Enzimas Alostéricas

E1 E2 E3 E4 E15

A B C D E .......... Ez

Al menos Un Enzima Regulador

Demanda celular

E1

Enzima Regulador

Enzimas alostéricos o reguladores No-Covalentes

E1 E2 E3 E4 E15

A B C D E ......... ........... ZZZE1

Inhibición por retroceso o retroalimentación

L-treonina B C D E ......... L-Isoleucina

Treonin deshidratasa

Treonin deshidratasa

Enzima Alostérico

Efecto Modulador

= a los enzimas no reguladoresSitio catalítico al que se une el SSitio (s) Reguladores o Alostéricos p / metabolitos

Difiere de comportamiento de M-M

Modulador(es) Negativo

oPositivo

Enzimas regulados Covalentemente

Reversible

Fosforilasa del Glucógeno

(Glucosa)n + (Glucosa)n-1 + 1- -glucosaP P

Fosforilasa a -serina

Fosforilasa b- serina

Forma activa

Forma inactiva (relativamente)P

Control a nivel Sustrato

hexocinasa

Gucosa + ATP Glucosa –6-P + ADP

Glucosa –6P

Glucosa –6P

S + E SE P

S + E SE P + E

S + E SE P

Activación

Inhibición

Enzimas

Metabolismo

Control por Retroacción

E1 E2 E3 E4

A B C D E

Control por retroacción negativa

A B C

D E F G

K L M N

Sintesis de Purinas y Pirimidinas

E

E1 E2 E3 E4

A B C D E

Regulación Alostérica

• Proteínas con múltiples subunidades• Con múltiples lugares activos

Homoalosterismo• Cooperatividad de unión del S

Heteroalosterismo• Regulación de su actividad por otras moléculas efectoras

Homoalosterismo extremo

Heteroalosterismo• Regulación de su actividad por otras moléculas efectoras

Efectores heteroalostéricos

Estados Conformacionales

R y T

Activadores

Inhibidores

http://images.google.com.mx/imgres?imgurl=http://www.biologia.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/graphics/q3q.gif&imgrefurl=http://www.biologia.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/03t.html&h=246&w=393&sz=8&hl=es&start=4&tbnid=un4dcyo2Ok-0dM:&tbnh=78&tbnw=124&prev=/images%3Fq%3Denzimas%2Balost%25C3%25A9ricas%26svnum%3D10%26hl%3Des

FosfofructocinasaATP yÁcido cítrico

AMP ADPFructosa 6-P

depa.pquim.unam.mx/proteinas/enzimas/img17.html

http://www.biorom.uma.es/contenido/cibertexto/enz/enz3.htm#mm

Actividadbenzimática y variación del pH

• Modificación de la unión enzima-sustrato

• Modificación de la unión enzima-cofactor

• Ionización de los residuos de los aminoácidos del sitio activo

• Ionización del sustrato

• Variación de la estructura terciaria de la proteína

Progresión de la reacción

En

erg

ía li

bre

Estado de transición

Reactivos

Productos

ENERGÍA LIBRE DE GIBBS

• Go Energía Libre de Gibbs

• Go Energía Libre de Gibbs estándar a 25 C (298 K) y 1 atmósfera de presión

• Go’ Energía Libre de Gibbs estándar a a pH 7.0

Go’ = -RT ln Keq