Curso Bioquímica 11-Enzimas
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Enzimas Antonio E. Serrano PhD. MT.Cátedra de Bioquímica - [email protected]
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Sumario• Características• Nomenclatura• Cofactores• Inorgánicos• Orgánicos
• Sitio Activo• Unión Enzima Sustrato• Catálisis
• Clasificación• Inhibición Enzimática• Control Actividad Enzimática
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Características• 1.- Catálisis:• Aceleran las reacciones
químicas aumentando la velocidad de reacción
• 2.- Especificidad• Tanto en la reacción que
catalizan como en la selección de los Sustratos.
• 3.-Casi todas las Enzimas conocidas son proteínas• Existen moléculas de RNA
catalíticamente activas (Ribozimas).
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Caracteristicas• 4.- Las enzimas no se
modifican en la reacción que catalizan.• 5.- No afectan el
equilibrio de la reacción• Sólo la velocidad.
• 6.- Algunas requieren de moléculas inorgánicas u orgánicas para la catálisis• Cofactores• Coenzimas
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Nomenclatura• Son llamadas de acuerdo a:• Nombre del sustrato que ellas utilizan• En algunas ocasiones al tipo de reacción que realizan
• Ejemplo• Enzima de la Glicólisis – Hexoquinasa (Hexosa y Quinasa)• La hexoquinasa es la enzima que cataliza la primera reacción de la
vía glucolítica
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Co-Factores• La actividad catalítica de muchas enzimas depende de
moléculas llamadas cofactores.• Apoenzima + cofactor = Holoenzima (activa)
• Se dividen en dos grupos:• Cofactores: Inorgánicos (Metales)• Coenzimas: Pequeñas moléculas orgánicas
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Cofactores Inorgánicos• Su mecanismo de acción
comprende:1. No participando en la
transformación del sustrato:• a) Puede servir de puente entre
el Sitio Activo y el Sustrato (interacción iónica)
• b) Activación de la enzima por unión del cofactor
2. Participando en la transformación del sustrato:• Principalmente en reacciones
REDOX (óxido-reducción)
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Cofactores Inorgánicos
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Coenzimas (Cofactores Orgánicos)
• Participan directamente en la reacción enzimática.• Actúan como transportadores de grupos funcionales
específicos.
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FAD
Ácido fólico
Coenzimas
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Mecanismo de Acción
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Sitio Activo• Zona de la enzima a la
que se une el sustrato para ser catalizado
• Bolsillo o depresión en la estructura de la enzima
• Pequeño y superficial• La reacción específica
que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria
• Grupos R importantes para interacción y catálisis
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Grupos R del Sitio Activo
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Unión Enzima-Sustrato
Modelo Llave- Cerradura (1890)
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Unión Enzima-Sustrato
Modelo Encaje Inducido (1958)
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Variación Actividad Enzimática
Efecto del pH
• Afecta al estado de disociación de los grupos R.
• La mayor parte de los enzimas tienen un pH óptimo.
• El pH puede afectar de dos maneras:• Afecta a la unión del sustrato.• Afecta a la velocidad catalítica
de la reacción.
Temperatura
• Cuando la temperatura sube la velocidad de reacción aumenta. Existe una temperatura máxima a la cual la proteína se denatura dejando de ser funcional.
• La mayor parte de los enzimas se denatura a unos 50ºC.
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Etapas de la Catálisis1. Se forma el Complejo
Enzima-Sustrato.2. Los sustratos se unen a las
enzimas en una cavidad denominada Centro Activo (interacciones hidrofóbicas, puente de hidrógeno, iónicas, fuerzas de van der Waals).
3. Grupos Catalíticos: residuos aminoacídicos del Centro Activo que participan directamente en la producción y ruptura de enlaces.
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Interacciones en la Catálisis
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Lugar de Unión
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Clasificación de Enzimas
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Clasificación de Enzimas• 1.- Oxido-reducción: hay transferencia de electrones
• 2.- Transferasas: Transferencia de Grupos. Ejemplo: grupos Fosfato
• 3.- Hidrolasas: Reacciones de hidrólisis• Enlace éster• Enlace glucosídico• Enlace peptídico• Enlace C-N
• 4.- Liasas: Ejemplo: Formación de dobles enlaces.
• 5.- Isomerasas: Transferencia de grupos dentro de una molécula para generar isómeros.
• 6.- Ligasas: Formación de enlaces con aporte de ATP• Entre C y O• Entre C y S• Entre C y N• Entre C y C
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Reacción Enzimática catalizada por la Lisozima
Ejemplo de Reacción Enzimatica
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Reacción Enzimática catalizada por la Lisozima
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Inhibición Enzimática• Las enzimas son inhibidas por
moléculas específicas.• Principal mecanismo de
control en los Sistemas Biológicos.
• Inhibición Irreversible: el inhibidor se une covalentemente a la enzima.
• Inhibición Reversible: hay una rápida disociación del Complejo enzima-inhibidor (uniones no covalentes).• Competitiva • No Competitiva
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Inhibición Reversible Competitiva
• Inhibición que se supera aumentando la concentración del sustrato
• Inhibidor tiene estructura similar al sustrato
• Medicamentos, antibióticos, pesticidas, herbicidas=algunos actúan como inhibidores enzimáticos (reversibles e irreversibles).
• Existen Activadores Enzimáticos.
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Inhibición Reversible No Competitiva
• El Inhibidor se une a un sitio alostérico.• Varía la estructura
terciaria de la enzima.
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Inhibición Competitiva
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También puede haber unión del I sólo a la E.
No se forma producto aunque el sustrato se una a la enzima (por la presencia del inhibidor).
Inhibición No Competitiva
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Control de la Actividad Enzimática
• 1.- Interacciones Alostéricas (interacciones entre centros espacialmente distintos)
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Control de la Actividad Enzimática
• 2.-Modificación Covalente Reversible (fosforilación de residuos de serina y treonina)
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Control de la Actividad Enzimática
• 3.- Actividad Proteolítica (enzimas digestivas como tripsinógeno – tripsina - Sheddasas)