PROGRAMA ANALITICO Y/O DE EXAMEN
LIC. NUTRICIÓNLIC. NUTRICIÓN QCA. BIOLÓGICAQCA. BIOLÓGICA
Bolilla 2:Bolilla 2:ENZIMAS: Naturaleza Química- Propiedades Generales- Nomenclatura y Clasificacion- Coenzimas, importancia de las Vitaminas. Grupos Prostéticos. Compartimentalización.
Complejo ES- Actividad Enzimática: Unidad de enzima- Actividad específica- Actividad molecular
Factores que afectan la actividad enzimatica: [Enzima]- pH – T- [S], Ecuación de Michaelis Menten y Ecuación de Lineweaver Burk- Inhibición de las enzimas, competitiva y no Competitiva.
Regulación Enzimática: Enzimas alostéricas (propiedades y cinética)- Regulación Covalente-Zimógenos.
Isoenzimas: Propiedades e importancia.
¿Qué son las enzimas?¿Qué son las enzimas?
• Las ENZIMAS son macromoléculas que tienen la capacidad de AUMENTAR LA VELOCIDAD de las reacciones, por ello se denominan catalizadores biológicos
• Catalizador: agente capaz de acelerar una reacción química, sin formar parte de los productos formados, ni desgastarse en el proceso.
•La mayoría de las ENZIMAS (E) son PROTEÍNAS con la excepción de un pequeño grupo de moléculas de RNA catalítico, llamadas ribozimas.
• La actividad catalítica depende de la integridad de su conformación proteica nativa.
¿Cuál es la naturaleza química de las Enzimas?¿Cuál es la naturaleza química de las Enzimas?
• Las enzimas deben ser sintetizadas correctamente, con las estructuras proteicas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria si la tuviera
• Cualquier alteración de la síntesis de estas proteínas puede llevar a una patología
• A veces estas alteraciones puede A veces estas alteraciones puede solucionarse con cambios en la dietasolucionarse con cambios en la dieta.
• La sustancia sobre las cuales actúan se denominan SUSTRATO
•Ningún ser vivo puede vivir sin las ENZIMAS
•La mayoría de las reacciones deben ser catalizadas para que ocurran en el tiempo y el
momento que la célula lo requiere.
Transformación de moléculas de nutrientes simples en moléculas mas complejas, y viceversa.
Extracción de energía desde combustibles o compuestos degradables por oxidación.
Polimerización de subunidades para formar macromoléculas.
¿Qué funciones tienen las Enzimas?¿Qué funciones tienen las Enzimas?
Transformación de moléculas complejas en moléculas simples y viceversa
Ejemplos de transformacionesmediadas por enzimas
PAN
PAPAS
ARROZ
ALMIDON
GLUCOGENO (GLUCOSA)n
n (GLUCOSA)
ENZIMAS
ENZIMAS
PANCETA
CHIZITOS
CHORIZOS
GRASAS(TG)
TRIGLICERIDOS
MONOGLICERIDOS
ENZIMAS
ENZIMAS
GLICEROL+3 AC.GRASOS
ENZIMAS
• Al nombre del sustrato o del producto, se le agrega la terminación ASAASA
Por ejemplo: sacarasa, ureasa, amilasa, etc.
• Por la reacción que catalizan, por ej.: oxidoreductasa, deshidrogenasa, descarboxilasa, etc.
• Otras tienen nombres arbitrarios, como: ptialina salival, pepsina del jugo gástrico, tripsina, etc. • Cada enzima tiene un nombre y un numero asignado por la
Comisión Internacional de Enzimas. Por ej.: Lactato deshidrogenasa (EC 1.1.1.27)
¿Cómo se denominan las Enzimas?
Clase - subclase - subsubclase - nº de orden 1 1 1 27
¿Cómo se clasifican las enzimas?-Según la reacción que catalizan-
1-OXIDORREDUCTASAS
2. TRANSFERASAS
Alcohol deshidrogenasa (EC 1.1.1.1)
Hexoquinasa
(EC 2.7.1.2)
Clase - subclase - subsubclase - nº de orden
Lactato 1 1 1 27
deshidrogenasa
4. LIASAS
5. ISOMERASAS
6. LIGASAS
Piruvato descarboxilasa
(EC 4.1.1.1)
Fumarasa ó malato isomerasa
(EC 5.2.1.1)
Piruvato carboxilasa
(EC 6.4.1.1)
3. HIDROLASAS
Carboxipeptidasa A
(EC 3.4.17.1)
ESTRUCTURA TERCIARIA Y CUATERNARIA
SITIO DE UNION AL SUSTRATO (Sitio Activo) Uniones no Covalentes: Puente de hidrógeno
Hidrofóbicas Electrostáticas
NECESITAN DE FACTORES NO ENZIMATICOS: inorgánicos (metales) y orgánicos (Coenzimas)
ESPECIFICIDAD DE SUSTRATO. Estereoespecificidad y especificidad geométrica.
SON REGULABLES: la síntesis de la proteína-enzima, su actividad y degradación.
Características de las enzimas
Reacción catalizada por una Enzima
Enzima Producto
E + P
Complejo ES
ES
ALTA ESPECIFICIDAD
Único sustrato
Glucoquinasa Glucosa
ESPECIFICIDAD RELATIVA Grupo de sustratos
Hexoquinasas HEXOSAS
glucosa, manosa y fructosa
ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS
D-Glucosa
Glucoquinasa
GLUCOSA GLUCOSA-6P
ATP ADP
- P
ENZIMA TOTAL
PROTEÍNA(termolábil)
NO PROTEICA(termoestable)
HOLOENZIMA APOENZIMA COENZIMA= +
COENZIMAS
Transportadores de grupos funcionales
Transportadores de electrones
VITAMINAS-COENZIMAS
NiacinaNiacina NAD, NADPNAD, NADP Ion Hidruro (:H -)Ion Hidruro (:H -) PDH GADPDH GAD
Riboflavina (Vit.B2)Riboflavina (Vit.B2) FAD, FMNFAD, FMN ElectronesElectrones SDHSDH
Tiamina (Vit. B1)Tiamina (Vit. B1) PP-tiaminaPP-tiamina AldehídosAldehídos PDH, TCPDH, TC
Acido fólicoAcido fólico TH4TH4
Grupos monocarbonadosGrupos monocarbonados
Ser-Tre Deshidrat.
Ser-Tre Deshidrat.
Acido lipoicoAcido lipoico LipoamidaLipoamida Electrones y grupos acilos. Electrones y grupos acilos. PDHPDH
Piridoxina (B6)Piridoxina (B6) P-piridoxalP-piridoxal Transferencia grupos aminosTransferencia grupos aminos
TransaminasasTransaminasas
Acido pantoténicoAcido pantoténico Coenzima ACoenzima A Grupos aciloGrupos acilo TiolasaTiolasa
Enzimas que requieren iones metálicos como cofactores
Citocromo oxidasa
Catalasa
Peroxidasa
Fe++ ó Fe+++
Anhidrasa carbónica Zn++
Piruvato quinasa K+
Hexoquinasa
Glucosa-6-fosfatasa
Piruvato quinasa
Mg++
COMPARTIMENTALIZACION: Diferente localización dentro de la célula.
SISTEMAS MULTIENZIMATICOS: Enzimas relacionadas agrupadas formando verdaderos complejos macromoleculares.
ENZIMAS MULTIFUNCIONALES: Una enzima que presenta distintos sitios catalíticos
DISTRIBUCION DE LAS ENZIMAS
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