Proteínas de Estructura Globular Sintetizadas Por Células Del Sistema Inmune

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Inmunoglobulinas Las moléculas que interaccionan con el antígeno en nuestro organismo para reconocerlo son las inmunoglobulinas, el TCR (receptor de células T) y las moléculas de histocompatibilidad. En los tres casos la función es diferente, pero en todos es necesaria la unión con el antígeno. En este tema y los siguientes veremos como son estas moléculas y como llevan a cabo su función. Las inmunoglobulinas son un grupo amplio de proteínas que se encuentran de forma soluble (los denominados anticuerpos), o anclados en la membrana de lo linfocitos B, constituyendo el receptor para el antígeno, también denominado BCR. El TCR es el receptor de los linfocitos T y es estructuralmente parecido al BCR. Inmunoglobulinas Proteínas de estructura globular sintetizadas por células del sistema inmune (Linfocitos B y células plasmáticas derivadas de ellos. Presentes en la sangre (plasma) y otros fluidos biológicos (saliva, lágrimas, secreción mucosa intestinal, líquido sinovial, líquido intersticial etc.) En el plasma se detectan dentro de la fracción de las γ globulinas. Capaces de reconocer a otras moléculas (antígenos) de manera muy específica, y formar complejos estables con ellos (inmunocomplejos). Su aparición en plasma forma parte de la respuesta inmunológica adaptativa, en lo que se conoce como respuesta humoral específica.

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Proteínas de Estructura Globular

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Inmunoglobulinas Las molculas que interaccionan con el antgeno en nuestro organismo para reconocerlo son las inmunoglobulinas, el TCR (receptor de clulas T) y las molculas de histocompatibilidad. En los tres casos la funcin es diferente, pero en todos es necesaria la unin con el antgeno. En este tema y los siguientes veremos como son estas molculas y como llevan a cabo su funcin.Las inmunoglobulinas son un grupo amplio de protenas que se encuentran de forma soluble (los denominados anticuerpos), o anclados en la membrana de lo linfocitos B, constituyendo el receptor para el antgeno, tambin denominado BCR. El TCR es el receptor de los linfocitos T y es estructuralmente parecido al BCR.

Inmunoglobulinas

Protenas de estructura globular sintetizadas por clulas del sistema inmune (Linfocitos B y clulas plasmticas derivadas de ellos. Presentes en la sangre (plasma) y otros fluidos biolgicos (saliva, lgrimas, secrecin mucosa intestinal, lquido sinovial, lquido intersticial etc.) En el plasma se detectan dentro de la fraccin de las globulinas. Capaces de reconocer a otras molculas (antgenos) de manera muy especfica, y formar complejos estables con ellos (inmunocomplejos). Su aparicin en plasma forma parte de la respuesta inmunolgica adaptativa, en lo que se conoce como respuesta humoral especfica. Los anticuerpos tienen una vida media en el organismo relativamente larga (varias semanas). Constituyen una defensa muy eficaz contra agentes patgenos.

La estructura bsica de las inmunoglobulinas Dos cadenas pesadas (50 KDa), idnticas entre s Dos cadenas ligeras (25 KDa), idnticas entre s Las cadenas estn unidas por uno o varios puentes disulfuro Glicoprotenas

Tipos de inmunoglobulinas Tipos de inmunoglobulinas Existen 5 tipos bsicos de inmunoglobulinas: IgG, IgM, IgA, IgD, IgE. Son sintetizadas por los linfocitos B (IgM, IgD) y por las clulas plasmticas derivadas de ellos (IgG, IgA, IgE). IgM e IgG se detectan principalmente en el plasma sanguneo y en el lquido intersticial Las IgA aparecen fundamentalmente en secreciones (saliva, lgrimas, secrecin intestinal, etc.), recubriendo mucosas expuestas al ataque de agentes patgenos externos. La IgD es una inmunoglobulina asociada a la membrana de los linfocitos B. Su funcin primaria de las es la de servir como detectores de antgenos para las clulas B. Se detecta marginalmente en el plasma. Las IgE son anticuerpos que, si bien inicialmente se liberan al plasma por las clulas plasmticas, son integrados en la membrana de otras clulas (mastocitos), participando en las reacciones de hipersensibilidad.Funciones biologicas de las inmunoglobulinasDistintos isotipos de Ig tienen distintas funciones: IgM, IgG1, IgG2 e IgG3: unin con la primera protena del complemento, C1. Se activa la via y se prodece la lisis de microrganismos e inflamacin. Tambien pueden neutralizar la toxicidad de los patgenos a al unirse a sus molculas toxicas. IgG e IgA: favorecen la fagocitosis por opsonizacion. Es uno de los mtodos de los fagocitos para reconocer a los microrganismos. IgG e IgE participan en la citolisis celular dependiente de anticuerpo (ADCC), que consiste en la lisis de la celula diana por leucocitos con FcR, fundamentalmente linfocitos NK. IgE participa en el desencadenamiento de la inflamacin mediada por mastocitos y basfilos. Suele estar unida a FcR en la membrana de mastocitos localizados debajo de la piel y las mucosas y cuando se une al antgeno los mastocitos liberan molculas inflamatorias como la histamina. Esta especializada en la respuesta contra los helmintos. Los IgG adems participan en procesos de autoinhibicion de la RI a travs de FcRII de los LB y los mastocitos.

Variabilidad de las inmunoglobulinasIsotpica:se localiza en los dominios constantes de las cadenas pesadas. Dentro de la misma especie, todos los individuos comparten las mismas variables (son comunes a toda la especie).Alotpica:Se trata de aa que se encuentran tanto en las cadenas pesadas como ligeras y que marcan las Ig de cada individuo. Existen alelos diferentes, de modo que unos individuos tienen unos alelos determinados y otros individuos, otros alelos. En las barras amarillas del dibujo, se localizan las variantes (variabilidad xenotipica).Idiotpica:Es la variabilidad en la composicin de los lugares de unin al antgeno. Pueden resultar antignicas hasta para el mismo sujeto que las est produciendo.