Ficha N 3 - Aminocidos y PptidosIntroduccin Las protenas son polmeros naturales formados por grandes cadenas de aminocidos (AA).Desde el punto de vista biolgico cumplen muchas funciones, todas ellas esenciales. Dichas funciones dependen de su estructura, es decir, de qu AA estn presentes, en qu secuencia y de qu manera se acomodan en el espacio uno respecto a los otros. A pesar de lo compleja que es la estructura de las protenas, estn formadas nicamente por 20 aminocidos. Comenzaremos, entonces, estudiando la estructura qumica de los aminocidos. Aminocidos 1. Caractersticas estructurales Son los monmeros (unidades estructurales) que forman las protenas. Todos tienen en su molcula un grupo funcional carboxilo (-COOH) y un grupo funcional amino (-NH2).Adems, estos grupos funcionales estn en carbonos adyacentes (contiguos) por lo que se denominan -aminocidos

Esta es la estructura general de un aminocido. Esta estructura es comn a todos los AA (con la nica excepcin de la prolina que tiene cadena cclica). El grupo R o cadena lateral que est unido al carbono es diferente para cada AA.

Las cadenas laterales o radicales R varan en estructura, tamao y carga elctrica y determinan la solubilidad o insolubilidad en agua de los AA. A todos los aminocidos estndar se les asignan abreviaturas de 3 letras y smbolos de una letra (mayscula).por ejemplo: Glicina (glicocola) Gli (Gly) G Alanina Ala A Valina Val V El conocimiento de las propiedades qumicas de los AA es de vital importancia para la Bioqumica. Para simplificar su estudio, se clasifican en 5 clases o tipos basadas en las propiedades de sus cadenas laterales R. Actividad 2: Completa el siguiente cuadro con los nombres de los AA que corresponden a cada clase Investiga cul es el criterio para clasificar los AA en esenciales y no esenciales. Elabora un cuadro con los AA esenciales.

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Tipos de Grupos R que presentan Apolares alifticos Aromticos Polares sin carga Con carga positiva Con carga negativa

AA correspondientes a esta clase

La solubilidad en agua tiene que ver con la polaridad de los grupos R, ya que el resto de la estructura es igual para todos los AA. Cuanto ms polar es un grupo R, ms hidroflico es, o sea, mayor afinidad con el agua tendr y ms soluble ser. Actividad 3: Explica por qu la alanina es poco hidroflica y por qu la Serina es soluble en agua. Indique cul de las dos podr formar puentes de hidrgeno con el agua y por qu.

2. Estereoqumica En todos los AA estndar exceptuando la glicina, existe un carbono quiral. Por lo tanto todos los aminocidos excepto la glicina, pueden existir como un par de enantimeros. Actividad 3: Explica por qu la glicina no presenta C quiral. Indica cul es el carbono quiral en los AA y explica por qu Formula los enantimeros para uno de ellos a eleccin. Uno de ellos se denomina D y el otro L siguiendo el criterio utilizado para los monosacridos. En este caso, se utiliza como referencia la posicin relativa del grupo amino en la proyeccin de Fischer. De acuerdo a este criterio, indica cul de los siguientes ismeros corresponde a la D-alanina y cul a la L-alanina.

COOH H2 N C CH3 . alanina H H

COOH C CH3 .-alanina NH2

Si el grupo amino NH2 se ubica hacia lacorresponde al enantimero L, si se ubica hacia la..corresponde al D

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Casi todos los compuestos biolgicos con un carbono quiral se presentan en la naturaleza en una sola de sus formas estereoismeras, ya sea la D o la L. En el caso de los AA, los residuos de stos que forman las protenas de todos los seres vivos, son exclusivamente de configuracin L (slo se han encontrado AA con configuracin D en algunos pptidos de bacterias y antibiticos) .Esto constituye un hecho notable. Cuando se forman compuestos quirales en una reaccin qumica comn, el resultado es una mezcla de la misma cantidad de ambos ismeros (el D y el L) llamada mezcla racmica. Sin embargo, para los organismos vivos los ismeros con configuracin D o L son tan diferentes como la mano derecha e izquierda para una persona. La formacin de determinadas estructuras estables y repetitivas como las protenas requiere que los constituyentes (en este caso los AA) sean de la misma serie estereoqumica. Esto significa que las clulas son capaces de sintetizar especficamente ismeros L de los AA porque las enzimas responsables de la sntesis proteica tambin son quirales.

3. Comportamiento cido-base de los -AA Actividad 4: Repasa los conceptos de cido y base de Brnsted- Lowry y luego explica quin acta como cido y quin como base en el caso de los AA. Cuando en AA se disuelve en agua (y, por lo tanto, en el medio celular) se encuentra en forma de in dipolar o zwitterion el cual se forma por una reaccin cido-base interna mediante la cual el grupo funcional carboxilo (-COOH) cede un H+ grupo amino (-NH2). La transformacin es la que se muestra a continuacin:

COOH+

COOH3N C CH3 H Ion Dipolar o Zwitterion

H2 N

C CH3

H

El ion dipolar o zwitterion tiene carcter anftero porque puede actuar como cido o como base ya que puede ceder o aceptar un H+.

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COO + H3N C

-

COOcede un H+ H2N C CH3 COOH acepta un H++

H

H

forma aninica pH >P.I.

CH3 In dipolar o zwitterion H3N

C CH3

H

forma catinica pH