Cinética enzimática
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GRUPO DE TRABAJO
DIEGO DOMINGUEZ
TATIANA GONZALEZ
WILDER POVEDA
ALEXANDRA FONSECA
LINA PEÑA
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
• estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por
enzimas.
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La reacción química catalizada por
una enzima utiliza la misma cantidad
de sustrato y genera la misma
cantidad de producto que una
reacción no catalizada.
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La velocidad de la reacción va aumentando a medida que aumenta la concentración de sustrato hasta que la enzima se satura.
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Factores físico-químicos que
pueden modificar la actividad enzimática
Temperatura
PH
Concentración salina
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• Leonor Michaelis y Maud Menten desarrollaron esta
teoría y propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento
cinético de los enzimas.
MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS-MENTEN
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constante de Michaelis-Menten
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ecuación de Michaelis-Menten
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KM es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.
KM es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.
El valor de KM da idea de la afinidad del enzima por el sustrato: A menor KM, mayor afinidad del enzima por el sustrato, y a mayor KM, menor afinidad.
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Inhibición Enzimática
Inhibidor: Efector que se une al enzima y hace disminuir su actividad,mediante interacciones con el centro activo u otros centros específicos.
Inhibidores reversibles: establece un equilibrio
con la enzima libre,con el complejo enzima-substrato, o con ambos.
Inhibidores irreversibles: modifican químicamente a la enzima medianteuniones covalentes.
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