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Enzimas Biologa. 2 BachilleratoTema 1
LAS ENZIMAS
Las enzimas actan como un catalizadores biolgicos
Todas las reacciones celulares estn catalizadas por enzimas.
Si no fuera as, las reacciones se produciran muy lentamente debido a la estabilidad de lasbiomolculas.
Se las denomina de la siguientemanera
Son protenas de estructura terciaria o cuaternaria
Se indica el nombre del sustrato sobre el que acta.Se aade el cambio que le produce.Terminacin asa.
As, por ejemplo, la enzima que polimeriza el ADN a partir de sus monmeros esla
ADN polimerasa.
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Enzimas Biologa. 2 BachilleratoTema 1
Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una
manera nica para fijar cual de los dos sentidos se utiliza
para nombrar al enzima.
Ej: la glucosa fosfato isomerasa tambin podra llamarse
fructosa fosfato isomerasa.
Cuando la accin tpica del enzima es la hidrlisis del
sustrato, el segundo componente del nombre se omite
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Enzimas Biologa. 2 BachilleratoTema 1
NOMENCLATURA DE LA COMISIN ENZIMTICA
1-El nombre de cada enzima puede ser identificado por un cdigo numrico, encabezado
por las letras EC (enzyme commission),
2-seguidas de cuatro nmeros separados por puntos. El primer nmero indica a cual de las
seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada
grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos qumicos especficos que
intervienen en la reaccin. ( Enzyme Comission) donde puedes acceder a todas las clases
y subclases de enzimas).
As, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El nmero 2
indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor
es un grupo OH, y el ltimo 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el
grupo fosfato.
http://prowl.rockefeller.edu/enzymes/enzymes.htmhttp://prowl.rockefeller.edu/enzymes/enzymes.htm8/8/2019 clase enzimas 2
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Enzyme EC numbers
EC (Enzyme Commission) numbers assigned by
IUPAC-IUBMB
[ 1st Level | 2nd Level | 3rd Level | 4th Level | Text Search ]
1. Oxidoreductases; 2. Transferases; 3. Hydrolases; 4.
Lyases; 5. Isomerases; 6. Ligases;
http://www.chem.qmw.ac.uk/iupac/jcbn/http://www.genome.jp/dbget-bin/get_htext?ECtable+-f+T+w+Ahttp://www.genome.jp/dbget-bin/get_htext?ECtable+-f+T+w+Bhttp://www.genome.jp/dbget-bin/get_htext?ECtable+-f+T+w+Chttp://www.genome.jp/dbget-bin/get_htext?ECtable+-f+T+w+Dhttp://www.genome.jp/dbget-bin/hfind_www?-f+T+w+-s+ECtablehttp://www.genome.jp/dbget-bin/hfind_www?-f+T+w+-s+ECtablehttp://www.genome.jp/dbget-bin/get_htext?ECtable+-f+T+w+Dhttp://www.genome.jp/dbget-bin/get_htext?ECtable+-f+T+w+Chttp://www.genome.jp/dbget-bin/get_htext?ECtable+-f+T+w+Bhttp://www.genome.jp/dbget-bin/get_htext?ECtable+-f+T+w+Ahttp://www.chem.qmw.ac.uk/iupac/jcbn/8/8/2019 clase enzimas 2
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Clasificacin de las enzimas (I)
D-GLUCOSA-6-FOSFATO D-GLUCOSA + FOSFATO
CIDOASPRTICO
CIDOCETOGLUTRICO
CIDO OXALACTICOCIDO
GLUTMICO
CIDO PIRVICO ACETALDEHDO
Glucosa-6-fosfatasa
Privato-
descarboxilasa
Aspartato-
aminotransferasa
HIDROLASAS
Catalizan reaccionesde hidrlisis con
intervencin del agua
LIASAS
Catalizan la adicin degrupos funcionales diversos
TRANSFERASASO QUINASAS
Catalizan la transferenciade grupos funcionales o
radicales entre molculas
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Clasificacin de las enzimas (II)
DIHIDROXIACETONA-3-FOSFATO GLICERALDEHDO-3-FOSFATO
ACETIL COENZIMA A MALONIL COENZIMA A
CIDO OXALACTICO CIDO MLICO
Triosafosfato-
isomerasa
Malato-
deshidrogenasa
AcetilCoA
carboxilasa
ISOMERASAS
Catalizan reacciones detransformacin de
molculas en sus ismeros.
OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reaccionesde oxidorreduccin.
SINTETASAS O LIGASAS Catalizan la sntesis de molculas con hidrlisis de ATP.
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ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
Los holoenzimas se clasifican atendiendo a su naturaleza qumica y a su grado de uninal apoenzima
Muchas enzimas son heteroprotenas APOENZIMA Fraccin protica
HOLOENZIMA Fraccin prosttica
ACTIVADORES INORGNICOS Iones metlicos unidos permanentemente alapoenzima
COFACTORES Holoenzimas orgnicas unidas fuertemente al apoenzima
COENZIMAS Holoenzimas orgnicas que se unen al apoenzima slo durante la
reaccin
Sufren una reaccin reversible
ATP ADP + PPosteriormente se regeneran
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Enzimas Biologa. 2 BachilleratoTema 1
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Enzimas Biologa. 2 BachilleratoTema 1El ADP/ATP es una coenzima que interviene en las transferencias de energade los procesos exergnicos a los endergnicos.
E
E
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e-
e-
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Mecanismo de accin enzimtica
Energa
Progreso de la reaccin
Variacinde laenerga
Energa de activacincon la enzima
Energa de activacinsin la enzima
Energa delos productos
Energa de
los reactivos
Las enzimas actan como un catalizador:
Disminuyen la energa de activacin.
No cambian el signo ni la cuanta de lavariacin de energa libre.
No modifican el equilibrio de la reaccin.
Aceleran la llegada del equilibrio.
Al finalizar la reaccin quedan libres ypueden reutilizarse.
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Mecanismo de accin enzimtica(II)
Enzima (E)Sustratos (S)
Complejoenzima-sustrato
(ES)
Enzima (E)(no se modifica)
Productos (P)
E + SESE + P
Centro activo del enzima
Aminocidosestructurales
Aminocidos catalticos
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Mecanismo de accin enzimtica(III)
Enzima
Sustrato
Enzima
Sustrato
MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ENCAJE INDUCIDO
Complejoenzima- sustrato
El centro activo tiene la misma forma antes ydespus de la unin con el sustrato
El centro activo modifica ligeramente suforma durante la unin con el sustrato
En ambos casos, la unin de unaenzima con su sustrato es
altamente especfica
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Enzimas Biologa. 2 BachilleratoTema 1
Cintica de la reaccinenzimtica
Vmx
12 Vmx
La velocidad de una reaccin enzimtica aumenta de forma lineal a medida queaumenta la concentracin de sustrato en el medio.
Afinidady saturacin soninversamente proporcionales.
Una enzima con alta afinidad tiene unaKm baja y se satura muy pronto.
Una enzima con poca afinidad tieneuna Km alta y tarda ms en saturarse
La concentracin de sustrato a la quela velocidad de reaccin es la mitad de
la velocidad mxima es la constantede Michaelis (Km).
El valor de Km tambin indica laafinidad de la enzima por el sustrato.
Km
Cuando se alcanza una determinada velocidad de reaccin (Vmax ), sta ya no aumentaaunque sigua incrementndose la concentracin de sustrato. Se dice, entonces que laenzima est saturada.
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Enzimas Biologa. 2 BachilleratoTema 1APLICACIN MEDICA
Algunos tipos de leucemia pueden suprimirse por administracin de asparaginasa
La asparagina es vital para el crecimiento de leucocitos malignos. La asparaginasa
produce la hidrlisis de asparagina en aspartato, que no satisface las
necesidades de las clulas malignas.
No todas las asparaginasas son eficaces. Las asparaginasas de diferentes fuentes:
animales, vegetales, bacterias; tienen distinto Km. Como la concentracin de
asparagina en la sangre es muy baja, la asparaginasa solo ser efectiva si su
Km es lo suficientemente bajo como para hidrolizar la asparagina
rpidamente, dada su pequea concentracin en sangre.
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Enzimas Biologa. 2 BachilleratoTema 1
L-Asparaginasa
http://es.wikipedia.org/wiki/Archivo:L-Asparaginase.png8/8/2019 clase enzimas 2
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Enzimas Biologa. 2 BachilleratoTema 1
Reaccin de la L-Asparaginasa para formar Aspartato por intermedio de una beta-acilenzima
http://es.wikipedia.org/wiki/Archivo:ReacAsparaginasa.png8/8/2019 clase enzimas 2
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Enzimas Biologa. 2 BachilleratoTema 1
Regulacin de la actividad enzimticaInhibidores
Sustrato
Inhibidor
Enzima
Inhibidor unidoa la enzima
Los sustratos no
pueden unirse alcentro activo
Sustancias que detienen la actividad de la enzima, impidiendo, por tanto la formacin de productos
INHIBICINREVERSIBLE
REVERSIBLE COMPETITIVA
Cuando el inhibidordesaparece, el enzima
recupera su funcin normal
El inhibidor ocupa el centro activo del enzima, por lo que el sustrato no puede unirse
COMPLEJO ENZIMA-INHIBIDORE-I
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Enzimas Biologa. 2 BachilleratoTema 1
Regulacin de la actividad enzimticaInhibidores
TIPOS DE INHIBICIN REVERSIBLE
REVERSIBLE NO COMPETITIVA
El inhibidor ocupa un segundo centro activo del enzima. El sustrato puede unirse o no, pero no selleva a cabo la reaccin
El inhibidor se encuentra en sucentro activo, el sustrato nopuede unirse
Segundocentro activo
COMPLEJO ENZIMA-INHIBIDOR
E-I
El inhibidor se encuentra en su
centro activo El sustrato puedeunirse pero no se produce lareaccin
COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO-INHIBIDOR
E-S-I
Inhibidor
Enzima
Sustrato
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Regulacin de la actividad enzimticaInhibidores
INHIBICIN IRREVERSIBLEEl inhibidor se une al centro activo del enzima de manera permanente
Enzima Inhibidor
Muchos venenos actan como inhibidores irreversibles
KCN (cianuro potsico)Citocromo oxidasa Se detiene la respiracin celular
Muerte por asfixia inmediata(Enzima respiratoria) (Veneno)
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Enzimas Biologa. 2 BachilleratoTema 1
Inhibicin alostrica
Ligando Centroregulador
Sustrato
Sustrato Centros activosmodificados
Ligando unido alcentro regulador
Enzimaactiva
Los sustratosno puedenunirse al
centro activo
Enzimainactiva
En este caso, el ligando es un sustrato o es el producto?
ES EL PRODUCTO, HA INACTIVADO AL ENZIMA
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