Cinetica Enzimatica 2 r
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Cinética enzimática
Sitio Activo
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Cinética Enzimática
Como las enzimas trabajan:
Las enzimas proporcionan un medio especifico (bolsillohidrofóbico ó sitio activo) donde ocurre la reacciónsiendo energéticamente mas favorable.
Las enzimas actúan disminuyendo la energía deactivación, de una reacción uímica.
Las enzimas aumentan la velocidad de una reacciónuímica, no afectando el euilibrio
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Como las enzimas trabajan
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Sitio activo ó bolsillo hidrofóbico
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Reacción no catalizada
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Reacción catalizada
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Diferencias entre una reacción qumica ! una
reacción qumica catalizada enzimaticamente
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Ecuación de Michaelis & Menten
Cinética enzimática:
La ecuación de !ichaelis " !enten describe la
cinética de una reacción catalizada enzimaticamente,
describe el cambio de la velocidad de la reacción con
respecto a la concentración de sustrato, cuando la
concentración de enzima se mantiene constante
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Reacciones de orden cero !
de "rimer orden
#ase $ %reacción de "rimer orden&:
#urante la fase inicial de la reacción la velocidad es
casi lineal con respecto a la $%&. #e manera ue la
velocidad de la reacción es directamente
proporcional a la $%&
#ase $$ %reacción de orden cero&:
%e alcanza una velocidad m'ima y cualuier
incremento de la $%& ya no modifica la velocidad. #e
manera ue la velocidad de reacción es
independiente de la $%&
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Reacciones de orden cero !
de "rimer orden
Fase I (velocidadde primer orden)
Fase II (velocidad
de orden cero)
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o* elocidad inicial
ma* +btenida a concentraciones saturantes de %
m* -oncentración de sustrato a la cual una enzimarinde la mitad de la ma
Ecuación de Michaelis & Menten
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Anhidrase Carbónica ' vs( )S*'ma+
,-
)E* . / + /012 -
'ma+ . / -s1/
,- . 0(0/3 -
4cat . / + /02 s1/
v
)S*
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5or que determinar ,m6
/l valor numérico de m, establece un valor aproimado
para el nivel intracelular del sustrato.
%i m0000-te para una enzima. %u valor numéricoproporciona un medio de comparación de las enzimas
de los diferentes organismos, ó de los diferentes te1idos
del mismo organismo, ó del mismo te1ido en las
diferentes etapas del desarrollo.
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5or que determinar ,m6
La cte m indica la relativa 2adecuación3 de los
diferentes sustratos con una enzima determinada
(afinidad por el sustrato).
4odos los ensayos enzim'ticos v'lidos desarrollados
en el laboratorio clínico, est'n basados sobre
conocimiento de los valores de m para cadasustrato.
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'erdadera afinidad de la enzima "or el
sustrato
Constante cataltica %,cat&:
/s la capacidad del enzima para llevar a cabo una
transformación.
5úmero de recambio, cantidad m'ima de moléculastransformadas por unidad de tiempo.
ma
cat * 000000000000 $/ t&
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'erdadera afinidad de la enzima "or el
sustrato Eficacia cataltica %,cat 7 ,m&:
6arametro ue establece la eficacia catalítica del enzima.
#onde cat 7 m es la cte de un proceso ue depende de laconcentración de la enzima y sustrato
-ada vez ue un sustrato llega al sitio activo del enzima setransforma en producto, por lo ue la velocidad depende delos r'pido ue llega el sustrato al sitio activo
#ado cuando $%&8888m
m $%& cat
o * 00000000 * 0000000000$%& $/ t&
m m
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