UNIVERSIDAD DE CARABOBOFACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

ESCUELA DE MEDICINADEPARTAMENTO DE BIOQUIMICA

UNIDAD IIUNIDAD IIUNIDAD IIUNIDAD II

ENZIMASENZIMASENZIMASENZIMAS

Área de la química que tiene

relación con la rapidez o velocidad

con que ocurre una reacción

química.

Energía cinética

VELOCIDAD DE REACCIÓN

Reactivos o Reactante

VELOCIDAD DE REACCIÓNVELOCIDAD DE REACCIÓNVELOCIDAD DE REACCIÓNVELOCIDAD DE REACCIÓN

Cambio en la concentración de reactante o producto por unidad de

tiempo. Viene expresada como M.s -1 (M/s)”

V = - Δ[R]Δt

V = Δ[P]Δt

o

Producto

[Producto][Reactivos]

A medida que se consumen las moléculas de reactantes, disminuye la velocidad.

Matemáticamente se puede expresar:

K (Constante de velocidad). Proporciona

una medida directa de la rapidez con la que

se produce la reacción

V = - d[R]dt

V = d[P]dt

o

V α [R] → V = k[R]

Tipos De Reacciones QuímicasTipos De Reacciones QuímicasTipos De Reacciones QuímicasTipos De Reacciones Químicas

1. Reacciones De Orden Cero.

V = k [R]0 → V = k

La velocidad de reacción es

independiente de la [R]

velo

cid

ad

concentración

Tipos De Reacciones QuímicasTipos De Reacciones QuímicasTipos De Reacciones QuímicasTipos De Reacciones Químicas

2. Reacciones De Primer Orden.

La velocidad de la reacción es

proporcional a la primera potencia del

reactante. velo

cid

adconcentración

V α [R] 1 → V = k [R] 1

TEORÍA DE LAS COLISIONES:

La teoría cinética molecular establece que las moléculas de los gases chocan

frecuentemente unas con otras.

V α nº colisioness

Dependencia de la reacción con la [R]

Las reacciones químicas ocurren como resultado de los choques entre

moléculas de los reactivos

Energía cinética > ENERGÍA ACTIVACIÓN

“Para que haya una reacción química, las moléculas

que chocan deben tener una energía cinética total de

gran magnitud que las conlleve a superar la barrera

energética que les impida fraccionarse”

Teoría De ColisionesTeoría De ColisionesTeoría De ColisionesTeoría De Colisiones

Energía De Activación:

Mínima cantidad de energía que

deben adquirir las moléculas

para alcanzar el estado de

transición.

Estado de Transición:

Momento molecular fugaz.

Reordenamiento de cargas,

uniones inestables, etc.

Estado De Transición Y Velocidad De La Estado De Transición Y Velocidad De La Estado De Transición Y Velocidad De La Estado De Transición Y Velocidad De La ReacciónReacciónReacciónReacción

S P

� Compuesto químico

que REDUCE la energía

de activación,

ACELERANDO la

velocidad de la

reacción.NOTA: NO tienen efecto alguno

sobre la constante de equilibrio

CATALIZADORCATALIZADORCATALIZADORCATALIZADOR

Los catalizadores pueden unir

dos moléculas de reactantes

en la orientación mutua

adecuada aumentando su

reactividad.

Los catalizadores reducen la energía de

activación forzando a las moléculas de

reactantes a un estado intermediario que se

parezca al estado de transición pero de

MENOR ENERGÍA

ORGÁNICOORGÁNICOORGÁNICOORGÁNICO INORGÁNICOINORGÁNICOINORGÁNICOINORGÁNICO

Proteínas Globulares. Se desnaturalizan

Ácidos, bases o metales estables

Alta especificidad de sustrato y de reacción

Baja especificidad

Alta velocidad de catálisis

Baja velocidad de Catálisis

Sujetas a Inhibición No se inhiben

Son regulables No son regulables

No se modifican con la catálisis

Se consumen durante la catálisis

enzimasenzimasenzimasenzimas

Son proteínas que aceleran la

velocidad de las reaccione biológicas.

(CTALIZADORES)

Concepto.

� Mantienen su configuración una vez

realizada la reacción.

� Pueden ser regulables.

� Actúan en secuencias organizadas :

Sistemas multienzimáticos.

CARACTERÍSTICAS GENERALES.

� Disminuyen la energía de activación.

� Poseen alta especificidad.

� No alteran el equilibrio de la reacción

� Enzimas digestivas.

� Enzimas que participan en la

coagulación (plasma).

� Otras enzimas presentes en

diferentes fluidos y secreciones.

enzimasenzimasenzimasenzimas

Intracelulares

LOCALIZACIÓNLOCALIZACIÓNLOCALIZACIÓNLOCALIZACIÓN

Extracelulares

enzimasenzimasenzimasenzimas

� Lugar de unión de la enzima al sustrato.

� Puede poseen mas de un sitio activo.

� Determina la especificidad de la enzima

Sitio activo

1. Modelo llave cerradura

Modelo de interacción enzimaModelo de interacción enzimaModelo de interacción enzimaModelo de interacción enzima----

sustratosustratosustratosustrato

� propuesto por Emil Fisher en 1894.

� Rigidez del sitio catalítico; Sustrato se adapta de manera exacta.

Modelo de interacción enzimaModelo de interacción enzimaModelo de interacción enzimaModelo de interacción enzima----

sustratosustratosustratosustrato

1. Modelo Ajuste Inducido

� Propuesto por Daniel Koshland.

� El sustrato induce un cambio conformacional en la enzima y viceversa.

� La enzima y el sustrato sufren una distorsión al unirse.

Enzimas. Enzimas. Enzimas. Enzimas.

“ son moléculas que contribuyen con

la actividad catalítica de la enzima”

� Estabilizan la estructura tridimensional de

la enzima.

� Facilitan la interacción E-S.

� Participa como segundo sustrato.

� Pueden ser de 2 tipos: Orgánicos e

Inorgánicos

FUNCIONES DE LOS FUNCIONES DE LOS FUNCIONES DE LOS FUNCIONES DE LOS COFACTORESCOFACTORESCOFACTORESCOFACTORES

Cofactores OrgánicosCofactores OrgánicosCofactores OrgánicosCofactores Orgánicos

Apoenzima + Grupo Prostético = Holoenzima

Apoenzima: Parte proteica de la

holoenzima

Grupo Prostético: molécula unida

covalentemente a la enzima

Se denominan Coenzimas. Son

derivados de las vitaminas. Se

unen de manera covalente a la

enzima.

Enzimas. Enzimas. Enzimas. Enzimas.

Cofactores InorgánicosCofactores InorgánicosCofactores InorgánicosCofactores Inorgánicos

Suelen ser algunos metales: hierro,

magnesio, manganeso, etc. Se unen de

manera no covalente a la enzima.

Las enzimas que los presentan Se

denominan metaloproteinas.

Enzimas. Enzimas. Enzimas. Enzimas.

Estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por

las enzimas.

[Sustrato]Factor clave que afecta la velocidad de la Rx

Para evaluar la catálisis se mide velocidad inicial

(Vo) cuando la [sustrato] > [enzima]

Hipérbola Rectangular

Característica

• A [sustrato], muy bajas, la

Rx es de primer orden,

Vo= K[S]

• A [sustrato], muy altas, Vo

tiene una Vmáx, y la Rx es de

orden cero,

Vo= K

Expresión matemática de la

hipérbola rectangular:

ECUACIÓN DE MICHAELIS-

MENTEN

Vo = Vmáx[S]Km + [S]

Nota: esta ecuación no hace

NINGUNA consideración sobre

el mecanismo de la Rx

enzimática

Ecuación De Michaelis- Menten

Vo = Vmáx[S]Km + [S]

Vmáx Velocidad inicial máxima de la reacción

catalizada por una enzima y es el valor límite al

que se aproxima Vo cuando la [S]→ ∞

Km

Constante de Michaelis. Es igual al valor de [S]

en que Vo = ½ V máx. Se suele asociar con la

AFINIDAD de la enzima por el sustrato. A

menor Km mayor afinidad.

• [sustrato] < Km, la Vo depende de la [S]

• [sustrato] > Km, la Vo se hace máxima (Vmáx)

• [sustrato] = Km, la Vo = ½ Vmáx

Ecuación De Michaelis- Menten

Linealización de la Ecuación de Michaelis - Menten

Ecuación De Lineweaver-Burk

1 = Km . 1 + 1 _Vo Vmáx[S] Vmáx

Y = mx + b

Ecuación de una línea recta

InhibiciónInhibiciónInhibiciónInhibición ReversibleReversibleReversibleReversible CompetitivaCompetitivaCompetitivaCompetitiva::::

� El inhibidor se une al sitio activo de

la enzima.

� Inhibidor molecularmente similar al

sustrato.

� Se forma el complejo EI

� El efecto inhibitorio se revierte

aumentando la [sustrato]

El valor de Km aumenta pero la Vmáx es la misma

InhibiciónInhibiciónInhibiciónInhibición ReversibleReversibleReversibleReversible CompetitivaCompetitivaCompetitivaCompetitiva::::

� El inhibidor NO se une al

sitio activo de la enzima,

sino a un sitio diferente.

� Inhibidor molecularmente

diferente al sustrato.

� Se forma el complejo EI y

EIS

InhibiciónInhibiciónInhibiciónInhibición ReversibleReversibleReversibleReversible NONONONO CompetitivaCompetitivaCompetitivaCompetitiva::::

El valor de Km no se modifica, mientras que la El valor de Km no se modifica, mientras que la El valor de Km no se modifica, mientras que la El valor de Km no se modifica, mientras que la VmaxVmaxVmaxVmaxdisminuye.disminuye.disminuye.disminuye.

InhibiciónInhibiciónInhibiciónInhibición ReversibleReversibleReversibleReversible NONONONO CompetitivaCompetitivaCompetitivaCompetitiva::::

� El inhibidor se combina de forma

covalente con la enzimas y la inactiva.

Inhibición IreversibleInhibición IreversibleInhibición IreversibleInhibición Ireversible

� Se combinan con grupos funcionales del sitio

activo produciendo inactividad.

Iones metales pesados (Pb, Hg)Iones metales pesados (Pb, Hg)Iones metales pesados (Pb, Hg)Iones metales pesados (Pb, Hg)YodactamidaYodactamidaYodactamidaYodactamida

InsecticidasInsecticidasInsecticidasInsecticidasREDUCEN LA ACTIVIDAD REDUCEN LA ACTIVIDAD REDUCEN LA ACTIVIDAD REDUCEN LA ACTIVIDAD

ENZIMÁTICAENZIMÁTICAENZIMÁTICAENZIMÁTICA

“Conjunto de enzimas que actúan en secuencia catalizando Reacciones

consecutivas de una ruta metabólica”

Tipos:

2) No disociados o complejos:

Enzimas asociadas físicamente

1) Disociados o simples:

Enzimas separadas físicamente.

3) Asociados a estructuras supramoleculares:

Enzimas no unidas entre sí

físicamente pero localizadas en

la misma estructura ej. Cadena

transportadora de electrones

Características Generales:Características Generales:Características Generales:Características Generales:

� La velocidad de cada reaccion viene determinada por la [S] y [E] individual

� Existe por lo menos una enzima reguladora o alostérica

� Presentan alto grado de organización

� Los intermediarios deben difundir distancias cortas entre una enzima y otra.

� Cada enzima tiene su propio Km y su propia Vmáx

� La velocidad de cada secuencia es ajustada minuto a minuto

Regulación de la actividad enzimática (a corto Regulación de la actividad enzimática (a corto Regulación de la actividad enzimática (a corto Regulación de la actividad enzimática (a corto plazo):plazo):plazo):plazo):

enzima

sustrato

Grupo

Fosfato

enzimaGrupo

Fosfato

1) Disponibilidad De Sustrato.

Interconversión reversible entre sus

formas activas e inactivas:

a) Fosforilación y desfosforilación de residuos.

b) Metilación, acetilación y la nucleotidilación

Fosforilación y desfosforilación de

residuos.

Regulación de la actividad enzimática (a corto Regulación de la actividad enzimática (a corto Regulación de la actividad enzimática (a corto Regulación de la actividad enzimática (a corto plazo):plazo):plazo):plazo):

2) Modificación Covalente.

Interconversión Irreversible entre sus formas activas e inactivas:

a) Ruptura proteolítica de zimogenos o proenzimas

3) Regulación Alostérica:

Regulación producida por efectores alostéricos de PM bajo

Regulación de la actividad enzimática (a corto Regulación de la actividad enzimática (a corto Regulación de la actividad enzimática (a corto Regulación de la actividad enzimática (a corto plazo):plazo):plazo):plazo):

1) Control Genético:

Procesos genéticos y moleculares de

Inducción ↔ Represión

Regulación de la actividad enzimática (a Largo Regulación de la actividad enzimática (a Largo Regulación de la actividad enzimática (a Largo Regulación de la actividad enzimática (a Largo plazo):plazo):plazo):plazo):

ENZIMAS ALOSTERICAS. Son

proteínas que funcionan a través de la

unión reversible, no covalente, de

compuestos reguladores denominados

reguladores alostéricos.

ALOSTERISMO. Cambios

conformacionales y funcionales

de la enzima por fijación de una

molécula en un sitio de la

superficie de la enzima

� Poseen múltiples subunidades y

varios sitios reguladores

� Controlan la velocidad de una

ruta metabólica

Cuando el propio sustrato es un

modulador, éste se denomina

modulador HOMOtrópico

Cuando una molécula diferente del

sustrato es un modulador, éste se

denomina modulador HETEROtrópico

Los moduladores alostéricos pueden ser: Activadores o Inhibidores.

Mecanismo de

RETROINHIBICIÓN

PropiedadesPropiedadesPropiedadesPropiedades

SITIO ALOSTÉRICO

Cinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por Enzimas Cinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por Enzimas Cinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por Enzimas Cinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por Enzimas

AlostéricasAlostéricasAlostéricasAlostéricas

Enzimas Homotrópicas

No siguen la relación

hiperbólica de la Ecuación de

Michaelis-Menten

Curva de saturación sigmoidea

Pequeños cambios en la

[Modulador] se pueden

asociar a grandes rasgos en la

actividad

Enzimas Heterotrópicas

Es difícil generalizar sobre una

forma característica

Un activador puede hacer que

la curva sea más próxima a un

hipérbola

Un inhibidor puede producir

una curva de saturación

sigmoidea

Cinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por Enzimas Cinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por Enzimas Cinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por Enzimas Cinética Enzimática En Reacciones Catalizadas Por Enzimas

AlostéricasAlostéricasAlostéricasAlostéricas

“Enzimas que difieren estructuralmente entre sí pero posen la

misma actividad catalítica”

Características Generales:Características Generales:Características Generales:Características Generales:

� Son codificadas por genes distintos pero estructuralmenterelacionados.� Tiene valores de pH y punto isoeléctrico distintos

� Poseen diferencias en la composición y secuenciación deAminoácidos.

� Sus valores de Km y Vmáx son distintos.

3) Efecto de la [E]

4) Efecto de la [S]

1) Efecto de la temperatura

2) Efecto del pH

1)1)1)1) Efecto De La Concentración De Efecto De La Concentración De Efecto De La Concentración De Efecto De La Concentración De Enzima [E] Enzima [E] Enzima [E] Enzima [E]

velo

cid

ad

Concentración [E]

La velocidad inicial de una

Reacción enzimática siempre es

proporcional a la [E]

2) Efecto De La Concentración De 2) Efecto De La Concentración De 2) Efecto De La Concentración De 2) Efecto De La Concentración De

Sustrato [S] Sustrato [S] Sustrato [S] Sustrato [S]

La Vo es proporcional a la

concentración de sustrato,

hasta llegar a una Vmax

(enzima saturada)

3333)))) EfectoEfectoEfectoEfecto DeDeDeDe LaLaLaLaTemperaturaTemperaturaTemperaturaTemperatura

velo

cid

ad

temperatura

Temperatura óptima

Coeficiente de

temperatura o Q10: es el

factor mediante el que se

aumenta la velocidad de un

proceso biológico para un

incremento de temperatura de

10ºC

La Vo se incrementa con el

aumento de temperatura.

4) Efecto Del Ph4) Efecto Del Ph4) Efecto Del Ph4) Efecto Del Ph

velo

cid

ad

pH

pH óptimo

El pH afecta el estado iónico

del sitio activo. Igualmente

puede conducir a la

desnaturalización de la enzima

Según Su Composición Química:Según Su Composición Química:Según Su Composición Química:Según Su Composición Química:

• SIMPLES

Por si solas tienen efecto

catalítico

• CONJUGADAS

Requieren de un componente

químico adicional llamado COFACTOR

Según La Según La Según La Según La RxRxRxRx Que Catalizan:Que Catalizan:Que Catalizan:Que Catalizan:

1. Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de oxido reducción

de todo tipo

1. Oxidasas.

2. Deshidrogenasas

3. Oxigenasas

4. Peroxidasas

5. Catalasas

Tipos de Tipos de Tipos de Tipos de oxidoreductsasoxidoreductsasoxidoreductsasoxidoreductsas

OxidorreductasasOxidorreductasasOxidorreductasasOxidorreductasas::::

1.- Oxidasas. Transfieren electrones de la molécula donadora al O2

AH2 + ½O2 → A(ox) + H2O

2.- Deshidrogenasas. Transfieren electrones de un sustrato a otro

AH2 + NAD+ → A (ox) + NADH + H+

3.- Oxigenasas. Catalizan la incorporación de 2 átomos de oxígeno

a un sustrato libre

4.- Peroxidasas. Reducen los peróxidos, usando varios aceptores de electrones

H2O2 + AH2→ 2H2O + A

OxidorreductasasOxidorreductasasOxidorreductasasOxidorreductasas::::

A + O2 AO2→

5.- Catalasas: Utilizan el peróxido de hidrógeno como donador y aceptor de electrones

H2O2 + H2O2 → 2H2O + O2

OxidorreductasasOxidorreductasasOxidorreductasasOxidorreductasas::::

2.- Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo de átomos intacto de una molécula donadora a un aceptor

•Transaldolasas

• Transcetolasas

• Aciltransferasas

• Metiltransferasas

•Fosfomutasas

•Kinasas

• Aminotransferasas

3.- Hidrolasas: Catalizan el rompimiento hidrolítico de enlaces mediante la adición de agua

• Esterasas

• Glucosidasas

• Peptidasas

• Fosfatasas

•Thiolasas

•Fosfolipasas

Desaminasas: Catalizan la desaminación de un

sustrato con la participación del agua

H2N – C – NH2 + H2O → 2NH3 + CO2

= O

Urea Ureasa

• Descarboxilasas.

• Aldolasas

• cetolasas

• Hidratasa

Deshidratasas: Catalizan la deshidratación de un sustrato

4.- Liasas: Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos

para formar un doble enlace o se añaden a un doble enlace

Epimerasas o racemasas: Catalizan

cambios de localización de grupos

alrededor de un carbono asimétrico

Mutasas: Catalizan transferencias intramoleculares de grupos

2- fosfoglicerato ↔ 3-fosfoglicerato

5.- Isomerasas: Catalizan varios tipos de reordenamientos intramoleculares

↔

6.- Ligasas. Catalizan la formación de un enlace entre dos moléculas de sustrato

• Sintetasas • Carboxilasas: Catalizan la síntesis de uncompuesto a partir de la condensación de un sustratocon CO2

+ ATP + CO2 → + ADP + Pi

Citrato Oxaloacetato

“Sustancias orgánicas, que no pueden ser

sintetizadas por el organismo humano en

cantidades adecuadas y que se requieren para el

mantenimiento de las funciones metabólicas”

DefinicionDefinicionDefinicionDefinicion

CaracteristicasCaracteristicasCaracteristicasCaracteristicas GeneralesGeneralesGeneralesGenerales

• No son de naturaleza proteica• Son termoestables

• No se consumen en la Rx

• No son responsables de la especificidad enzimática

• Pueden unirse a la apoenzima

ClasificaciónClasificaciónClasificaciónClasificación

HidrosolublesHidrosolublesHidrosolublesHidrosolubles

LiposolublesLiposolublesLiposolublesLiposolubles

Características:Características:Características:Características:

• Moléculas hidrófobas que derivan del isopreno

• Deben ser suministradas por la alimentación

• Requieren absorción normal de lípidos

• Se transportan unidas a lipoproteínas

Unidad

Isoprenoide

Vitamina A o Vitamina A o Vitamina A o Vitamina A o transtranstranstrans----retinolretinolretinolretinol

� Desempeña un papel clave en la visión.

� Puede ingerir ya preformado o sintetizarse a

partir del β-Caroteno (Vegetales. Zanahoria)

� Variables biologicamente activas: retniol, retinal

y acido retinoico.

� Se almacenan en el higado.

� Se transporta unidos a una proteína (RBP)

β-caroteno

Retinaldehído (Retinal)

Ácidoretinoico

Retinaldehído

(Retinal)

Componente de la rodopsina (retina), responsable de la

visión con luz escasa

Vitamina A o Vitamina A o Vitamina A o Vitamina A o transtranstranstrans----retinolretinolretinolretinol

Ácido retinoicoRegulan la síntesis de proteínas esenciales para el

crecimiento, y diferenciación celular por mediación de

receptores nucleares . PODER ANTIOXIDANTE

Retinoides (derivados del retinol)Función similar a las hormonas esteroideas

(reg. Crecimiento). Intervienen en la

expresión de genes

Vitamina A o Vitamina A o Vitamina A o Vitamina A o transtranstranstrans----retinolretinolretinolretinol

Vitamina DVitamina DVitamina DVitamina D

� La forma mas abundante de Vit. D es el

colecalciferol o Vit D3.

� Se obtiene a partir del 7-Deshidrocolesterol.

� Interviene en el metabolismo del fosforo y del

calcio.

� La vit. D3 sufre 2 hidroxilaciones: Hígado: 25

(OH) D3. Riñon: 1,25 (OH) D3 (forma activa)

Vitamina D3 o colecalciferol

1,25- dihidroxicolecalciferol

MTABOLISMO DEL CALCIO MTABOLISMO DEL CALCIO MTABOLISMO DEL CALCIO MTABOLISMO DEL CALCIO Y DEL FÓSFOROY DEL FÓSFOROY DEL FÓSFOROY DEL FÓSFORO

Vitamina DVitamina DVitamina DVitamina D

Vitamina E o Vitamina E o Vitamina E o Vitamina E o tocoferoltocoferoltocoferoltocoferol

� El α Tocoferol es la forma más activa.

� Se transporta en las LDL-c

� El anillo aromático se asocia con las formas reactivas del O2 y

radicales libres.

� Es un potente ANTIOXIDANTE, impidiendo la peroxidación de ácidos

grasos insaturados

Vitamina E o tocoferolVitamina E o tocoferolVitamina E o tocoferolVitamina E o tocoferol

Vitamina KVitamina KVitamina KVitamina K

� Naptoquinonas con poliisoprenoides sustituidos

� K1 o filoquinona (plantas). K2 o Menaquinona (bacterias intestinales)

� Favorece la síntesis de protrombina.

� La K2 es esencial para la carboxilación de residuos de glutamato para dar γ-

carboxiglutamato. (Factores de la coagulación)

Vitamina K2Vitamina K2Vitamina K2Vitamina K2

� Transportan grupos metabólicos móviles

� Los metabolitos se excretan en la orina: 1) Rara vez se

acumulan en condiciones tóxicas. 2) ALMACENAJE

LIMITADO con excepción cobalamina

� Fácil digestión

� No utilizan lipoproteínas

Vitamina B1 o Vitamina B1 o Vitamina B1 o Vitamina B1 o TiaminaTiaminaTiaminaTiamina

� Forma activa (coenzima): Pirofosfato de Tiamina (TPP)

� Transfieren una unidad aldehído activada: Descarboxilación oxidativa, Rxes de

Trancetolación

Vitamina B1 o Vitamina B1 o Vitamina B1 o Vitamina B1 o TiaminaTiaminaTiaminaTiamina

� Sus formas activas son: FMN (Mononucleotido de flavina) y FAD (Dinucleotido

de flavina)

� Participan en procesos de óxido-reducción (FMNH2- FADH2)

� Estado oxidado: FAD y FMN

� Estado reducido: FADH2 y FMNH2

AAAA----HHHH2 2 2 2 ++++ FADFADFADFAD+ + + + A + FADHA + FADHA + FADHA + FADH2222DeshidrogenasaDeshidrogenasaDeshidrogenasaDeshidrogenasa

Vitamina B2 o Vitamina B2 o Vitamina B2 o Vitamina B2 o RivoflavinaRivoflavinaRivoflavinaRivoflavina

Flavoproteínas

FAD: FAD: FAD: FAD:

� riboflavina

(vitamina

B2),

� Grupos

fosfatos,

� Ribosa

� Adenina....

Rivoflavina

FMN

FMN

FMN

FMN

FAD

ADENINAADENINAADENINAADENINA

RIBOSARIBOSARIBOSARIBOSA

FMN: FMN: FMN: FMN:

� Riboflavina

(vitamina B2)

�1 grupo

fosfato

Anillo de Isoaloxacina

Vitamina B2 o Vitamina B2 o Vitamina B2 o Vitamina B2 o RivoflavinaRivoflavinaRivoflavinaRivoflavina

� Forma activa: Dinucleótido de adenina y nicotinamida (NAD+) Y Dinucleótido de

adenina y nicotinamida fosfato (NADP+)

� Pueden aceptar y donar dos electrones y un protón. (:H)

� Estado oxidado: NAD O NADP

� Estado reducido: NADH O NADPH

AAAA----HHHH2 2 2 2 ++++ NADNADNADNAD+ + + + A + NADH+HA + NADH+HA + NADH+HA + NADH+H++++

DeshidrogensaDeshidrogensaDeshidrogensaDeshidrogensa

Vitamina B3 o Ácido NicotínicoVitamina B3 o Ácido NicotínicoVitamina B3 o Ácido NicotínicoVitamina B3 o Ácido Nicotínico

NICOTINAMIDA

D-RIBOSA

FOSFATOS

ADENINA

D-RIBOSA

Vitamina B3 o Ácido nicotínicoVitamina B3 o Ácido nicotínicoVitamina B3 o Ácido nicotínicoVitamina B3 o Ácido nicotínico

VitVitVitVit. B5 o Acido . B5 o Acido . B5 o Acido . B5 o Acido PantotenicoPantotenicoPantotenicoPantotenico

� El acido pantotenico esta compuesto por acido pantoico y β-Alanina.

� Forma activa: Coenzima A

� Transferencia de grupos acilo en la β-oxidación y síntesis de ác. Grasos, Rxes de acetilación y

descarboxilación oxidativa

Ácido Ácido Ácido Ácido pantoténicopantoténicopantoténicopantoténico

Ácido Ácido Ácido Ácido pantoténicopantoténicopantoténicopantoténico

Ácido Ácido Ácido Ácido PantoténicoPantoténicoPantoténicoPantoténico

Tiene una participación fundamental en el

metabolismo del grupo acilo

FUNDAMENTAL EN LA BIOSÍNTESIS DE ÁCIDOS

GRASOS

Vitamina B6 o Vitamina B6 o Vitamina B6 o Vitamina B6 o PiridoxinaPiridoxinaPiridoxinaPiridoxina

� Forma activa: Fosfato de Piridoxal.

� Participan en el metabolismo de los amoniacidos. Formando una Base schiff, facilita la

transaminación, descarboxilación o actividades de aldolasa

Vitamina B6Vitamina B6Vitamina B6Vitamina B6

Vitamina B12 o Vitamina B12 o Vitamina B12 o Vitamina B12 o CobalaminaCobalaminaCobalaminaCobalamina

�Forma activa:

Metilcobalamina

desoxiadenosilcobalamina.

�Absorción intestinal

mediada, por el Factor

Intrínseco

� Puede ser almacenada en

el organismo.

Vitamina B12 o Vitamina B12 o Vitamina B12 o Vitamina B12 o CobalaminaCobalaminaCobalaminaCobalamina

Vitamina B12 o Vitamina B12 o Vitamina B12 o Vitamina B12 o CobalaminaCobalaminaCobalaminaCobalamina

Ácido FólicoÁcido FólicoÁcido FólicoÁcido Fólico

�Forma activa: Tetrahidrofolato

� Coenzima trasportadora de fragmentos monocarbonados

diferentes al CO2: metilo, metileno, formilo, metenil y formimino

Ácido ascórbico, Vitamina CÁcido ascórbico, Vitamina CÁcido ascórbico, Vitamina CÁcido ascórbico, Vitamina C

� Agente reductor: hidroxilación de prolina, degradación de tirosina, síntesis de

adrenalina, síntesis de ácidos biliares y facilita la absorción de hierro

� Poder antioxidante