solubles en éter etílico.

Entonces para que un compuesto sea soluble en éter etílico ha de tener escasa polaridad; es decir, tal compuesto no ha de tener más de un grupo polar. Los compuestos con menor solubilidad son los que presentan menor reactividad como son: las parafinas, compuestos aromáticos y los derivados halogenados.

El término solubilidad se utiliza tanto para designar al fenómeno cualitativo del proceso de disolución como para expresar cuantitativamente la concentración de las soluciones. La solubilidad de una sustancia depende de la naturaleza del disolvente y del soluto, así como de la temperatura y la presión del sistema, es decir, de la tendencia del sistema a alcanzar el valor máximo de entropía. Al proceso de interacción entre las moléculas del disolvente y las partículas del soluto para formar agregados se le llama solvatación y si el solvente es agua, hidratación.

pHDe Wikipedia, la enciclopedia libre

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Para otros usos de este término, véase PH (desambiguación).

El pH es una medida de la acidez o alcalinidad de una solución. El pH indica la concentración de iones hidronio [H3O+] presentes en determinadas sustancias. La sigla significa "potencial de hidrógeno" (pondus Hydrogenii o potentia Hydrogenii; del latín pondus, n. = peso; potentia, f. = potencia; hydrogenium, n. = hidrógeno). Este término fue acuñado por el químico danés Sørensen, quien lo definió como el logaritmo negativo de base 10 de la actividad de los iones hidrógeno. Esto es:

Desde entonces, el término "pH" se ha utilizado universalmente por lo práctico que resulta para evitar el manejo de cifras largas y complejas. En disoluciones diluidas, en lugar de utilizar la actividad del ion hidrógeno, se le puede aproximar empleando la concentración molar del ion hidrógeno.

Por ejemplo, una concentración de [H3O+] = 1 × 10–7 M (0,0000001) es simplemente un pH de 7 ya que: pH = –log[10–7] = 7

El pH típicamente va de 0 a 14 en disolución acuosa, siendo ácidas las disoluciones con pH menores a 7 (el valor del exponente de la concentración es mayor, porque hay más protones en la disolución) , y alcalinas las que tienen pH mayores a 7. El pH = 7 indica la neutralidad de la disolución (donde el disolvente es agua).

Se considera que p es un operador logarítmico sobre la concentración de una solución: p = –log[...] , también se define el pOH, que mide la concentración de iones OH−.

Puesto que el agua está disociada en una pequeña extensión en iones OH– y H3O+, tenemos que:

K(constante)w(water; agua) = [H3O+]·[OH–]=10–14 en donde [H3O+] es la concentración de iones hidronio, [OH−] la de iones hidroxilo, y Kw es una constante conocida como producto iónico del agua, que vale 10−14.

Por lo tanto,

log Kw = log [H3O+] + log [OH–]

–14 = log [H3O+] + log [OH–]

14 = –log [H3O+] – log [OH–]

pH + pOH = 14

Por lo que se puede relacionar directamente el valor del pH con el del pOH.

En disoluciones no acuosas, o fuera de condiciones normales de presión y temperatura, un pH de 7 puede no ser el neutro. El pH al cual la disolución es neutra estará relacionado con la constante de disociación del disolvente en el que se trabaje.

Contenido[ocultar]

1 Medida del pH 2 pH de algunas sustancias 3 Véase también 4 Referencias 5 Enlaces externos

[editar] Medida del pH

Dependiendo del pH del suelo la Hortensia (Hydrangea) puede poseer flores rosas o azules. En suelos ácidos (pH < 7) las flores son azules, mientras que en suelos básicos (pH > 7) son rosas.[1]

El valor del pH se puede medir de forma precisa mediante un potenciómetro, también conocido como pH-metro, un instrumento que mide la diferencia de potencial entre dos electrodos: un electrodo de referencia (generalmente de plata/cloruro de plata) y un electrodo de vidrio que es sensible al ión de hidrógeno.

También se puede medir de forma aproximada el pH de una disolución empleando indicadores, ácidos o bases débiles que presentan diferente color según el pH. Generalmente se emplea papel indicador, que se trata de papel impregnado de una mezcla de indicadores cualitativos para la determinación del pH. El papel de litmus o papel tornasol es el indicador mejor conocido. Otros indicadores usuales son la fenolftaleína y el naranja de metilo.

A pesar de que muchos potenciómetros tienen escalas con valores que van desde 1 hasta 14, los valores de pH también pueden ser aún menores que 1 o aún mayores que 14. Por ejemplo el ácido de batería de automóviles tiene valores cercanos de pH menores que uno, mientras que el hidróxido de sodio 1 M varía de 13,5 a 14.

Un pH igual a 7 es neutro, menor que 7 es ácido y mayor que 7 es básico a 25 °C. A distintas temperaturas, el valor de pH neutro puede variar debido a la constante de equilibrio del agua (Kw).

La determinación del pH es uno de los procedimientos analíticos más importantes y más usados en ciencias tales como química, bioquímica y la química de suelos. El pH determina muchas características notables de la estructura y actividad de las biomacromoléculas y, por tanto, del comportamiento de células y organismos.

En 1909, el químico danés Sorensen definió el potencial hidrógeno (pH) como el logaritmo negativo de la concentración molar (más exactamente de la actividad molar) de los iones hidrógeno.

[editar] pH de algunas sustancias

El pH de la leche es de 6,5 , el pH de la sangre es aproximadamente entre 7,35 y 7,45. El pH de detergentes es de 10,5. El pH del zumo de limón es de 2.

[editar] Véase también

Acidemia Alcalosis Anexo:Indicadores de pH Equilibrio químico Grado Dornic (otra medida de acidez) pKa pOH

[editar] Referencias

1. ↑ Hydrangea - HGIC @ Clemson University (en inglés)

[editar] Enlaces externos

La Importancia del Equilibrio del pH en el cuerpo humano Calculadora de pH de disoluciones de 250 ácidos y bases, sus sales y mezclas, en Inglés o

Portugués

Obtenido de «http://es.wikipedia.org/wiki/PH»Categorías: Química ácido-base | Indicador de pH | Unidades de medida | Logaritmos

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ElectroforesisDe Wikipedia, la enciclopedia libre

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La electroforésis es una técnica para la separación de moléculas según la movilidad de estas en un campo eléctrico. La separación puede realizarse sobre la superficie hidratada de un soporte sólido (p. ej., electroforesis en papel o en acetato de celulosa), o bien a través de una matriz porosa (electroforesis en gel), o bien en disolución (electroforesis libre). Dependiendo de la técnica que se use, la separación obedece en distinta medida a la carga eléctrica de las moléculas y a su masa.

La variante de uso más común para el análisis de mezclas de proteínas o de ácidos nucleicos utiliza como soporte un gel, habitualmente de agarosa o de poliacrilamida. Los ácidos nucleicos ya disponen de una carga eléctrica negativa, que los dirigirá al polo positivo, mientras que las proteínas se cargan al unirse con sustancias como el SDS (detergente) que incorpora cargas negativas de una manera dependiente de la masa molecular de la proteína. Al poner la mezcla de moléculas y aplicar un campo eléctrico, éstas se moverán y deberán ir pasando por la malla del gel (una red tridimensional de fibras cruzadas), por lo que las pequeñas se moverán mejor, más rápidamente. Así, las más pequeñas avanzarán más y las más grandes quedarán cerca del lugar de partida.

Contenido[ocultar]

1 Electroforesis 2 Velocidad de una molécula 3 Movilidad molecular 4 Factores que afectan a la electroforesis 5 Véase también 6 Enlaces externos

[editar] Electroforesis

La gran mayoría de macromoléculas están cargadas eléctricamente y, al igual que los electrolitos, se pueden clasificar en fuertes y débiles dependiendo de la constante de ionización de grupos ácidos y básicos. Por ejemplo los ácidos nucleicos son poliácidos fuertes.

Por lo general, para caracterizar la molécula se determina la velocidad a la que esta se mueve en un campo eléctrico y se utiliza para determinar y saber, en el caso de proteínas, la masa molecular o para detectar cambios de aminoácidos y separar cuantitativamente distintas especies moleculares; en el caso de ácidos nucleicos se determina su tamaño, medido en pares de bases

[editar] Velocidad de una molécula

Para separar distintas especies moleculares, se crea un campo eléctrico para la molécula colocada en un líquido portador. Al generar este campo existirá una intensidad pasando

constantemente del polo positivo al polo negativo, por lo tanto, actuará una fuerza sobre la molécula y esta experimentará una aceleración hasta obtener una velocidad en la que la resistencia, por viscosidad del medio, neutraliza la fuerza impulsora, es decir, la molécula se desplaza con una velocidad constante.

Donde q es carga y E es la intensidad del campo eléctrico.

Se asume que la partícula es esférica y a partir de la Ley de Stokes se obtiene que

donde R es el radio de la esfera, ν su velocidad y η la viscosidad del fluido.

Por lo tanto la velocidad será:

Esta velocidad se alcanza a los pocos segundos, por consiguiente se puede concluir que es constante durante todo el experimento.

[editar] Movilidad molecular

La movilidad molecular (μ) es una magnitud característica de la partícula o molécula que refleja la velocidad relativa a la fuerza del campo.

A partir de la ecuación de velocidad se obtiene que:

Que también puede ser expresada por:

Donde Z el número de electrones y es la carga del electrón.

La movilidad depende de la carga de la partícula que, a su vez, depende del pH del medio en el que se encuentre. Por esta razón es necesario indicar el electrolito o el pH utilizado para determinar la movilidad.

[editar] Factores que afectan a la electroforesis

En general la electroforesis depende directamente del campo eléctrico y este depende de distintos parámetros. Basándose en la ley de Ohm se tiene que

Diferencia de potencial (V): define el campo eléctrico; la velocidad de avance es directamente proporcional a ella.

Resistencia (R): la movilidad de las moléculas es inversamente proporcional a ella.

Intensidad (I) : cuantifica el flujo de carga eléctrica, se relaciona directamente con la distancia recorrida por las moléculas.

Por último, otro factor que afecta significativamente a la electroforesis es la temperatura, esta es importante puesto que por el efecto Joule el paso de una corriente eléctrica va a producir calor y este es directamente proporcional a la diferencia de potencial y a la resistencia. Por lo tanto, es necesario controlar de manera estricta la temperatura para que esta no afecte a la muestra desnaturalizándola.

[editar] Véase también

Electroforesis capilar Electroforesis en gel Electroforesis proteica Electroforesis bidimensional

EspecificidadDe Wikipedia, la enciclopedia libre

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El término especificidad se puede referir:

A la "cualidad y condición de específico." También sirve para expresar la "adecuación de algo al fin al que se destina."[1]

En bioquímica: la especificidad enzimática es tanto del tipo de reacción que catalizan, como del sustrato involucrado en la reacción.

En epidemiología: la especificidad de una prueba es la probabilidad de que un sujeto sano tenga un resultado negativo en la prueba.

En estadística: la especificidad nos indica lo bien que detecta nuestro estimador los casos negativos de la variable asociada.

En inmunología: la especificidad es la capacidad del anticuerpo de unirse al antígeno que lo estimuló.

En anarquismo: la especificidad u organización específica es un método asociativo clásico anarquista.

Estructura primaria de las proteínasDe Wikipedia, la enciclopedia libre

(Redirigido desde Estructura primaria)

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La estructura primaria de una cadena polipeptídica es su secuencia de aminoácidos.

Cadena Principal y residuos laterales (R). Nótese el inicio en el amino-terminal y la finalización en el carboxi-terminal.

La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteíca, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convención, (coincidiendo con el sentido de sintesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal.

La conformación espacial de una proteína está determinada por la estructura secundaria y terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.

Contenido[ocultar]

1 Relación entre la estructura primaria y la forma tridimensional de las proteínas 2 Modificaciones postraduccionales 3 Estructuras primarias frecuentes 4 Por qué conocer la estructura primaria de las proteínas 5 Deducción de la estructura primaria a partir de una secuencia de ADN 6 Efecto de las mutaciones genéticas sobre la estructura primaria de las proteínas 7 Bibliografía 8 Véase también

[editar] Relación entre la estructura primaria y la forma tridimensional de las proteínas

La secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica determina el tipo de interacciones electrónicas que se producirán (tanto entre la misma proteína como con su entorno) y el grado de libertad de adoptar diferentes conformaciones estables a una temperatura fisiológica. Algunos efectos de determinados aminoácidos sobre la estructura de la cadena son:

aminoácidos hidrófobos alifáticos (Alanina (Ala), Valina (Val), Isoleucina (Ile), Leucina (Leu)): Se encuentran en la región interna de las proteínas o, en el caso de las proteínas de membrana, interaccionando con las colas hidrofóbicas de los ácidos grasos. También pueden mantener unidas a proteínas en forma reversible y permitir la unión con sustratos hidrófobos en enzimas (P.Ej: la unión de fosfolipasas (PL) con su sustrato, los fosfolípidos de las membranas, es estabilizada mediante la interacción de aminoácidos hidrófobos con las colas hidrofóbicas de los ácidos grasos.). Algunas estructuras proteicas formadas por

aminoácidos hidrófobos son las cremalleras de leucina, bolsillos hidrófobos, alfa hélices hidrófobas.

aminoácidos hidrófobos aromáticos (Fenilalanina (Phe), Tirosina (Tyr), Triptófano (Trp)): Al igual que los aminoácidos hidrófobos alinfáticos suelen encontrarse en la proteína en regiones donde no se encuentran en contacto con el agua. En el caso de la tirosina y el triptófano, como tienen un grupo polar en su cadena lateral, podrían presentar cierta interacción con sustancias polares.

aminoácidos polares sin carga neta (Treonina (Thr), Serina (Ser), Asparagina (Asn), Glutamina (Gln)), ácidos (Aspartato (Asp), Glutamato (Glu)) y básicos (Histidina (His), Lisina (Lys), Arginina (Arg)): Están ubicados en la superficie proteica en contacto con el agua, iones y otras moléculas polares. Se encuentran en la superficie de los orificios en las proteínas de membrana formando canales iónicos y de otras moléculas polares. Posibilitan la solubilidad de la proteína en el medio acuoso.

Cisteína (Cys):Es un aminoácido azufrado que puede oxidarse para formar puentes disulfuro (-S-S-) con una segunda cisteína ubicada en la misma cadena polipepídica o en una cadena diferente. Esto le da a la estructura de la proteína una mayor estabilidad limitando su deformación.

Glicina (Gly): Por el pequeño tamaño de su residuo lateral puede ubicarse en lugares muy estrechos dentro de la proteína, permitiéndole una forma más compacta. En ciertas estructuras como las hélices puede ser un factor desestabilizante debido a que permite una mayor libertad de movimiento.

Prolina (Pro): Por su estructura cíclica, permite cambios bruscos en la dirección de la cadena polipeptídica y limita la posibilidad de movimiento aleatorio de la cadena. Se encuentra en estructuras como los giros beta y giros gamma.

[editar] Modificaciones postraduccionales

Algunos residuos laterales de aminoácidos en ciertas proteínas son modificados luego de la traducción por acetilación, metilación, carboxilación, Hidroxilación, Glucosilación y Fosforilación, entre otros, cambiándose las propiedades electrónicas de los mismos. Algunos ejemplos son:

Fosfoserina 4-hidroxiprolina γ-hidroxilisina Ácido γ-caboxiglutámico Acetil lisina 3-metilhistidina

[editar] Estructuras primarias frecuentes

Hélice del colágeno: es común la secuencia ...-Gly-Pro-Hyp-... (Hyp=Hidroxiprolina)Hélice del colágeno: es común la secuencia ...-Gly-Pro-Hyp-... (Hyp=Hidroxiprolina)Hélice del colágeno: es común la secuencia ...-Gly-Pro-Hyp-... (Hyp=Hidroxiprolina)Hélice del colágeno: es común la secuencia ...-Gly-Pro-Hyp-... (Hyp=Hidroxiprolina)Hélice del colágeno: es común la secuencia ...-Gly-Pro-Hyp-... (Hyp=Hidroxiprolina)Hélice del colágeno: es común la secuencia ...-Gly-Pro-Hyp-... (Hyp=Hidroxiprolina)

[editar] Por qué conocer la estructura primaria de las proteínas

Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte), sino también en el estudio de enfermedades genéticas. Es posible que el origen de una enfermedad genética radique en una secuencia anormal. Esta anomalía, si es severa, podría resultar en que la función de la proteína no se ejecute de manera adecuada o, incluso, que no se ejecute en lo absoluto.

[editar] Deducción de la estructura primaria a partir de una secuencia de ADN

La secuencia de aminoácidos está especificada en el ADN por la secuencia de nucleótidos. Existe un sistema de conversión, llamado código genético, que se puede utilizar para deducir la secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica sintetizada, a partir de la secuencia de nucleótidos del gen. Sin embargo, ciertas modificaciones durante la transcripción del ADN, producidas por el splicing o corte y empalme alternativo no siempre permiten que esta conversión pueda hacerse directamente.

[editar] Efecto de las mutaciones genéticas sobre la estructura primaria de las proteínas

Las mutaciones genéticas pueden alterar la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica. Estas modificaciones pueden producir:

cambios conservadores: en los cuales la naturaleza de la cadena lateral es mantenida (Ej: si es reemplazado un residuo de Asparagina por uno de Glutamina); en este caso, los cambios en la estructura y función proteica no son tan significativos.

cambios no conservadores: donde la mutación reemplaza el aminoácido por otro de propiedades diferentes (Ej: se reemplaza un residuo de Arginina por otro de Prolina). Este último tipo de cambios en la cadena peptídica puede llegar a alterar la función de la proteína y si ocurren en células sexuales pueden llegar a perpetuarse en futuras generaciones, siendo un factor muy importante en los procesos evolutivos.

[editar] Bibliografía

C. Mathews, K. E. Van Holde, K. Ahern. 2003. Bioquímica (3ªEd.).Addisson Wesley.

Lodish y col. 2005. Biología celular y molecular (5ªEd.).Editorial Médica Panamericana.

[editar] Véase también

Estructura secundaria de las proteínas Estructura terciaria de las proteínas Estructura cuaternaria de las proteínas

Obtenido de «http://es.wikipedia.org/wiki/Estructura_primaria_de_las_prote%C3%ADnas»Categoría: Estructura de las proteínas

Tampón químicoDe Wikipedia, la enciclopedia libre

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Para otros usos de este término, véase Tampón.

Un tampón, buffer, solución amortiguadora o solución reguladora es la mezcla en concentraciones relativamente elevadas de un ácido débil y su base conjugada, es decir, sales hidrolíticamente activas. Tienen la propiedad de mantener estable el pH de una disolución frente a la adición de cantidades relativamente pequeñas de ácidos o bases fuertes. Se puede entender esta propiedad como consecuencia del efecto ion común y las diferentes constantes de acidez o basicidad: una pequeña cantidad de ácido o base desplaza levemente el equilibrio ácido-base débil, lo cual tiene una consecuencia menor sobre el pH. [1]

Cada sistema buffer tiene su propio rango efectivo de pH, el cual dependerá de la constante de equilibrio del ácido o base empleado. Son importantes en el laboratorio y en la industria, y también en la química de la vida. Tampones típicos son el par amoníaco-catión amonio, ácido acético-anión acetato, anión carbonato-anión bicarbonato, ácido cítrico-anión citrato o alguno de los pares en la disociación del ácido fosfórico.

[editar] Cálculo del pH de disoluciones tampón

Frecuentemente se utiliza la ecuación de Henderson-Hasselbalch para el cálculo del pH en soluciones reguladoras. Sin embargo, debe aclararse que esta ecuación no es aplicable en todos los casos, ya que para su deducción se realiza una serie de suposiciones. Esta

ecuación suele proporcionar resultados incorrectos cuando las concentraciones del ácido y su base conjugada (o de la base y su ácido conjugado) son bajas.

[editar] Referencias

1. ↑ Morcillo, Jesús (1989). Temas básicos de química (2ª edición). Alhambra Universidad. p. 270-272. ISBN 9788420507828.

[editar] Enlaces externos

Cálculo de pH de soluciones amortiguadoras y valoraciones ácido-base con hojas Excel en Inglés o Portugués

Obtenido de «http://es.wikipedia.org/wiki/Tamp%C3%B3n_qu%C3%ADmico»Categoría: Química ácido-base

Desnaturalización de una proteína

Desnaturalización irreversible de la proteína de la clara de huevo y pérdida de solubilidad, causadas por la alta temperatura (mientras se la fríe).

Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional (conformación química) y así el característico plegamiento de su estructura.

Las proteínas son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia específica. Son creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan la combinación requerida de aminoácidos por la instrucción genética. Las proteínas recién creadas experimentan una modificación en la que se agregan átomos o moléculas adicionales, como el cobre, zinc y hierro. Una vez que finaliza este proceso, la proteína comienza a plegarse sin alterar su secuencia (espontáneamente, y a veces con asistencia de enzimas) de forma tal que los residuos hidrófobos de la proteína quedan encerrados dentro de su estructura y los elementos hidrófilos quedan expuestos al exterior. La forma final de la proteína determina cómo interaccionará con el entorno.

Si la forma de la proteína es alterada por algún factor externo (por ejemplo, aplicándole calor, ácidos o álcalis), no es capaz de cumplir su función celular. Éste es el proceso llamado desnaturalización.

[editar] Cómo la desnaturalización afecta a los distintos niveles.

En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se separan o su posición espacial se corrompen.

La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de: o Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los

puentes disulfuros entre las Cisteínas).o Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de

aminoácidos.o Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no

polares de aminoácidos. En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los

patrones de repetición regulares como las hélices alfa y adoptan formas aleatorias. La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos, no es

interrumpida por la desnaturalización.

[editar] Pérdida de función

La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al centro activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos no están posicionados para hacerlo.

[editar] Reversibilidad e irreversibilidad

En muchas proteínas la desnaturalizacion no es reversible; esto depende del grado de modificación de las estructuras de la proteína.Aunque se ha podido revertir procesos de desnaturalización quitando el agente desnaturalizante, en un proceso que puede tardar varias horas incluso días; esto se debe a que el proceso de reestructuración de la proteína es tentativo, es decir, no asume su forma original inmediatamente, así muchas veces se obtienen proteínas distintas a la inicial, además con otras características como insolubilidad (debido a los agregados polares que puedan unírsele). Recientemente se ha descubierto que, para una correcta renaturalización, es necesario agregar trazas del agente desnaturalizante. Esto fue importante históricamente, porque condujo a la noción de que toda la información necesaria para que la proteína adopte su forma nativa se encuentra en la estructura primaria de la proteína, y por lo tanto en el ADN que la codifica.

[editar] Algunos ejemplos comunes

Cuando se cocina el alimento, algunas de sus proteínas se desnaturalizan. Esta es la razón por la cual los huevos hervidos llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser firme.

Un ejemplo clásico de desnaturalización de proteínas se da en la clara de los huevos, que son en gran parte albúminas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente y líquida; pero al cocinarse se torna opaca y blanca, formando una masa sólida intercomunicada. Esa misma desnaturalización puede producirse a través de una desnaturalización química, por ejemplo volcándola en un recipiente con acetona. Otro ejemplo es la nata (nombre que proviene de la desnaturalización), que se produce por calentamiento de la lactoalbúmina de la leche (y que no tiene nada que ver con la crema) La proteína de la leche se llama caseína y se desnaturaliza cuando el pH de la leche se modifica. Esto se le conoce en lo cotidiano “Se cortó la leche”. La caseína se desnaturaliza cuando le agregas a un vaso de leche suficiente jugo de limón para modificar el pH de la leche.

[editar] Desnaturalización de ácidos nucleicos

La desnaturalización de ácidos nucleicos como el ADN por altas temperaturas produce una separación de la doble hélice, que ocurre porque los enlaces o puentes de hidrógeno se rompen. Esto puede ocurrir durante la reacción en cadena de la polimerasa; las cadenas del ácido nucleico vuelven a unirse (renaturalizarse) una vez que las condiciones "normales" se restauran. Si las condiciones son restauradas rápidamente, las cadenas pueden no alinearse correctamente.

[editar] Factores desnaturalizantes

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:

1. La polaridad del disolvente.2. La fuerza iónica.3. El pH.4. La temperatura.

[editar] Efecto de la polaridad del disolvente sobre la estructura de las proteínas

La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica, provocando la agregación y precipitación. Los disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrófobo de las proteínas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalización y precipitación. La acción de los detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos.

[editar] Estructura de las proteínas

Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato amónico, urea o cloruro de guanidinio, por ejemplo) también provoca una disminución en el grado de hidratación de

los grupos iónicos superficiales de la proteína, ya que estos solutos (1) compiten por el agua y (2) rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitación provocada por el aumento de la fuerza iónica es reversible. Mediante una simple diálisis se puede eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la estructura como la función original. A veces es una disminución en la fuerza iónica la que provoca la precipitación. Así, las proteínas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza iónica original.

[editar] Efecto del pH sobre la estructura de las proteínas

Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de afectar a la envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima en su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados.

[editar] Efecto de la temperatura sobre la estructura de las proteínas

Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan. Asimismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrófobo interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.