Repaso Certamen IProfe Fanita.

PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS

ENLACE PEPTDICOEl enlace peptdico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH2) del aminocido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molcula de agua.

De este modo se forma un enlace AMIDA que recibe el nombre de ENLACE PEPTDICO. En este enlace se pierde una molcula de agua. Por lo tanto, el primer aminocido de una cadena ser el que tiene el grupo amino terminal libre y el ltimo el que tiene el grupo carboxilo terminal libre

Aparte de los dos grupo ionizables que tienen todos los aminocidos, algunos de ellos tienen un tercer grupo ionizable que est indicado con un crculo azul. Slo son siete.

ESTRUCTURA PROTEICALa estructura de una molcula proteica es fundamental en la funcin que ella cumple, existiendo una estrecha relacin entre estructura y funcin.En las protenas se pueden encontrar diferentes niveles de organizacin estructural:

1) En la figura se representa la variacin de la actividad enzimtica segn la variacin del pHa) Qu valor representan en la abscisa los mximos?Uno de los grficos corresponde a la pepsina: b) Explica si es la grfica de la izquierda o de la derecha la que define esa enzima.c) Explica el mecanismo de proteccin que tienen las clulas que sintetizan esta enzima (precursor)

Estudio cuantitativo de las transducciones de energa (conversin de una forma de energa en otra) que ocurren en las clulas vivas y de la naturaleza y funcin de los procesos qumicos que fundamentan dichas transducciones

Reaccin EndergnicaC D NvelEnergticoC D G > 0 NvelEnergticoA B G < 0Reaccin ExergnicaA B Metabolismo

Las enzimas son protenasCatalizan reacciones qumicas necesarias para la sobrevivencia celularSin las enzimas los procesos biolgicos seran tan lentos que las clulas no podran existir.Las enzimas pueden actuar dentro de la clula , fuera de sta, y en el tubo de ensayo.E + S ESEP E + P

ENZIMASESPECIFICASEFICIENTESREGULADAS

Las seis principales clases de enzimas.**enzPC.zip

Enzimas 1. Regulacin por retroinhibicin (retroalimentacin):2. Control mediado por protenas reguladoras3. Regulacin por modificacin covalente4. Regulacin por activacin proteoltica

Las enzimasdisminuyen la energade activacin Esto permite obtener el producto en menos Tiempo.

ECUACION DE MICHAELIS - MENTENLa curva de velocidad en funcin de la S ( hiprbola rectangular) puede expresarse algebraicamente mediante la Ecuacin de Michaelis - Menten. Ecuacin que representa la variacin de la velocidad de reaccin en funcin de la [S] cuando participa un solo S ( rx monomolecular) o cuando en reacciones de varios sustratos se cambia la concentracin de uno solo.

Cintica Michaelis- Menten

Representacin Lineweaver-Burke

EFECTO DEL pH

EFECTO DE LA TEMPERATURA

INHIBICION ENZIMATICALos inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad de la enzima al unirse a ella afectando la unin del sustrato y/o su transformacin en producto ( N de recambio)La inhibicin enzimtica por pequeas molculas y iones sirve como un importante mecanismo de control en los sistemas biolgicos.

INHIBICION COMPETITIVA El I se una a la E a nivel del sitio activo, produciendo su bloqueo.

E + I EI X

INHIBICION NO COMPETITIVAEl I se une a la E en un lugar distinto al sitio activo

E + S ES E + P + + I I EI ESIUn I no competitivo puede combinarse con la E libre o con el complejo ES

Moduladores AlostricosTambin reciben el nombre de efectores y pueden ser positivos o negativosSe unen al sitio alostrico que puede estar en la misma subunidad que tiene al sitio activo o en las subunidades regulatoriasSu unin produce un cambio conformacional que afecta al sitio activo

Enzimas alostricasLas enzimas alostricas presentan estructura cuaternaria.Tienen diferentes sitios activos, unen mas de una molcula de sustratoLa unin del sustrato es cooperativala curva de velocidad presenta una forma sigmoidal

Enzimas de diagnstico Clnico

ISOENZIMASLas isoenzimas son protenas que difieren en la secuencia de aminocidos pero que catalizan la misma reaccin, estando presentes en la misma especie.

Estas enzimas pueden poseer diferentes:Propiedades fsicas y qumicas determinadas genticamente (punto isoelctrico, especificidad de sustrato y cofactor, etc),Mostrar diferentes parmetros cinticos (por ej. diferentes valores de Km), o Propiedades de regulacin diferentes.

ENZIMAS FRECUENTEMENTE ANALIZADAS:Transaminasas hepticas (ALT o GPT y AST o GOT) alfaAmilasa Creatn fosfoquinasa (CPK) Fosfatasa cida (AcP) Fosfatasa alcalina (ALP) Gama glutamil transpeptidasa (GGT) Lctico deshidrogenasa (LDH) 5-nucleotidasa (NTP)

Creatina Fosfoquinasa (CK)La CK es un dimro, formada por monmeros que pueden ser de dos tipos: M y B.La CK presenta 3 isoenzimas:CK-MM, de localizacin muscular.CK-MB, de localizacin cardaca.CK-BB, de localizacin cerebral.En un infarto de miocardio, la actividad de CK aumenta en plasma, debido a un incremento de la concentracin de CK-MB en el mismo. El incremento comienza entre las 6-8hs post-infarto, y los niveles se normalizan luego de 3-4 das.

APRENDIENDO ESTO ESTAMOS OK

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