Post on 02-Jan-2016
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ENZIMAS
CATALIZADORES BIOLÓGICOS QUE:
Velocidades de reacción 106-1012 > que las reacciones nocatalizadas y varios órdenes de magnitud más que la catálsisquímica.
Requieren condiciones de reacción “suaves”:<100°C, P atm, pH neutro
ESPECIFICIDAD: no hay productos “secundarios”
Mecanismos de regulación:
Alosterismo, modificación covalente, cantidad de enzima
Enzimas : Catalizadores biológicosDisminuyen energía de activación e incrementan la velocidad de reacción
•Catalasa. •2H2O2 -> 2H2O + O2 •Una molécula de catalasa rompe 40 million moléculas de peróxido por segundo.
•Concentración de sustrato [S]
•Temperatura
•Inhibidores
•Competitivos: unen mismo sitio de l sustrato•No competitivos: unen sitio diferente pero disminuyen capacidad catalítica
•pH. Afecta conformación
Factores que influyen en la actividad enzimática
pH Temperatura °C
Act
ivid
ad e
nzim
átic
a
Estructura terciaria: fuerzas no covalentes
Cambios en pH alteran el estado de ionización de aa cargados (e.g., Asp, Lys): unión a sustrato o acción catalítica
Puentes de hidrógeno se rompen por incrementos de temperatura: altera la conformación 3D
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICAActividad eficiente y bien coordinada:
Anclaje a membranas
Precursores inactivos: proteasas: pepsinógeno/ pepsina: hidrólisis de porción inhibitoria por pH
Retroinhibición
Activación por precursor
Alosterismo
Retroinhibición (-)
Activación por precursor (+)
COFACTORES ENZIMÁTICOSNO PROTÉICOS
Pueden ser:•Iones metálicos : Zn2+,Cu2+, Mn2+, K+, Na+ , Ca+2
•Moléculas orgánicas pequeñas:coenzimas.
•tiamina (B1) Tiaminpirofosfato (transf. Aldehído)•riboflavina (B2) FAD (transf. H+)
Nicotinamida NAD (transf. H+)
•CoA Acarrea acilo
Coenzimas se unen covalentemente a la apoenzima:
Grupo prostético
Otras sólo transitoriamente durante la catálisis