ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Conocen que el mensaje de cada gen se transforma en una proteína...
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ESTRUCTURA DE LAS ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS PROTEÍNAS Conocen que el mensaje de cada gen se transforma en una proteína mediante dos etapas de transferencia de información Colegio Santa Sabina Cuarto año Medio Depto. De Ciencias Prof. Paulette Rivera F.
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ESTRUCTURA DE LAS ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNASPROTEÍNAS
Conocen que el mensaje de cada gen se transforma en una proteína mediante dos etapas de transferencia
de información
Colegio Santa SabinaCuarto año Medio
Depto. De Ciencias Prof. Paulette Rivera F.
PROTEÍNAS
SE ORGANIZAN EN
4 NIVELESjERÁRGICOS
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA
Nivel más básico de organización.
Corresponde a una secuencia específica de a.a. unidas por enlaces peptídicos.
Es la base sobre la cual se estructuran las proteínas.
Corresponde a la disposición espacial de las cadenas de a.a.
Existen 2 tipos: α hélice y lámina β.
Se originan gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre a.a. cercanos en la cadena polipetídica.
Un polipéptido puede presentar ambos tipos de estructura 2ria a lo largo de su cadena.
Ejemplo: colágeno.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Alfa hélice.Alfa hélice.
La cadena se enrolla sobre sí misma.
Beta plegada.Beta plegada.
Es plana.Se pliega en forma
de zigzag.Constituida por
segmentos cortos y extendidos de a.a. que se alinean unos frente otros.
Es el plegamiento de la estructura 2ria sobre sí misma, permitiendo la disposición tridimensional de cada cadena polipeptídica.
Se mantiene gracias a interacciones hidrofóbicas y enlaces disulfuro (uniones débiles entre los grupos R de los a.a. que conforman la cadena polipeptídica).
Son proteínas globulares. Ejemplo: proteínas de
membrana y las inmunoglobulinas.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Nivel complejo de organización.
Es la unión de 2 o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria.
Se da gracias a uniones como: pts de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y enlaces disulfuro.
Ejemplo: la hemoglobina.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.
Cambios en la estructura de las proteínas que
incluye las pérdida de las propiedades que
determinan sus funciones.
Aumento de la temperatura
Cambios de pHExposición a
rayos UV
¿Por qué se puede dar?
¿A qué se debe?
- Rompimiento de uniones débiles que mantiene estables las estructuras
cuaternarias o terciarias, lo que hace que pierdan su función. Sin embargo, los enlaces peptídicos se mantienen unidos.
Renaturalización
Recuperación de la configuración normal de las
proteínas al restablecerse las condiciones de T° y pH
(normales).
Actividad evaluada.Actividad evaluada.
1.Confeccione un mapa conceptual que contenga información de las proteínas y sus distintas estructuras (incluir enlaces, características, ejemplos).
2. Analiza las siguientes secuencias, identifique el tipo de mutación encontrada y explique. (TRANSCRIBA Y VEA LOS A.A. CORRESPONDIENTES).
SECUENCIA 1:TGAGGACTTCTTTTT (NORMAL)TGAGGACATCTTTTT(MUTADA)
SECUENCIA 2:TACAAGGCCTGGTAGGGCGACAGGGCAGA
CAAG. (NORMAL)TACAAGGCTGGTAGGGCGACAGGGCAGAC
AAG. (MUTADA).
ENZIMASENZIMASENZIMASENZIMAS
ENZIMASENZIMAS
1. Concepto de enzima.
2. Concepto de catalizador.
3. Características de la acción enzimática.
4. Efecto del pH y la temperatura.
1. Concepto de enzima.
2. Concepto de catalizador.
3. Características de la acción enzimática.
4. Efecto del pH y la temperatura.
ENZIMASReacciones químicas Energía Romper
enlaces
Moléculas participantes
necesitan
para
de
Energía de Activación
denominada
Concepto de EnzimaConcepto de EnzimaQuímicamente corresponden a
proteínas globulares (en su mayoría).
Químicamente corresponden a
proteínas globulares (en su mayoría).
Se conocen como Biocatalizadores.Se conocen como
Biocatalizadores.
Aceleran la velocidad de las reacciones químicas. No modifican el sentido de los
equilibrios químicos.
Aceleran la velocidad de las reacciones químicas. No modifican el sentido de los
equilibrios químicos.
Características…
No sufren cambios durante la reacción.No sufren cambios durante la reacción.
Son especificas a un sustrato.
Son especificas a un sustrato.
Actúan a cierta temperatura y
condiciones de pH.
Actúan a cierta temperatura y
condiciones de pH.
Son las unidades funcionales del
metabolismo celular
Son las unidades funcionales del
metabolismo celular
…Características
no son consumidas en la reacción, son
REUTILIZABLES.
Concepto de catalizadorConcepto de catalizadorUn catalizadorUn catalizador
sustancia sustancia
es una
que acelera una
reacción químicareacción química
hasta hacerla
instantánea o casi instantánea
instantánea o casi instantánea
Un catalizador acelera la reacción al
disminuir la energía de activación.
Un catalizador acelera la reacción al
disminuir la energía de activación.
Acción Enzimática
Especificidad de
sustrato
Especificidad de
sustrato
Especificidad de acción.
Especificidad de acción.
CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICACARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
El sustrato (S) es la molécula sobre la que
el enzima ejerce su acción catalítica.
El sustrato (S) es la molécula sobre la que
el enzima ejerce su acción catalítica.
Cada reacción está catalizada por una enzima especifica.
Cada reacción está catalizada por una enzima especifica.
E + S ES E + P
Enzima
sustrato
Enzima Enzima
sustrato
Enzima
Complejo Enzima- Sustrato
(complejo activado)
Sitio activo
Productos
La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado
de transición.
La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado
de transición.
El sustrato El sustrato
se une a la
enzimaenzima
a través de
numerosas interacciones
débiles
numerosas interacciones
débiles
como son
puentes de hidrógenopuentes de hidrógeno electrostáticaselectrostáticas hidrófobashidrófobas
en un lugar específico
sitio activositio activo
Enzima
sustrato
Sitio activoSitio activo
Sitio activoSitio activo
es una
pequeña porción
pequeña porción
de la
enzimaenzima
constituído por
serie de aminoácidos
serie de aminoácidos
que interaccionan con el
sustratosustrato
Enzima
sustrato
Sitio activoSitio activo
Enzima
sustrato
Modelos de acción enzimática.Modelos de acción enzimática.
Cofactor. Cofactor.
Cuando se trata de iones o moléculas
inorgánicas. Ej.CO+2, Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+,
Mg2+).
Cuando se trata de iones o moléculas
inorgánicas. Ej.CO+2, Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+,
Mg2+).
Coenzima. Coenzima.
Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas
funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de
vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima
en el que la vitamina es el coenzima.
Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas
funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de
vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima
en el que la vitamina es el coenzima.
Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no protéicas. En función de su naturaleza se denominan:
Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no protéicas. En función de su naturaleza se denominan:
Cofactor
Coenzima
Apoenzima
Holoenzima
VITAMINAS VITAMINAS
la actuación de determinadas enzimas
la actuación de determinadas enzimas
coenzimas coenzimas
distintas rutas metabólicas
distintas rutas metabólicas
una deficiencia de ellas
una deficiencia de ellas
importantes defectos metabólicos
importantes defectos metabólicos
son necesarias para
ya que funcionan como
que intervienen en
puede originar
VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades carenciales
C (ácido ascórbico)
Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de colágeno
Escorbuto
B1 (tiamina) Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehídos
Beriberi
B2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y FMN Dermatitis y lesiones en las mucosas
B3 (ácido pantotinico)
Constituyente de la CoA Fatiga y trastornos del sueño
B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADPPelagra
B6 ( piridoxina) Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.Depresión, anemia
B12 (cobalamina)
Coenzima en la transferencia de grupos metilo.Anemia perniciosa
Biotina Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoácidos.
Fatiga, dermatitis...
Condiciones que requiere la Condiciones que requiere la actividad enzimáticaactividad enzimática
Temperatura Enzima Temp. Ópt.
(oC)
Mamíferos 37
Bacterias y algas aprox. 100
Bacterias Árticas aprox. 0
Bacterias en muestra de hielo antigua
A medida que la temperatura va aumentando progresivamente hasta llegar a la temperatura optima, la velocidad en que la enzima cataliza una reacción
también aumenta
A medida que la temperatura va aumentando progresivamente hasta llegar a la temperatura optima, la velocidad en que la enzima cataliza una reacción
también aumenta
Al aumentar la temperaturasobre su temperaturaoptima, la actividadenzimática disminuyeporque se dificulta la uniónenzima-sustrato.
-Si se sobrepasan los 50ºC,ocurre unadesnaturalización de lasproteínas.
pH
Pepsina 1.5
Tripsina 7.7
Catalasa 7.6
Enzima pH óptimo
Condiciones que requiere la Condiciones que requiere la actividad enzimáticaactividad enzimática
La actividad enzimática es eficaz dentro de un rango de pH que depende del tipo de enzima y de su sustrato.
Valores que traspasen este rango pueden causar desde la alteración del sitio activo hasta la desnaturalización de la enzima.
Inhibición competitiva
Inhibición no competitiva
Las enzimas pueden ser inhibidas:
¿Cómo definirías cada inhibición?
Inhibición competitiva:Inhibición competitiva:
El sustrato y el inhibidor compiten por el sitio activo de la enzima.
Si gana el sustrato, la enzima trabaja y transforma el sustrato en producto.
Si gana el inhibidor, la enzima se bloquea y no trabaja.
Inhibición no competitiva:Inhibición no competitiva:
Existen dos sitios de unión, uno para el sustrato y otro para el inhibidor.
Si llega primero el sustrato, se bloquea el sitio del inhibidor y la enzima trabaja y lo transforma en producto.
Si gana el inhibidor, el sitio del sustrato se bloquea y la enzima no trabaja.
