En Zimas

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Enzimas

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Bioquimica

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  • Enzimas

  • Enzimas:son protenas altamente especializadas que tienen como funcin la catlisis o regulacin de la velocidad de las reacciones qumicas que se llevan a cabo

    en los seres vivos.

    Son macromoleculas de origen biolgico. Son producidas dentro de clulas vivas y catalizan (aceleran)

    reacciones bioqumicas bien sea en la misma clula o fuera de ella. Cerca de 3000 enzimas se han reportado en las clulas. Estn constituidas por protenas en su totalidad o parcialmente y

    son especficas en sus funciones. Se requeridas en pequeas cantidades y son afectadas por

    factores que afectan la configuracin de la protenas (temperatura, pH).

    Tienen un rol en determinar el fenotipo o propiedades de la clula en un ambiente particular.

    Hay dos tipos: endoenzimas: actuan en la clula donde son sintetizadas, y exoenzimas: el lugar de accin y sntesis son diferentes

  • Vacuola

    Mitocondrias: enzimas ciclo de krebs, fosforilacin oxidativa, sntesis de amino cidos y cidos grasos:

    clula

    Cloroplastos: sintesisde pigmentos, fotolisis de agua. Fosforilacin, fijacin de carbono y degradacin de almidn.

    Nucleo: sintesis de ADN,y ARN. Formacin y

    Degradacin de proteinahistona

    Nucleolo

    Distribucin de las enzimas en plantasComplejo de golgi: Algunas enzimas

    Citoplasma: enzimasde gliclisis, , sntesis de

    aminocidosSntesis de protenas

    Peroxisomas:Para convertir molculasde glicolato en aminocidoglicina

  • Todas las enzimas son en su totalidad o parcialmente compuestos de protenas de alto peso molecular. Son

    divididas en 2 categorias: Enzimas de protena simple:

    exclusivamente conformadas por protenas

    Enzimas conjugadas: tiene dos partes la protenica (apoenzima) y no protenica (cofactor). La no protenica si es rganico puede estar levemente unido (coenzima) o fuertemente unido (grupo prosttico). Si es inorgnico se llama cofactor inorgnico. La enzimas conjugadas son llamadasholoenzimas

  • Enzimas Coenzimas Son hechas de protenas Tienen alto peso molecular

    (10000 a millones) no son estables despus de

    40 oC

    Ellas contienen adems de protenas molculas orgnicas

    Bajo peso molecular (alrededor de 500)

    Son estables a altas temperaturas

  • Isoenzimas

    Son diferentes formas fsicas de la misma enzima y realizan la misma funcin Dentro del mismo tejido u organismo a diferentes tasas de velocidad .

    Las isoenzimas difieren en sus propiedades fisico-qumicas que es debidaa la diferencia de unos pocos amino cidos en una cadena polipptida.Estas enzimas son productos de diferentes genes.

    Mas de 100 enzimas se conocen que actuan como isoenzimas..

    Ellas pueden realizar su funcin a diferentes pH.

  • Enzimas Alostricas

    Estas contienen dos mas sitios receptores que son geomtricamente diferentes y no sobre puestos. Uno es el sitio activo y los otros son los alostricos o sitiosde regulacin. Los sustratos no se unen a este sitio, slo se unen al sitio activo..Los sitios alostricos son ocupados por activadores o inhibidores.

    Las sustancias que se unen a los sitios alostricos son llamados moduladores y Son: positivos y negativos. Los primeros activan la enzima cuando ocupansu sitio regulador pero cuando el sitio regulador es ocupado por el negativo sedistorciona la forma de la enzima de tal forma que ni el sustrato ni el activadorpositivo se pueden unir.

  • Mecanismos de accin de las enzimas

    Las enzimas son macromolculas, slo una pequea fraccin de la enzima realizaLa accin cataltica. Estos son llamados los centros activos. Los sustratos seunen a los centros activos de las enzimas y forma el complejo sustrato-enzima

    E+S Complejo sustrato enzima E.S

    La unin E.S es una reaccin exotrmica (libera energa) la cual eleva el nivel deenerga del sustrato. Esto induce su estado de activacin.

    Existen dos modelos propuestos para explicar el tipo de complejidad entre la enzimay el sustrato:Teoria llave-cerradura (E. Fisher, 1898). La cerradura es la enzima y la llaveel sustrato. Son dimensiones fijas .Teoria de ajuste inducido (1959): los sitios activos de las enzimas son flexibles. La configuracin del sitio activo cambia de forma de acuerdo al sustrato

  • En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o ms cadenas polipeptdicas, que aportan un pequeo grupo de aminocidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reaccin. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas.La enzima misma no se ve afectada por la reaccin. Cuando los productos se liberan, la enzima vuelve a unirse con un nuevo sustrato.

  • Mecanismos de accinOrienta a los sustratos: parte de la energa de activacin se utiliza para que los sustratos roten y se enfrenten con los tomos correctos para formar los enlaces

    Agregan cargas a los sustratos: las cadenas laterales (R) de los aminocidos de las enzimas pueden participar directamente haciendo a los sustratos qumicamente ms reactivos.

    Inducen la deformacin en el sustrato: cuando una sustancia se une al sitio activo, la enzima puede causar que los los enlaces se estiren, ponindolo en un estado de transicin inestable.

  • Propiedades de las enzimas CATALITICA: El poder de la enzima se mide en la cantidad de

    sustrato que convierte por unidad de tiempo. Puede ser de 1 a 10000 por segundo.

    Accin reversible: Son capaces de realizar la reaccin reversible. Existe excepciones caso de enzima arginasa.

    Naturaleza coloidal: Sensibilidad a temperatura : Ellas trabajan en un rango entre 20 y

    40 oC Sensibilidad al pH: Mayora de las enzimas trabajan a pH neutro. Accin especfica.

  • Factores que afectan la actividad enzimtica

    Concentracin de la enzima: Concentracin del sustrato: Mxima eficiencia Temperatura: aumenta a medida que sube la temperatura hasta 40

    oC pH. Cada enzima tiene su ptimo Producto de una reaccin: LA ACUMULACIN DE UN PRODUCTO

    INHIBE LA RECCIN Y SI ES MUY ALTO PUEDE OCURRIR UNA REACCIN INVERSA

    Energia radiante: radiaciones de rayos x, ultravioleta, gamma ya que pueden romper varios tipos de enlaces.

  • Diferencias entreEnzimas Hormonas

    Son generalmente intracelulares, sin embargo algunas son intercelulares. Ellas catalizan reacciones en la misma clula donde son producidas.

    Enzimas son protenas estrictas o parcialmente

    No son distribuidas a otos lugares Catalizan las reacciones bioqumicas e

    incrementan la velocidad de reaccin No inician las reacciones qumicas Se requieren en relativa altas

    concentraciones No se consumen en las reacciones

    bioqumicas Son de alto peso molecular y producen

    cambios reversibles Son muy especficas en su accin. Ellas

    pueden ser individualmente especficas o especficas en grupo

    Son exclusivamente intercelulares. Sus sitios de accin y sntesis son diferentes.

    Pueden ser protenas, terpenos, cidos, esteroides (hormonas sexuales).

    Son trasportadas de un lugar a otro por difusin o canales de transporte.

    No catalizan reacciones qumicas. Inician las reacciones qumicas y

    fsicas. Se requieren en pequeas cantidades. Son consumidas en las reacciones. Son de bajo peso molecular y

    producen cambios irreversibles. No son especficas en su accin.

    Tienen efectos cruzados.

  • Coenzimas Vitaminas Son sintetizadas en clulas

    animales y vegetales. Todas las enzimas son protenas Son tomadas oralmente y

    efectivas cuando hay insuficiente produccin.

    Son sustancias catalticas y efectivas en pequeas cantidades

    No son sintetizadas en clulas animales.

    Pertenecen a diversos grupos qumicos

    Son tomadas oralmente. Son nutrientes adicionales y se

    requieren en pequeas cantidades pero en mayor cantidad que las enzimas.