Post on 07-Mar-2015
Universidad de CaraboboFacultad de Ciencias de la Salud
Escuela de Medicina“Dr. Witremundo Torrealba"Departamento de Fisiología y Bioquímica
Integrantes:Melani Peña CI: 20.452.990Nestor Pernia CI: 19.948.241Kimberly Pernia CI: 24.970.095Romant Shagno CI: 14.848.550
Prof. Martha Pernalete
ENZIMASTema 8,9 y 10
Explicar como la actividad enzimática puede ser afectada por ciertos compuestos, considerando los aspectos generales y la representación grafica de la actividad enzimática de acuerdo a Lineaweaver y Burk
Inhibición reversible: característica, ejemplos de compuestos que actúen como fármacos y representación grafica de acuerdo a
Linewever y burk de las inhibiciones.competitiva, acompetitiva, mixta.Inhibición irreversible: características, Ej:
acción de compuestos órganos fosforados tóxicos sobre acetilcolinesterasa.
OBJETIVOS
Interpretar los siguientes términos: grupo prostético, cofactores enzimáticos, apoenzimas, coenzimas y holoenzimas.
Interpretar la nomenclatura establecida por la comisión Internacional de Enzimas.
Nomenclatura y clasificación de enzimas: 1.oxidorreductasas, 2.transferansas,3.Hidrolasas,
4. Liasas, 5. Isomerasas ,6.Ligasas
OBJETIVOS
El inhibidor tiene una estructura similar al sustrato y compite con el por el centro activado de la enzima
Cuando ocupa el centro activo impide la fijación del sustrato
La inhibición puede revertirse por la adición de mas sustrato
INHIBICION COMPETITIVA
http://grupos.unican.es/
Modifica la Km, pero no la Vmax
INHIBICION COMPETITIVA
http://grupos.unican.es/
El inhibidor se une a un sitio diferente del centro activo
El inhibidor solamente se une cuando esta ocupado por el sustrato
La concentración del sustrato necesaria para alcanzar la Vmax aumenta y por lo tanto la Km también se modifica
INHIBICION ACOMPETITIVA
Se modifica tanto la Km como la Vmax
INHIBICION ACOMPETITIVA
http://grupos.unican.es/
El inhibidor se fija tanto a la enzima como al complejo ES.
INHIBICION MIXTA
http://grupos.unican.es/
INHIBICION MIXTA
http://grupos.unican.es/
INHIBICION ENZIMÁTICA IRREVERSIBLE
Son generalmente específicos para un tipo de enzima y no inactivan a todas las proteínas. No destruyen la estructura proteínica, sino alteran específicamente la estructura del sitio activo inhabilitándolo.
http://www.todosobremedicina.com/2011/09/inhibicin-enzimtica/ http://www.todosobremedicina.com/2011/09/inhibicin/
INHIBICION ENZIMÁTICA IRREVERSIBLE
•MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010). Bioquímica.
¿ QUE ES UNA ENZIMA?
http://leymerman.wordpress.com/2011/12/05/enzimas/
http://www2.udec.cl/~lilherna/enzimas.html
GRUPOS PROSTÉTICOSMolécula pequeña que forma parte de una proteína en el estado nativo de la misma y es esencial para el funcionamiento proteico; su unión puede ser covalente o no covalente.
http://www.datuopinion.com/coenzima
GRUPOS PROSTÉTICOS
http://www.datuopinion.com/coenzima
http://www.datuopinion.com/coenzima
COFACTORES ENZIMÁTICOS: IONES
METÁLICOS.•Cofactor: ion inorgánico o coenzima necesaria para la actividad enzimática.
•Iones metálicos: son cofactores que se mantienen unidos por enlaces covalentes. Estas dan origen a los metaloenzimas.
http://1.bp.blogspot.com/_M-shvxa2Nyw/TKlHutFamvI/AAAAAAAA
COFACTORES ENZIMÁTICOS: IONES
METÁLICOS.
MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010). Bioquímica
COENZIMAS.Molécula orgánica que se une a una enzima y que es esencial para su actividad, pero no sufre una alteración permanente en la reacción. La mayor parte de las coenzimas derivan metabólicamente de las vitaminas.
http://www2.udec.cl/~lilherna/enzimas.html
COENZIMAS.
MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010). Bioquímica
APOENZIMA. HOLOENZIMA.
•Apoenzima: parte proteica de una enzima sin ninguno de los cofactores que se puedan necesitar para la actividad catalítica.
•Holoenzima: enzima activa que incluye todas las subunidades, grupos prostéticos y cofactores necesarios.
http://docentes.educacion.navarra.es/~metayosa/bach2/2biometabo2.html&docid=8pb
APOENZIMA. HOLOENZIMA.
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS
Br: Melani PeñaCI: 20452990
Las enzimas suelen designarse agregando el sufijo asa al nombre del sustrato sobre el cual actúan
Ejemplo: Amilasa (almidón), Ureasa (urea)
Enzimas se designan según el tipo de
reacción catalizadaEjemplo: deshidrogenasa (catalizan
la sustracción de hidrógenos)
NOMENCLATURA
Ciertas enzimas conocidas desde hace tiempo tienen nombres arbitrarios.
NOMENCLATURA
Tripsina
Jugo pancreático
Pepsina
Jugo Gástrico
1. Oxidorreductasas2. Transferasas3. Hidrolasas4. Liasas5. Isomarasas 6. Ligasa
CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS
Nombre sistemático:
sustrato + tipo de reacción catalizada
Nombre trivial o recomendado
Numero de código: EC 2.7.1.2
Catalizan reacciones de oxidorreduccion, están asociadas a coenzimas
Enzimas designadas
Sustrato + deshidorgenasa
Cuando el sustrato es
donante de H+
Sustrato + reductasa
Sustrato aceptor de H+
Sustrato + oxidasa
Aceptor de hidrogeno el O2
Sustrato + oxigenasa
Oxigeno es incorporado al
sustrato
OXIDORREDUCTASA
http://respiracioncelular.wikispaces.com/
Nombre sistemático es: L- lactato: NAD oxidorreductasaNumero de código: EC 1.1.1.2.7
LACTATO PIRUVATO
Nombre trivial recomendado: lactato deshidrogenasa
OXIDORREDUCTASAS
TRANSFERASAS Catalizan la transferencia de un grupo químico
desde un sustrato considerado donante a otro aceptor.
Nombre trivial recomendado: Aspartato aminotransferasa Nombre sistemático es: D-aspartato: cetoglutarato
aminotransferasaNumero de código: EC 2.6.1.1 http://themedicalbiochemistrypage.org
Catalizan la ruptura de enlaces C=O,C-N y O-P por adición de agua. El nombre recomendado: Sustrato + Asa (sufijo)
HIDROLASAS
Nombre sistemático es: L-arginina hidrolasa Numero de código: EC 3.5.3.1
Nombre trivial recomendado: Arginasa
Catalizar la ruptura de uniones C-C, C-S y C-N de la molécula del sustrato; por un proceso diferente al de la hidrólisis.
Nombre recomendado
Descarboxilasas Cuando eliminan CO2
Deshidratasas
Cuando eliminan agua
aldolasas Cuando eliminan aldehido
LIASAS
LIASASFructosa-1,6-bisfosfato
Dihidroxiacetonafosfato + Gliceraldehído-3-fosfato
Nombre trivial recomendado: Fructuosa-bisfosfato aldolasa Nombre sistemático es: fructuosa-1,6-bisfofato liasa Numero de código: EC 4.1.2.13
http://es.wikipedia.org/wiki/Liasa
Interconvierten isómeros de cualquier tipo.
ISOMERASAS
Nombre sistemático es: Maleato isomerasaNumero de código: EC 5.3.1.1
Nombre trivial recomendado: Maleato isomerasa
http://html.rincondelvago.com/glucolisis.html
Maleato Fumarato
- - -
-
Catalizan la unión de dos moléculas acopladas con la hidrólisis de alta energía de nucliosidos trifofato.
LIGASAS
Nombre sistemático es: L- glutamato: amoniaco ligasaNumero de código: EC 6.3.1.2
Nombre trivial recomendado: glutamina sintetasa
http://www.my-personaltrainer.it/GLUTAMMINA.htm
Inhibición competitiva
Inhibición acompetitiva
Holoenzima =Apoenzima + Coenzima(Porción prostética)
(porción a prostética)
¿ que agente químico produce cambios permanentes en la molécula enzima?
Inhibidores irreversibles
La inhibición reversible de una enzima puede ser competitiva , a competitiva o mixta.
Inhibidores competitivos: compiten con el sustrato por su unión reversible al sitio activo, pero no son transformados por la enzima
Inhibidores a competitivos se unen al complejo ES en un sitio distinto del activo
Los inhibidores mixtos se unen a E o ES, en un sitio diferente del sitio activo
Inhibidores irreversible se une permanentemente a un sitio activo formando enlace covalente
Holoenzima = apoenzima + coenzima (Enzima total) (proteina) (no proteinica) Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a
un enzima: nombres particulares, nombre sistemático ,código de la comisión enzimática estos dos últimos tomara en cuenta la clasificación según el tipo de reacción catalizada.
RESUMEN
• Murray, Granner, Mayes Rodwell. Bioquímica de Harper (1992). 12 a v a. edición.
• MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010). Bioquímica.
• Lenhiger. Principios de Bioquímica. 4ta Edición.
BIBLIOGRAFIA
Gracias!!!