Proteínas - quimica biologica
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PROTEÍNAS
COMPOSICIÓN
CARBONO HIDRÓGENO OXIGENO NITROGENO MAYORIA AZUFRE TAMBIÉN FÓSFORO HIERRO MAGNESIO
Y COBRE
Composición : simples conjugadas :
nucleoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas, hemoproteínas, flavoproteínas, metaloproteínas
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Se clasifican en : HOMOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético
Estructural
Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.
Las histonas que forman parte de los cromosomas
El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis.
Enzimatica Son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas
Hormonal
Insulina y glucagón Hormona del crecimiento Calcitonina Hormonas tropas
Defensiva Inmunoglobulina Trombina y fibrinógeno
Transporte Hemoglobina Hemocianina Citocromos
Contráctil
Actina Miosina Tubulina
Reserva Ovoalbúmina, de la clara de huevo Gliadina, del grano de trigo Lactoalbúmina, de la leche
Conformación : globulares: estructura terciaria, solubles en agua, funciones dinámicas
fibrosas: estructura secundaria, insolubles en agua, función estructural
aminoácidos
Carbono alfa
CLASIFICACIÓN
AMINOÁCIDOS
CLASIFICACIÓN AMINOÁCIDOS APOLARES POLARES: NEUTROS ÁCIDOS: NEGATIVOS BÁSICOS : POSITIVOS
Prolina
Polares neutros
Glicina Gly Tirosina Tyr
Ácidos
Ac. Arpartico Asp Ac. Glutamico Glu
Básicos
Lisina Lys Arginina Arg Histidina His
Lisina, Lys, K
Arginina, Arg, R
Aminoácidos esenciales
Arginina Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina
Aminoácidos no proteicos
D-aminoácidos: Ej. la D-alanina y el D- glutamato: pared bacterias. También en anfibios y reptiles.
Aminoácidos no proteicos . L-ornitina, L- citrulina (metabolismo urea). Homoserina, Homocisteina, Taurina
ácido γ aminobutírico
Aminoácidos proteicos
Hidroxiprolina Metil lisina Desmosina isodesmosina
Carga a distintos Ph
Valores de pKa para los grupos amino, carboxilo y la cadena lateral de los aminoácidos proteínogenéticos
Glicina 2,4 9,8 --
Alanina 2,4 9,9 --
Valina 2,3 9,7 --
Leucina 2,3 9,7 --
Isoleucina 2,3 9,8 --
Metionina 2,1 9,3 --
Prolina 2,0 10,6 --
Fenilalanina 2,2 9,3 --
Triptófano 2,5 9,4 --
Serina 2,2 9,2 --
Treonina 2,1 9,1 --
Cisteína 1,9 10.7 8,4
Tirosina 2,2 9,2 10,5
Asparragina 2,1 8,7 --
Glutamina 2,2 9,1 --
Ácido aspártico 2,0 9,9 3,9
Ácido glutámico 2,1 9,5 4,1
Lisina 2,2 9,1 10,5
Arginina 1,8 9,0 12,5
Histidina 1,8 9,3 6,0
Los aminoácidos y
pH en el punto isoeléctrico = pI = ½(pk1+pk2)
H3O
HOHO
H3O
H2N CH COO
R
H3N CH COO
R
H3N CH COOH
R
AminoácidosPunto isoeléctrico
pH isoeleéctricoApolares, polares neutros = 6.0Polares ácidos = 3Polares básicos = 9
Reacciones
Formación amidas
AMIDAS
RCOOH + NH3 RCONH2
Reacción ninhidrina
Formación de esteres
CH2 CHCOO
NH3 Cl
CH2 CHCO
NH3
OCH3CH3OH
HClFenil alanina 90%
UNIÓN DE AMINOÁCIDOS
Características enlace peptídico Polar Plano trans
Péptidos de importancia biológica no proteicos Carnosina :músculo Glutatión Oxitocina Bradiquinina Vasopresina Glucagón insulina Encefalinas Gramicidina vallinomicina
Reacciones químicas
Los péptidos y proteínas se pueden reconocer por la reacción del Biuret.
Las uniones peptídicas reaccionan con los iones cúpricos del reactivo en medio alcalino formando un complejo de color violeta.
Se necesitan 2 ó más uniones peptídicas para que se forme el complejo coloreado.
ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria es la secuencia de
aminoácido de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la
cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.
La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
Estructura Secundaria
es la disposición espacial regular, repetitiva, que puede adoptar la cadena polipeptídica,
generalmente mantenida por enlaces de hidrógeno . En este caso suelen darse dos tipos de enlace:
alfa Hélice : enlaces intramoleculares con puentes de hidrógeno entre el primero y el cuarto.
beta Lámina : las cadenas de péptidos se unen formando filas paralelas que se estabilizan de manera intermolecular mediante puentes de hidrógeno.
-héliceanfipática
Ladohidrofóbico
Lado polar
Estructura colágeno
Contiene: 35% glicina 11% alanina 12% prolina 9% hidrixiprolina
Triple hélice unida por puentes de hidrógeno
Se repite la secuencia Gli-X-pro Gli-pro-X Gli-X-Hypro
Las tres cadenas se ordenan triple hélice: Tropocolágeno
Otras proteínas fibrosas
Elastina: cadenas unidad por uniones covalentes a restos de desmosina y de isodesmosina
N
C
Estructura supersecundaria
Estructura Terciaria
Es la estructura de la mayoría de las proteínas globulares, aparece a partir de que la hélice se vuelve a enrollar
Es una arquitectura tridimensional completa que se debe a las fuerzas de atracción o repulsión electrostática, a enlaces de hidrógeno, a fuerzas de Van der Walls, a puentes disulfuro e INTERACCIONES HIDROFOBICAS
Dominios: se producen varios puntos de plegamientos, cada unidad de plegamiento realiza una función distinta
Estructura Cuaternaria Son estructuras de carácter oligomérico, que
están compuestos por varias cadenas separadas pero entrelazadas en estructura terciaria.
Desnaturalización
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija
La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:
cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie
pérdida de las propiedades biológicas
Agentes desnaturalizantes (1) la polaridad del disolvente (2) la fuerza iónica (3) el pH (4) la temperatura