LAS PROTEINAS COMO

CATALIZADORES BIOLÓGICOS

A + B C + DREACTIVOS PRODUCTOS

A + B C + D v DIRECTA

v INVERSAv de la Reacción

tiempo

v inversa

v directa

Una reacción está en EQUILIBRIO cuando las velocidades de la reacción directa e inversa se igualan, y las concentraciones de reactivos y sustratos se mantienen constantes en el tiempo.

» Si la velocidad directa: v1= k1 [A].[B] es igual a la velocidad inversa: v2= k2 [C].[D], entonces:

k1 [A.[B]= k2 [C].[D]

k1= [C].[D]k2 [A].[B]

Keq= [C].[D][A].[B]

Si la Keq >1, la reacción transcurrirá predominantemente hacia la derecha (formación de producto).Si la Keq <1, la reacción ocurre preferentemente hacia la izquierda (formación de reactivos)

Si un sistema en equilibrio se somete a un cambio de condiciones, éste se desplazará hacia una nueva posición a fin de contrarrestar el efecto que lo perturbó y recuperar el estado de equilibrio.

A + B C + D

A + B C + D

Principio de Le Chatelier

D

Otro ejemplo:

A + B C + DA

A + B C + D

» La energía libre (G) es la fracción de energía liberada en una reacción química capaz de realizar trabajo.

» Determinando el cambio de energía libre (ΔG) en una reacción, se puede predecir su sentido.

A + B C + DENERGÍA INICIAL ENERGÍA FINAL

Ei

Ef

G

tiempo

Cuando la Ei es mayor que la Ef, se dice que la reacción es EXERGÓNICA

ΔG < 0

G

tiempo

Cuando la Ei es menor que la Ef, se dice que la reacción es ENDERGÓNICA

ΔG > 0

Ei

Ef

» Independientemente del ΔG, en toda reacción es necesario suministrar energía a los reactivos para que alcancen el estado de activación o transición, necesario para iniciar la reacción.

Ea

A + B

C + D

Ea (reacción catalizada)

Energía de activación

» Las ENZIMAS son catalizadores BIOLÓGICOS, en su gran mayoría, de naturaleza PROTEICA.

SUSTRATO

SITIO ACTIVO

ENZIMA PRODUCTOS

E + S ES E + P

» HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA

Enzima total Naturaleza proteica No proteínicaTermolábil Termoestable

Cuando la coenzima está fuertemente unida a la enzima, formando complejos difíciles de separar, se las denomina GRUPO PROSTÉTICO

» FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD DE LA ENZIMA

Concentración de la enzimaActividad enzimática

[Enzima]

[Sustrato] no varía

Concentración del sustrato

Actividad enzimática

[Sustrato]

[Enzima] no varía

Vmax

½ Vmax

Km Km

La constante de Michaelis (Km) se relaciona de manera inversa con la AFINIDAD de la enzima por su sustrato. A mayor Km, menor afinidad.

Temperatura

Actividad enzimática

Temperatura

Temperatura óptima

Por aumento de la energía cinética, la velocidad de la actividad enzimática aumenta si se incrementa la temperatura, hasta un valor máximo, la TEMPERATURA ÓPTIMA, luego decae.

pH

Actividad enzimática

pH

pH óptimo

» INHIBIDORES ENZIMÁTICOS

-No Reversibles-Reversibles

COMPETITIVOS: modifican la Km

E + S ES E + P

+I

EI

NO COMPETITIVOS: modifican la Vmax

+ S EIS

+I

» Enzimas alostéricas Son enzimas con estructura cuaternaria que poseen otros sitios además del sitio catalítico, que funcionan como sitios reguladores.

Los moduladores serán POSITIVOS si estimulan la actividad de la enzima, y NEGATIVOS si la disminuyen. En estas enzimas, la unión del sustrato a un sitio activo favorece el ingreso del sustrato a los restantes sitios activos, lo que se conoce como EFECTO COOPERATIVO.

Actividad enzimática

[Sustrato]

» Isozimas o Isoenzimas

Son enzimas sintetizadas en diferentes tejidos, con la misma función catalítica. Presentan entre sí diferencias sutiles, consecuencia de que provienen de orígenes tisulares diversos.

» ClasificaciónDe acuerdo a la reacción que catalizan, las enzimas se pueden clasificar en seis grandes grupos

-OXIDO-REDUCTASAS-TRANSFERASAS-HIDROLASAS-LIASAS-ISOMERASAS-LIGASAS