Enzimas

Toda reacción química, biológica o inorgánica, Toda reacción química, biológica o inorgánica,

es un proceso en el que una o varias moléculas es un proceso en el que una o varias moléculas

interactúan entre sí para transformarse en otras interactúan entre sí para transformarse en otras

moléculas siguiendo una dirección determinada por moléculas siguiendo una dirección determinada por

las leyes fisicoquímicas (termodinámicas) hasta las leyes fisicoquímicas (termodinámicas) hasta

llegar a un estado de equilibriollegar a un estado de equilibrio

ENZIMASENZIMAS

En los sistemas biológicos, la catálisis es En los sistemas biológicos, la catálisis es

necesaria, porque en las condiciones en que necesaria, porque en las condiciones en que

se desarrollan las reacciones químicas del se desarrollan las reacciones químicas del

cuerpo humano, estas no ocurrirían a la tasa cuerpo humano, estas no ocurrirían a la tasa

suficiente para apoyar suficiente para apoyar la actividad muscular, la actividad muscular,

la generación del impulso nervioso y todos la generación del impulso nervioso y todos

aquellos procesos requeridos para la vidaaquellos procesos requeridos para la vida..

ENZIMASENZIMAS

Las enzimas son moléculas producidas por las Las enzimas son moléculas producidas por las

células de los organismos vivos con la función células de los organismos vivos con la función

específica de catalizar reacciones químicas, las que específica de catalizar reacciones químicas, las que

sin ellas, ocurrirían muy lentamente.sin ellas, ocurrirían muy lentamente.

Esencialmente, todas las reacciones Esencialmente, todas las reacciones

bioquímicas son catalizadas por enzimas, las cuales bioquímicas son catalizadas por enzimas, las cuales

en su mayoría son catalizadores de origen proteico. en su mayoría son catalizadores de origen proteico.

ENZIMASENZIMAS

Los Los catalizadorescatalizadores tienen la capacidad de tienen la capacidad de

acelerar las reacciones químicas sin alterarse al acelerar las reacciones químicas sin alterarse al

final de éstas y sin modificar el equilibrio químico; final de éstas y sin modificar el equilibrio químico;

sólo acortan el tiempo en que se alcanza dicho sólo acortan el tiempo en que se alcanza dicho

equilibrio.equilibrio.

Los catalizadores se dividen en dos grupos:Los catalizadores se dividen en dos grupos:

Orgánicos e inorgánicosOrgánicos e inorgánicos. Dentro de los primeros . Dentro de los primeros

tenemos las tenemos las enzimasenzimas y en el segundo los y en el segundo los iones iones

H+, OH- o metálicosH+, OH- o metálicos..

Una enzima disminuye la energía de activación de Una enzima disminuye la energía de activación de

la reacción química facilitando el equilibrio químicola reacción química facilitando el equilibrio químico..

La enzima no sufre ninguna modificación durante el La enzima no sufre ninguna modificación durante el

proceso de la reacción.proceso de la reacción.

Características de las Características de las enzimas enzimas


La enzima no cambia la constante de equilibrio de La enzima no cambia la constante de equilibrio de

la reacción.la reacción.

Por lo tanto, la catálisis es responsable de Por lo tanto, la catálisis es responsable de

incrementar la tasa, pero no cambia las incrementar la tasa, pero no cambia las

propiedades termodinámicas del sistema con el propiedades termodinámicas del sistema con el

cual esta interactuando.cual esta interactuando.


Son catalizadores biológicos.Son catalizadores biológicos.

Con excepción de algunas moléculas de RNA Con excepción de algunas moléculas de RNA

catalíticas, todas las enzimas son proteínas. catalíticas, todas las enzimas son proteínas.

Las enzimas pueden incrementar la velocidad de la Las enzimas pueden incrementar la velocidad de la

reacción por arriba de 10reacción por arriba de 101616 veces con respecto a veces con respecto a

una reacción no catalizada.una reacción no catalizada.

Características de la Características de la enzima enzima

Su gran estereoespecifidad, es capas de diferenciar Su gran estereoespecifidad, es capas de diferenciar entre enantiomeros y entre grupos practicamente entre enantiomeros y entre grupos practicamente identicos.identicos.

La velocidad de la reacción depende de su energía La velocidad de la reacción depende de su energía de activacion.de activacion.

No llevan a cabo reacciones que sean No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables.energéticamente desfavorables.

No modifican el sentido de los equilibrios químicos, No modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución. sino que aceleran su consecución.

Por ser catalizadores:Por ser catalizadores:

Eficientes en pequeñas cantidades. Eficientes en pequeñas cantidades.

No se modifican durante la reacción. No se modifican durante la reacción.

No afectan el equilibrio de la reacción.No afectan el equilibrio de la reacción.

Por ser catalizadores biológicos:Por ser catalizadores biológicos:

Componentes del citoplasma vivo y sintetizadas en el mismo. Componentes del citoplasma vivo y sintetizadas en el mismo.

Composición química específica:Composición química específica: son proteínas con estructura son proteínas con estructura terciaria y cuaternaria. terciaria y cuaternaria.

Específicas:Específicas: para cada reacción hay una enzima determinada. para cada reacción hay una enzima determinada.

Sujetas a regulaciónSujetas a regulación: están reguladas en cantidad y función. : están reguladas en cantidad y función.

Propiedades de las EnzimasPropiedades de las Enzimas

Se encuentran distribuidas en diferentes órganos y Se encuentran distribuidas en diferentes órganos y

tejidos donde realizan su función específica. tejidos donde realizan su función específica.

Dentro de una Dentro de una célulacélula, algunas enzimas se encuentran , algunas enzimas se encuentran

compartamentalizadas y ordenadas; ejemplo: en las células compartamentalizadas y ordenadas; ejemplo: en las células

hepáticas, las enzimas de la glicólisis están localizadas en el hepáticas, las enzimas de la glicólisis están localizadas en el

citoplasma, en tanto que las enzimas del ciclo de Kreb’s en las citoplasma, en tanto que las enzimas del ciclo de Kreb’s en las

mitocondrias. mitocondrias.

Dentro de la Dentro de la mitocondriamitocondria, las enzimas del ciclo del ácido , las enzimas del ciclo del ácido

cítrico se encuentran dispuestas en forma secuencial, lo cual da cítrico se encuentran dispuestas en forma secuencial, lo cual da

al proceso ergopoyético de la célula la máxima eficacia.al proceso ergopoyético de la célula la máxima eficacia.

LOCALIZACIÓN Y DISTRIBUCIÓN DE LAS LOCALIZACIÓN Y DISTRIBUCIÓN DE LAS ENZIMASENZIMAS

OxidoreductasasOxidoreductasas: participan en reacciones redox.: participan en reacciones redox.

TransferasasTransferasas: catálisis de transferencias de grupos.: catálisis de transferencias de grupos.

HidrolasasHidrolasas: hidrólisis.: hidrólisis.

LiasasLiasas: adición de grupos para romper dobles enlaces o : adición de grupos para romper dobles enlaces o

eliminación de grupos para formar dobles enlaces.eliminación de grupos para formar dobles enlaces.

IsomerasasIsomerasas: isomerización cambiando de sitio los grupos.: isomerización cambiando de sitio los grupos.

LigasasLigasas: formación de enlaces que requieren aporte de ATP: formación de enlaces que requieren aporte de ATP

Las enzimas se clasifican en base al Las enzimas se clasifican en base al tipo de reacción que desarrollantipo de reacción que desarrollan

CLASIFICACIÓN DE ENZIMASCLASIFICACIÓN DE ENZIMAS

•1. 1. Oxido-Oxido-reductasasreductasas(Reacciones de (Reacciones de oxido-reducción). oxido-reducción).

•Si una molécula se Si una molécula se

reduce, tiene que haber reduce, tiene que haber otra que se oxideotra que se oxide

•2. 2. TransferasasTransferasas(Transferencia de (Transferencia de grupos grupos funcionales) funcionales)

grupos aldehídos grupos aldehídos •grupos acilos grupos acilos

•grupos glucósidos grupos glucósidos •grupos fosfatos (cinasas)grupos fosfatos (cinasas)

•3. 3. HidrolasasHidrolasas(Reacciones de (Reacciones de hidrólisis)hidrólisis)

Transforma polímetros en Transforma polímetros en monómeros.monómeros.

Actúan sobre: Actúan sobre: •enlace éster enlace éster

•enlace Glucosídico enlace Glucosídico •enlace peptídico enlace peptídico

•enlace C-Nenlace C-N

•4. Liasas4. Liasas(Adición a los dobles enlaces)(Adición a los dobles enlaces) Entre C y C Entre C y C

Entre C y O Entre C y O Entre C y NEntre C y N

•5. Isomerasas5. Isomerasas(Reacciones de isomerización)(Reacciones de isomerización)

•6. Ligasas6. Ligasas(Formación de enlaces, con (Formación de enlaces, con aporte de ATP)aporte de ATP)

Entre C y O Entre C y O Entre C y S Entre C y S Entre C y N Entre C y N Entre C y CEntre C y C

ADPADP ATPATP

Es una sustancia que Es una sustancia que acelera una reacción acelera una reacción

químicaquímica, hasta hacerla instantánea o casi , hasta hacerla instantánea o casi

instantánea.instantánea.

Lo logra Lo logra al disminuir la energía de al disminuir la energía de

activaciónactivación..

CATALIZADOR CATALIZADOR

Son Son catalizadorescatalizadores muy potentes y eficaces, muy potentes y eficaces,

químicamente químicamente son proteínasson proteínas..

ENZIMAENZIMA

ESTRUCTURA DE LAS ENZIMASESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

Estructuralmente las enzimas poseen una parteEstructuralmente las enzimas poseen una parte

proteicaproteica que forma del esqueleto y funciona como sostén que forma del esqueleto y funciona como sostén

del proceso y una parte del proceso y una parte no proteicano proteica – Cofactores -– Cofactores - que es que es

la porción catalítica propiamente dicha. la porción catalítica propiamente dicha.

El complejo El complejo enzima-cofactorenzima-cofactor recibe el nombre de recibe el nombre de

holoenzimaholoenzima..

Los cofactores Los cofactores estimulan la acciónestimulan la acción de la enzima, de la enzima, no no

inhibeninhiben. .

Los gpos. Prostéticos, los cofactores y las Los gpos. Prostéticos, los cofactores y las coenzimas tienen funciones importantes en coenzimas tienen funciones importantes en

las catálisislas catálisis

El complejo El complejo enzima-cofactorenzima-cofactor ( (holoenzimaholoenzima) ) es activoes activo. .

Cuando se separa el cofactor, la proteína restante, Cuando se separa el cofactor, la proteína restante,

inactivainactiva catalicamente, se llama catalicamente, se llama apoenzimaapoenzima..

Cuando la coenzima se halla unida mediante enlaces Cuando la coenzima se halla unida mediante enlaces

covalentes y/o no covalentes a la apoenzima recibe el nombre covalentes y/o no covalentes a la apoenzima recibe el nombre

de de grupo prostético grupo prostético (Fosfato de piridoxal, FMN. FAD, (Fosfato de piridoxal, FMN. FAD,

pirofosfato de tiamina, botina y los iones metálicos como. Co, pirofosfato de tiamina, botina y los iones metálicos como. Co,

Cu, Mg, Mn, y Zn. Cu, Mg, Mn, y Zn.

Son consideradas Son consideradas metaloenzimasmetaloenzimas las enzimas que las enzimas que

tengan un grupo prostéticotengan un grupo prostético

Los Los cofactorescofactores se asocian de manera reversibles. se asocian de manera reversibles.

Desempeñan funciones similares a los del grupo prostético Desempeñan funciones similares a los del grupo prostético

pero se unen de manera transitoria y disociable a la enzima pero se unen de manera transitoria y disociable a la enzima

y/o sustrato. Los cofactores más comunes también son y/o sustrato. Los cofactores más comunes también son Iones Iones

metálicos, pero para diferenciarlos de las metálicos, pero para diferenciarlos de las metaloenzimasmetaloenzimas se se

les llama les llama enzimas activadas por metal.enzimas activadas por metal.

Las Las coenzimascoenzimas sirven como transbordadores o agentes sirven como transbordadores o agentes

de transferencia de grupos. Son reciclables y transportan un de transferencia de grupos. Son reciclables y transportan un

sin número de sustratos desde donde se genera hasta donde sin número de sustratos desde donde se genera hasta donde

se utiliza.se utiliza.

Muchas coenzimas, cofactores y grupos prostéticos son Muchas coenzimas, cofactores y grupos prostéticos son

derivados de la vitamina Bderivados de la vitamina B

Algunas enzimas actúan con la ayuda de Algunas enzimas actúan con la ayuda de

estructuras no proteícas. En función de su naturaleza se estructuras no proteícas. En función de su naturaleza se

denominan: denominan:

CofactorCofactor. Cuando se trata de iones y/o moléculas . Cuando se trata de iones y/o moléculas

inorgánicas. inorgánicas.

Coenzima:Coenzima: Cuando es una molécula orgánica. Aquí se Cuando es una molécula orgánica. Aquí se

puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como

coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta

de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar

un determinado enzima en el que la vitamina es el coenzima.un determinado enzima en el que la vitamina es el coenzima.

Sustrato: Sustrato: Es la molécula (o moléculas) sobre la cual actúa Es la molécula (o moléculas) sobre la cual actúa

la enzimala enzima

Sitio Activo: Sitio Activo: Es el sitio de la enzima donde se fija el Es el sitio de la enzima donde se fija el

sustrato.sustrato.

El sitio de unión del ligando está muy bien definido. El sitio de unión del ligando está muy bien definido.

En él habrán distintos residuos que aporten los grupos En él habrán distintos residuos que aporten los grupos

funcionales necesarios para cada función.funcionales necesarios para cada función.

CARACTERÍSTICAS DE LA CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA ACCIÓN ENZIMÁTICA

La característica más sobresaliente de las enzimas es su La característica más sobresaliente de las enzimas es su

elevada elevada especificidad del sustrato. especificidad del sustrato.

Las Enzimas reconocen Las Enzimas reconocen selectivamenteselectivamente aa sus sustratos sus sustratos

sobre otras moléculas. sobre otras moléculas.

Las Enzimas generan productos con Las Enzimas generan productos con un alto rendimientoun alto rendimiento

(por arriba del 98%), lo que determina la ausencia de sub-(por arriba del 98%), lo que determina la ausencia de sub-

productos.productos.

Protege del desaprovechamiento de metabolitos en Protege del desaprovechamiento de metabolitos en

las células.las células.

Especificidad de acción.Especificidad de acción. Cada reacción está Cada reacción está

catalizada por un enzima específica. catalizada por un enzima específica.

La acción enzimática se caracteriza por la La acción enzimática se caracteriza por la

formación de un complejo que representa el estado formación de un complejo que representa el estado

de transición.de transición.

E + S E + S →→ ES ES → → E + PE + P

CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA ENZIMÁTICA

El sustrato se une a la enzima, a través de El sustrato se une a la enzima, a través de

numerosas interacciones débiles como son: numerosas interacciones débiles como son: puentes de puentes de

hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas,hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar etc, en un lugar

específico llamado centro activo. específico llamado centro activo.

Este centro es una pequeña porción de la Este centro es una pequeña porción de la

enzima, constituido por una serie de aminoácidos que enzima, constituido por una serie de aminoácidos que

interaccionan con el sustrato. interaccionan con el sustrato.


Es su elevada especificidad. Esta es doble y explica Es su elevada especificidad. Esta es doble y explica

que no se formen subproductos: que no se formen subproductos:

1.1.- - Especificidad de sustrato.Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula El sustrato (S) es la molécula

sobre la que la enzima ejerce su acción catalítica. sobre la que la enzima ejerce su acción catalítica.

2.2.- - Especificidad de acción.Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada Cada reacción está catalizada

por un enzima específico. por un enzima específico.


- - Residuos catalíticos:Residuos catalíticos: son capaces de llevar a cabo la catálisis. son capaces de llevar a cabo la catálisis.

-Residuos de unión:Residuos de unión: aportan soporte para unir el enzima a su aportan soporte para unir el enzima a su

sustrato y no a otro.sustrato y no a otro.

-Residuos que participan en la estructura tridimensional.Residuos que participan en la estructura tridimensional.

El sitio activo no solo tiene forma 3D complementaria del El sitio activo no solo tiene forma 3D complementaria del

sustrato, sino que también posee una serie complementaria de sustrato, sino que también posee una serie complementaria de

áreas con carga eléctrica, hidrofóbicas e hidrofílicas.áreas con carga eléctrica, hidrofóbicas e hidrofílicas.

El sitio activo no solo reconoce al sustrato y lo acopla, El sitio activo no solo reconoce al sustrato y lo acopla,

sino que también lo orienta en una determinada dirección.sino que también lo orienta en una determinada dirección.

Especificidad Enzima-Sustrato Especificidad Enzima-Sustrato

El grado de especificidad es variado:El grado de especificidad es variado:

Absoluta:Absoluta: especificas para un sustrato Muchas especificas para un sustrato Muchas

enzimas son estéreoespecíficas. enzimas son estéreoespecíficas.

Media:Media: Clases de moléculas con un común Clases de moléculas con un común

denominador estructural. denominador estructural.

Amplia:Amplia: actúan sobre diferentes sustratos de actúan sobre diferentes sustratos de

estructura relacionada, aunque lo hacen a estructura relacionada, aunque lo hacen a

velocidades ampliamente diferentes. velocidades ampliamente diferentes.

Proposición de Fisher:Proposición de Fisher:

- Un enzima distingue un Un enzima distingue un

sustrato igual que una sustrato igual que una

cerradura y una llave.cerradura y una llave.

- El sustrato y el centro - El sustrato y el centro

activo son complementariosactivo son complementarios

- El centro activo sólo es - El centro activo sólo es

complementario unido al complementario unido al

sustrato, no antes.sustrato, no antes.

- Es una reacción reversible- Es una reacción reversible

Hipótesis de Koshland: Hipótesis de Koshland:

- - Modelo llamado de Modelo llamado de

Guante y Mano. Guante y Mano.

- Ajuste inducido- Ajuste inducido

- Sitio activo flexible- Sitio activo flexible

- La unión de la enzima - La unión de la enzima

con el sustrato alteraría con el sustrato alteraría

la conformación de la la conformación de la

enzima, induciendo un enzima, induciendo un

ajuste íntimo entre el ajuste íntimo entre el

sitio activo y el sustrato. sitio activo y el sustrato.

Hipótesis del encaje Hipótesis del encaje inducidoinducido

El modelo de ajuste inducido es el más utilizado al

realizar estudios de interacción enzima-sustrato. Este

modelo propone que las interacciones iniciales entre la

enzima y el sustrato son relativamente débiles, pero

suficientes para producir ciertos cambios

conformacionales en la enzima, que estabilizan e

incrementan la fuerza de la interacción.

Estos cambios conformacionales implican a una serie

de aminoácidos catalíticos del centro activo, en los

cuales se producen los enlaces químicos

correspondientes entre la enzima y el sustrato.

Acción enzimáticaAcción enzimática

Esquema para una función catabólica enzimáticaEsquema para una función catabólica enzimática

La enzima posee un centro activo, con el que se une al La enzima posee un centro activo, con el que se une al sustrato y lo cambia. sustrato y lo cambia.

Se forma el complejo enzima-sustrato Se forma el complejo enzima-sustrato

El sustrato se separa en los productos finales El sustrato se separa en los productos finales

Esquema para una función anabólica Esquema para una función anabólica enzimática enzimática

Los sustratos se unen al centro activo Los sustratos se unen al centro activo

Se forma el complejo enzima-sustrato Se forma el complejo enzima-sustrato

Se libera el producto final y la enzima se encuentra Se libera el producto final y la enzima se encuentra sin cambios y puede actuar sobre un nuevo sustrato sin cambios y puede actuar sobre un nuevo sustrato

Acción enzimáticaAcción enzimática

Esquema para la especificidad del sustrato Esquema para la especificidad del sustrato

Cada enzima puede cambiar solamente un sustrato Cada enzima puede cambiar solamente un sustrato específico. específico.

Otro sustrato no puede ser cambiado: las enzimas tienen un Otro sustrato no puede ser cambiado: las enzimas tienen un sustrato específico sustrato específico

Esquema para la especificidad de la funciónEsquema para la especificidad de la función

Cada enzima puede actuar sobre un sustrato y cambiarlo solamente de Cada enzima puede actuar sobre un sustrato y cambiarlo solamente de una cierta manera. una cierta manera.

Su función es siempre igual, pero diferente de la función de otra enzima. Su función es siempre igual, pero diferente de la función de otra enzima.

Las enzimas trabajan con función específica.Las enzimas trabajan con función específica.

Las células pueden regular la actividad enzimática Las células pueden regular la actividad enzimática

mediante:mediante:

pHpH

Concentración de cofactoresConcentración de cofactores

Concentración de sustrato Concentración de sustrato

Inhibición por retroalimentación.Inhibición por retroalimentación.

Control alostericoControl alosterico

Regulación actividad enzimáticaRegulación actividad enzimática

Existen enzimas con propiedades que les Existen enzimas con propiedades que les

confieren específicamente papeles reguladores del confieren específicamente papeles reguladores del

metabolismo.metabolismo.

Pueden ser:Pueden ser:

1.1. Enzimas alostérica:Enzimas alostérica: cuya actividad es regulada por la cuya actividad es regulada por la

unión no covalente de un metabolito específico a un unión no covalente de un metabolito específico a un

centro de la enzima distinto del sitio activo. centro de la enzima distinto del sitio activo.

2.2. Enzimas moduladas covalentemente: Enzimas moduladas covalentemente: con formas con formas

activas e inactivas interconvertibles por acción de activas e inactivas interconvertibles por acción de

otras enzimas. otras enzimas.

Regulación actividad enzimáticaRegulación actividad enzimática

En muchos sistemas multienzimáticos, uno de los En muchos sistemas multienzimáticos, uno de los

productos (por lo general el último de la serie de productos (por lo general el último de la serie de

reacciones) actúa como inhibidor de una enzima, muchas reacciones) actúa como inhibidor de una enzima, muchas

veces situada al comienzo de la secuencia.veces situada al comienzo de la secuencia.

Por lo tanto, la velocidad de la secuencia completa Por lo tanto, la velocidad de la secuencia completa

de reacciones está condicionada por la concentración del de reacciones está condicionada por la concentración del

producto final.producto final.

Este tipo de inhibición que nos es competitiva ni Este tipo de inhibición que nos es competitiva ni

acompetitiva se llama: acompetitiva se llama: retroinhibición o inhibición por el retroinhibición o inhibición por el

producto finalproducto final..

Enzimas alosterícasEnzimas alosterícas

La enzima de la secuencia, que se inhibe o La enzima de la secuencia, que se inhibe o

activa con el producto final, se llama enzima activa con el producto final, se llama enzima

alostérica.alostérica.

Estas enzimas poseen además del sitio activo, Estas enzimas poseen además del sitio activo,

el sitio alostérico (el cual es muy específico), al cual el sitio alostérico (el cual es muy específico), al cual

se une reversiblemente y no covalentemente al se une reversiblemente y no covalentemente al

efector alostérico o modulador.efector alostérico o modulador.

Las enzimas alostéricas son más complejas y Las enzimas alostéricas son más complejas y

más grandes que las enzimas comunes.más grandes que las enzimas comunes.

Muchas sustancias alteran la actividad de una Muchas sustancias alteran la actividad de una

enzima, disminuyen su actividad ya sea porque enzima, disminuyen su actividad ya sea porque

bloquean la entrada del sustrato al sitio activo o por bloquean la entrada del sustrato al sitio activo o por

que impiden que se lleven a cabo las reacciones que impiden que se lleven a cabo las reacciones

internas, que ocurren en el sitio activo, impidiendo así internas, que ocurren en el sitio activo, impidiendo así

la generación de los productos. Las sustancias que la generación de los productos. Las sustancias que

reducen la actividad de una enzima de esta manera reducen la actividad de una enzima de esta manera

son conocidas como inhibidores.son conocidas como inhibidores.

Inhibición de las enzimasInhibición de las enzimas

Los inhibidores enzimáticos son moléculas que

reducen o anulan la actividad enzimática. Estos

inhibidores pueden unirse a las enzimas de forma

reversible (la desaparición del inhibidor restaura

la actividad enzimática) o irreversible (el inhibidor

inactiva permanentemente a la enzima).

a) Inhibidores COMPETITIVOSa) Inhibidores COMPETITIVOS

Inhibidores ReversiblesInhibidores Reversibles b) Inhibidores No-competitivos o b) Inhibidores No-competitivos o MIXTOS MIXTOS

c) Inhibidores Acompetitivosc) Inhibidores Acompetitivos

Inhibidores SuicidasInhibidores Suicidas a) Se unen covalentementea) Se unen covalentemente


Reversibles:Reversibles:

Competitiva:Competitiva: el S y el I compiten por el sitio activo de el S y el I compiten por el sitio activo de

la enzima. El resultado de la competencia depende de la enzima. El resultado de la competencia depende de

cuántas moléculas de cada tipo hay. cuántas moléculas de cada tipo hay.

Acompetitiva:Acompetitiva: el I se combina con el complejo el I se combina con el complejo

enzima-sustrato para formar un complejo inactivo enzima-sustrato para formar un complejo inactivo

enzima-sustrato-inhibidor, el cual no experimenta su enzima-sustrato-inhibidor, el cual no experimenta su

transformación posterior en producto. transformación posterior en producto.


No competitiva:No competitiva: El I se fija a la enzima en un sitio de El I se fija a la enzima en un sitio de

la molécula que no es el activo. Puede combinarse con la la molécula que no es el activo. Puede combinarse con la

enzima libre o con el complejo enzima-sustrato. Es enzima libre o con el complejo enzima-sustrato. Es

reversible, pero no por la cantidad de sustrato. reversible, pero no por la cantidad de sustrato.

Suicidas:Suicidas: Ciertas sustancias inhiben a las enzimas en Ciertas sustancias inhiben a las enzimas en

forma irreversible, sea fijándose permanentemente de forma irreversible, sea fijándose permanentemente de

manera covalente o desnaturalizándolas. manera covalente o desnaturalizándolas.


Ejemplos de inhibición competitivaEjemplos de inhibición competitiva

La mayoría, si no es que todas las terapias con fármacos La mayoría, si no es que todas las terapias con fármacos

modernos se basan en los conceptos de la inhibición enzimática. modernos se basan en los conceptos de la inhibición enzimática.

Las sulfanilamidas, mejor conocidas como sulfas, son análogos Las sulfanilamidas, mejor conocidas como sulfas, son análogos

estructurales del ácido estructurales del ácido pp-aminobezoico (PABA). Estos fármacos -aminobezoico (PABA). Estos fármacos

inhibe el crecimiento de las bacterias que requieren PABA para inhibe el crecimiento de las bacterias que requieren PABA para

sintetizar el ácido fólico. sintetizar el ácido fólico. NH2

OH O

NH2

SO O

NH2

NH2

SO O

R

PABA Sulfanilamida

Son formas de enzima distintas que catalizan a Son formas de enzima distintas que catalizan a

la misma reacción y surgen por la duplicación del gen.la misma reacción y surgen por la duplicación del gen.

Si bien todas catalizan la misma reacción, lo Si bien todas catalizan la misma reacción, lo

hacen a diferentes velocidades y diferentes Km.hacen a diferentes velocidades y diferentes Km.

Muestran diferencias sutiles como en:Muestran diferencias sutiles como en:

-Sensibilidad a factores reguladoresSensibilidad a factores reguladores

-Afinidad de sustratoAfinidad de sustrato

IsozimasIsozimas

Algunas vitaminas son necesarias para la Algunas vitaminas son necesarias para la

acción de determinados enzimas, ya que funcionan acción de determinados enzimas, ya que funcionan

como como coenzimascoenzimas que intervienen en que intervienen en distintas rutas distintas rutas

metabolicasmetabolicas y , por ello, una deficiencia en una y , por ello, una deficiencia en una

vitamina puede originar importantes defectos vitamina puede originar importantes defectos

metabólicos.metabólicos.

VITAMINAS VITAMINAS

VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades carenciales

C (acido ascórbico)

Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de colágeno

Escorbuto

B1 (tiamina) Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehídos

Beriberi

B2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y FMN Dermatitis y lesiones en las mucosas

B3 (acido pantotinico)

Constituyente de la CoA Fatiga y trastornos del sueño

B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Pelagra

B6 ( piridoxina) Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos

Depresión, anemia

B12 (cobalamina) Coenzima en la transferencia de grupos metilo. Anemia perniciosa

Biotina Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoácidos.

Fatiga, dermatitis

El beriberi conjunto de enfermedades causadas principalmente por la deficiencia de tiamina (B1) cuyo nombre proviene del cingalés beri que significa «no puedo», presenta fatiga intensa y lentitud (nervioso y cardiovascular)

La pelagra es una enfermedad producida por deficiencia dietética, de vitamina B3 (niacina). La enfermedad comienza con cansancio, dificultad para conciliar el sueño y pérdida de peso. La piel expuesta del cuello, manos, brazos, pies y piernas se vuelve áspera, rojiza y escamosa, especialmente tras estar expuesta a la luz solar.

Las enzimasMetabolismo HormonasProteica

Lipídica

Estructura Biocatalizadores SistemasMultienzimáticos

Enzimasalostéricos

Energía activación

velocidadreacción

HoloenzimaEstrictamente

proteica

Cinéticaenzimática

CofactorApoenzima

Coenzimas

Liposolubles

Gráficahiperbólica

OrgánicaInorgánica

Vitaminas

Transportadoresde gruposquímicos

Hidrosolubles

Concet. sustrato

Temperatura

pH

InhibidoresReversibles

Irreversibles

No Competitivos

Competitivos

Ligasas

Isomerasas

Hidrolasas

Liasas

Transferasas

Oxidorreductasas

regulan controlan de naturaleza

activan

regulan

sontienenactúanen

reguladospor

actúanpuedeser

formados

naturaleza

de naturaleza

llamada

son

son

son

procedende

se

clasifican

A

D

K

E

C

ComplejoB

utilizan

son

son

estudiadapor la

muestrauna

depende

desempeñan funciones de

Ecuación de Michaelis- Menten

calcula

seclasifican en

LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Y LA FUNCIÓN HORMONALLA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Y LA FUNCIÓN HORMONAL

Enzimas

Health & Medicine

Transcript of Enzimas