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RELACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS CON OTRAS VÍAS METABÓLICAS

Fuente: BIOQUÍMICA de BAYNES et. Al. 2ª. Edición

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Se catabolizan 1-2% del total de proteinas (musculares).

75-80% de los aminoácidos liberados se reutilizan en la síntesis de nuevas proteinas.

20-25% del nitrógeno restante se elimina como urea.

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El esqueleto de

carbono de los

aminoácidos sus

productos finales son

intermediarios del Ciclo

de Krebs.

El nitrógeno de los

aminoácidos. El

producto final de este

procedimiento es la

formación de UREA.

AMINOACIDOCETOACIDO

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Urea

Acido úrico

NH3

Ion moníacoIon amoníacoCreatinina

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AMINOÁCIDOS

ESENCIALES

AMINOÁCIDOS

NO ESENCIALES

Arginina * Alanina

Histidina Asparagina

Isoleucina Aspartato

Leucina Cisteína

Lisina Glutamato

Metionina Glutamina

Fenilalanina Glicina

Treonina Prolina

Triptófano Serina

Valina Tirosina

AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES PARA EL HOMBRE.

*Los mamíferos degradan casi toda la arginina para formar UREA.

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Origen de los aminoácidos NO ESENCIALES:

ALANINADel piruvato, por

transaminación.

Asparagina, aspartato,

arginina, ácido glutámico y

glutamina, prolina.

De intermediarios del Ciclo

de Krebs.

SerinaDel 3-fosfo-glicerato de la

glucólisis

Glicina De la Serina

CisteínaDe la serina, requiere

azufre de la metionina

TirosinaDerivada de la Fenilalanina

por hidroxilación.

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Transaminación

Desaminación Oxidativa

Eliminación de una molécula de agua por deshidratasa

Ciclo de la Urea.

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Transferencia del grupo amino desde el aminoácido hasta un cetoácido aceptor

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Aminotransferasa

o transaminasa

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En una primera etapa se

forma una base de Schiff

entre el fosfato de piridoxal

y el aminoácido

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En una segunda etapa se

produce la desprotonación

del carbono , al estar

debilitado este enlace, la

pérdida puede darse ya que

puede estabilizarse el

carbanión por resonancia

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La estructura para

estabilizarse necesita

compensar la carga

negativa en exceso

mediante la adición de un

protón, esta protonación

sigue a la deslocalización

electrónica

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En la etapa final se produce

la hidrólisis para liberar los

productos finales, el alfa

cetoácido y la piroxamina

fosfato

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Muchos tejidos elaboran Glutamina para eliminar el nitrógeno de los

aminoácidos. En el hígado se desarrolla la principal función de desintoxicación

del cuerpo de el nitrógeno de los aminoácidos, elemento perjudicial para la

función cerebral, mediante la formación de UREA

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Glutamato Deshidrogenasa

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Desaminación oxidativa

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Desaminación no oxidativa

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Se da en hígado.

Es mitocondrial y citosólico.

Los 2 átomos de nitrógeno son dados por amonio y aspartato.

Utiliza 4 enlaces de alta energía de 3 moléculas de ATP.

La urea se sintetiza en hígado, va al torrente sanguíneo y se excreta en riñon.

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T

T

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Concentración de N-acetilglutamato. Activador alostérico de la CPS I

Aumento de arginina Activador alostérico de la N-acetilglutamato sintasa

Dieta rica en proteínas En la acidosis disminuye síntesis y excreción

( aumenta excreción de NH4). Aumento de degradación de aminoácidos

durante el ayuno.

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Fuente: BIOQUÍMICA de BAYNES et. Al. 2ª. Edición

Equilibrio en el Metabolismo de AMONIO

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Diferencia entre el ingreso y la pérdida total del nitrógeno por la heces, orina y transpiración.

Balance nitrogenado + (crecimiento y embarazadas).

Balance nitrogenado – (Qx, Ca,DPC).

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El esqueleto de

carbono de los

aminoácidos sus

productos finales son

intermediarios del Ciclo

de Krebs.

El nitrógeno de los

aminoácidos. El

producto final de este

procedimiento es la

formación de UREA.

AMINOACIDOCETOACIDO

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Glucogénicos Cetogénicos Ambos

Ala His Leu Fen

Arg Met Lis Ile

Asp Pro Lis

Cis Ser Tir

Gli Tre Tri

Glu Val

Hip Aspg

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