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ENZIMAS
Las reacciones bioquímicas de la
célula
ENZIMAS
son
BIOCATALIZADORES ORGÁNICOS
Aceleradores de reacciones químicas (en este caso, bioquímicas)
De naturaleza proteica. GLOBULARES
apoenzima
Grupo prostético
(parte no proteica)
(cofactor o coenzimas)
EJEMPLOS
ELEMENTOS DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA
EL CENTRO ACTIVO DEL
ENZIMA
Es una pequeña porción del
enzima.
Es una equidad tridimensional
en la que encaja el SUSTRATO
Molecula(s) que va a
transformar el enzima
ESPECIFICIDAD
CO
MP
ON
EN
TES
Cofa
cto
r: bajo
peso m
ole
cula
r ; Coenzim
a: m
ayor p
eso m
ole
cula
r
Algunas
vitaminas
actúan como
coenzimas
REACCIÓN ENZIMÁTICA
COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO:
alcanza el estado activado o de transición
MECANISMO DE ACCIÓN
La presencia de los enzimas disminuyen la energía de activación aumentando así su velocidad.
Modelo comparativo de la disminución de la energía de activación por la acción de la enzima.
Enzima
Substrato
Producto
1) La reacción no se produce pues hace falta una energía de activación para que transcurra espontáneamente.
2) La enzima disminuye o elimina la energía de activación necesaria y la reacción transcurre espontáneamente.
MODELOS DE ACCIÓN
MODELO LLAVE CERRADURA
Sólo el sustrato que tiene la forma complementaria puede encajar en el centro activo del enzima cuya forma es fija.
(explica la especificidad)
MODELOS DE ACCIÓN
MODELO CONFORMACIÓN INDUCIDA
El centro activo con forma similar a la de su sustrato específico se modifica cuando éste se introduce en él hasta encajar perfectamente.
(explica la especificidad)
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Mide la velocidad de las reacciones químicas.
PARÁMETROS
[S]
tiempo
Representación directa
s
0 20 40 60 80 100
v
0
20
40
60
80
100
Km
Vmax
vV s
K smx
m
VM/2
Concentración de sustrato para la
cual se alcanza una velocidad que
es mitad de la máxima.
Modelo de Michaelis-Menten
ECUACIÓN DOBLES RECÍPROCOS
(Lineweaver-Burk)
MM
M
MM
M
M
M
V
1
S
1
V
K
SV
S
SV
K
SV
SK
V
1
vV s
K smx
m
(y) (x)
(cte) (cte) y = ax + b
(¡es una recta!)
¿y cuál es su pendiente?
FACTORES QUE INFLUYEN EN LA CINÉTICA
AQUELLOS QUE DESNATURALIZAN PROTEÍNAS
I n h i b i d o r e s
• pH – Concepto pH óptimo
• Temperatura – Temperatura óptima
• Sustancias químicas
BIOLOGÍA - Enzimas
© Prof. Víctor M. Vitoria (Profesor JANO) – Bioquímica 2º bachillerato
BIOLOGÍA - Enzimas
© Prof. Víctor M. Vitoria (Profesor JANO) – Bioquímica 2º bachillerato
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
Son sustancias que disminuyen, neutralizan o regulan la actividad enzimática.
son
INHIBIDORES
IRREVERSIBLES REVERSIBLES
El inhibidor se une covalentemente al enzima y lo inutiliza permanentemente
COMPETITIVA
NO COMPETITIVA
ACOMPETITIVA
(suelen ser
venenos)
Unión del I al centro activo
Unión del I al un lugar
diferente al centro activo
(alosterismo)
INHIBICIÓN competitiva
El inhibidor competitivo se une al centro activo del enzima.
En una inhibición competitiva se puede alcanzar la misma velocidad máxima aumentando la concentración de sustrato.
INHIBICIÓN no competitiva
El inhibidor no competitivo se une a un lugar diferente del centro activo y también puede hacerlo al complejo enzima-sustrato.
La Km se mantiene constante en presencia del I no competitivo. (Es característico de los enzimas alostéricos)
COMPARATIVA
INHIBICIÓN acompetitiva
El inhibidor acompetitvo sólo se une al complejo enzima-sustrato.
OTROS TIPOS DE REGULACIÓN
REGULACIÓN POR PRODUCTO FINAL
La L-isoleucina es un inhibidor competitivo de la treonina deshidratasa
OTROS TIPOS DE REGULACIÓN
CIMÓGENOS
• Son enzimas que se secretan inactivos.
• Una vez expulsados se activan llevan a cabo su función.
• Es un mecanismo de protección.
• Ejemplos: – Pepsinógeno
– Tripsinógeno
– Procarboxipeptidasa
– Procolágeno