Biomoléculas PROTEÍNAS
Las proteínas son biomoléculas orgánicas, formadas por unidades menores llamadas aminoácidos.
Son polímeros sintetizados a partir de la unión de varios monómeros a través de un enlace peptídico.
Son macromoléculas
Están presentes en toda la materia viva
Son específicas
Gracias a ellas se expresa la información genética
Están formados por: C, H, O, N y S
Funciones de las proteínas
FUNCIÓN ENZIMÁTICA
Las enzimas (tipos de proteínas) son
biocatalizadores, permiten la producción de las
reacciones químicas dentro y fuera de las células .
Son específicas para cada reacción química
FUNCIÓN HORMONAL
Las hormonas son sustancias producidas por células glandulares y una vez secretadas, ejercen su acción sobre otras células o tejidos con receptores específicos.
Sólo algunas hormonas son de naturaleza proteica, como por ejemplo :
Insulina glucagón hormona del crecimiento calcitonina
RECONOCIMIENTO DE SEÑALES
QUÍMICAS
La superficie celular posee una gran cantidad de receptores (proteínas) encargados del reconocimiento de señales químicas ,los que son de diversos tipos.
Existen receptores para:
Hormonas
neurotransmisores
anticuerpos
Virus o sus fragmentos
Bacterias o sus fragmentos
FUNCIÓN DE TRANSPORTE Los transportadores biológicos son siempre proteínas.
Por ejemplo:
Transportadores de membrana
Canales iónicos.
Proteínas carriers.
Bombas
FUNCIÓN ESTRUCTURAL Son aquellas proteínas que forman parte por ejemplo
del citoesqueleto, de la matriz extracelular ,
organelos , de la membrana etc.
Tenemos como ejemplo:
➢ Las histonas (ADN)
➢ Colágeno, elastina, queratina (tejidos)
Proteínas de
citoesqueleto
FUNCIÓN DE DEFENSA La propiedad fundamental de los mecanismos de
defensa es la de diferenciar lo propio de lo no propio
En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas(proteínas), se encargan de reconocer moléculas extrañas y se unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del sistema inmunitario.
Otras proteínas con esta función son:
La trombina y el fibrinógeno
Las mucinas
Toxinas bacterianas y veneno de serpientes
FUNCIÓN DE MOVIMIENTO O CONTRÁCTIL
Todo el movimiento de los seres
vivos está relacionado con las
proteínas. La contracción del
músculo resulta de la interacción
entre dos proteínas, la actina y la
miosina.
El movimiento de la célula
mediante cilios y flagelos está
relacionado con las proteínas
que forman los microtúbulos.
FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA
Su función es mantener el equilibrio homeostático, la regulación del pH en el organismo, cantidad de agua en el medio interno, etc.
En esta categoría se incluye la fibrina y en general todas aquellas que permiten el equilibrio interno del organismo.
FUNCIÓN DE RESERVAPermiten la reserva de nutrientes para
el desarrollo del embrión. Por ejemplo:
La ovoalbúmina de la clara del
huevo
La gliadína del trigo
Además está la lactoalbúmina
presente en la leche (nata)
Niveles estructurales en las proteínas•Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos
•Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadena
debido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH-
de la unión peptídica: alfa hélice y lámina beta.
Estructura terciaria: Estructura tridimensional de la proteína. Aparecen
varios tipos de enlaces:
1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen
azufre.(cisteínas).
2.- los puentes de hidrógeno.
3.- los puentes eléctricos.
4.- las interacciones hidrófobas
•Estructura cuaternaria: Asociación de distintas subunidades,siendo
cada una un polipéptido. Encontramos uniones por puentes de
hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
N
C
Mioglobina
Proteína globular con
alto contenido en
a-hélice
EJEMPLOS PROTEINAS
TERCIARIAS
Fibrinógeno
Proteína fibrosa
con alto contenido
en a-hélice
Estructura cuaternaria
Hemoglobina
CLASIFICACIÓN SEGÚN SU NATURALEZA QUÍMICA
Proteínas simples
(holoproteínas): constan sólo
de aminoácidos
Proteínas conjugadas
(heteroproteínas): formadas
por aminoácidos mas un grupo
no proteico llamado grupo
prostético
CLASIFICACIÓN SEGÚN LA FORMA QUE ADOPTAN
PROTEÍNAS FIBROSAS: su función es
proporcionar soporte mecánico,
estructural y de conexión a las células,
poseen unidades repetitivas para
formar fibras. Son insolubles en agua.
(gran cantidad de alfa hélice)
Ejemplos: la alfa-queratina, presente
en pelo y uñas, el colágeno,
presente en la piel, los tendones,
huesos y dientes.
PROTEÍNAS GLOBULARES: las proteínas globulares son
esféricas o en ovillo, cumplen funciones de transporte
principalmente.
Se incluyen todas las enzimas, los antígenos y hormonas
de naturaleza proteica.
Existen las globulinas y las albúminas (plasma
sanguíneo)
La mayoría son solubles en agua.
Ejemplos: Las inmunoglobulinas , la hemoglobina,
ovoalbúmina.
Aminoácidos Son las unidades estructurales que constituyen las
proteínas.
Algunos de ellos son proteicos ( están en las proteínas) y otros son no proteicos (no están presentes en ellas )
Tienen dos grupos funcionales característicos: el grupo amino (-NH2) y carboxilo o grupo ácido (-COOH).
En la fórmula general de la figura, R representa el resto de la molécula. R puede ser desde un simple H, como en el aminoácido glicina, a una cadena carbonada más o menos compleja en la que puede haber otros grupos aminos o carboxilos y también otras funciones (alcohol, amina, etc.).
Las proteínas de los seres vivos sólo tienen unos 20 aminoácidos diferentes, que se combinan en cientos o miles de maneras para formar proteínas.
FORMULA GENERAL DE UN AMINOÁCIDO
Diversos tipos de aminoácidos
Todos los aminoácidos comparten el grupo
carboxilo, el grupo amino y el carbono alfa o
central.
Lo que cambia en ellos es el radical R.
Diferentes grupos radicales
GRUPOS R
Clasificación de los aminoácidos
No polares
polares Aromáticos
Con carga positiva (básicos)
Con caga negativa (acidos )
Glicina Serina fenilalanina
lisina Aspartato
Alanina Treonina Tirosina arginina glutamato
valina cisteina Triptofano histidina
Leucina Prolina
metionina asparagina
isoleucina glutamina
AMINOÁCIDOS HIDRÓFOBOS APOLARES
AMINOÁCIDOS POLARES HIDROFÍLICOS
AMINOÁCIDOS BÁSICOS Y ÁCIDOS
Aminoácidos esenciales
Muchos aminoácidos pueden sintetizarse dentro de nuestro organismo, pero existen otros, que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual. Son los llamados aminoácidos esenciales
Los aminoácidos esenciales son diferentes para cada especie, en la especie humana son 10:
La arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, y valina.
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO El enlace peptídico es un enlace covalente que se
establece entre un átomo de carbono y un átomo de nitrógeno.
Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas.
Los estudios de Rayos X de las proteínas han llevado a la conclusión de que el enlace C-N del enlace peptídico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de él.
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
ENLACE PEPTIDICO
PEPTIDOS, POLIPÉPTIDOS y PROTEÍNAS
Cuando se unen dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se forma un dipéptido. A cada uno de los aminoácidos que forman el dipéptido les queda libre o el grupo amino o el grupo carboxilo.
A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido formándose un tripéptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formará un polipéptido. Cuando el número de aminoácidos unidos es muy grande, aproximadamente a partir de 100, tendremos una proteína.
2 aa Dipéptido
3 aa Tripéptido
de 4 a 10 aa Oligopéptido
de 10 a 100 aa Polipéptidomás de 100 aa Proteína
PEPTIDOS Muchas sustancias naturales de gran importancia
son péptidos; por ejemplo:
Ciertas hormonas, como la insulina, producida por células del páncreas, regula las concentraciones de glucosa en la sangre y que está formada por dos cadenas de 21 y 30 aminoácidos unidas por puentes disulfuro.
La encefalina (5 aminoácidos) que se produce en las neuronas cerebrales y elimina la sensación de dolor
las hormonas del lóbulo posterior de la hipófisis: vasopresina y oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del útero durante el parto
Desnaturalización de las proteínas
Consiste en la pérdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)
quedando la proteína reducida a un polímero afuncional.
Consecuencias inmediatas son:
- Disminución drástica de la solubilidad de la
proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación
- Pérdida de todas sus funciones biológicas
- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas
Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes
I. Físicos
1. Calor
2. Radiaciones
II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH
Plegamiento o ensamblamiento de proteínas
1. Autoensamblamiento
La proteína se pliega sin ninguna otra ayuda
2. Ensamblamiento dirigido
La proteína se pliega gracias a la acción de
otras proteínas
Una proteína recién sintetizada posee solamente
su estructura primaria. Para que sea plenamente
funcional ha de plegarse correctamente en una
forma tridimensional única.
Secuencia de
aminoácidos
Conformación
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIÓNFUNCIONES
Estructural
Enzimática
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
ContráctilAminoácidos
Enlace
peptídico
Péptidos o
proteínas
Organización
estructural
unidos por
formando
tienen
E. terciaria
E. cuaternaria
E. secundaria
E. primaria
Plegamiento
espacial
Proteínas
oligoméricas
a hélice defin
ida p
or
es la
sólo en
20
(según R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colágeno
Actina/Miosina
Ej
Nucloproteínas
Lipoproteínas
Fosfoproteínas
Glucoproteínas
Cromoproteínas
Caseína
Cromatina
HDL, LDL
FSH, TSH...
Ej.
Ej.
Ej.
Ej.
Ej.
Ej.
Albúminas
Globulinas
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